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万見
- EMDB-20443: Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20443
タイトルRhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3
マップデータRhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3, postprocessed in Relion
試料
  • 複合体: Complex of rhinovirus C15 with domain I from human CDHR3
    • 複合体: domain I from human CDHR3
      • タンパク質・ペプチド: Cadherin-related family member 3
    • ウイルス: Rhinovirus C (ライノウイルス)
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードreceptor / cadherin / VIRUS-CELL ADHESION complex
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / catenin complex / adherens junction organization / cell-cell junction assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / adherens junction / picornain 2A ...calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / cell-cell adhesion mediated by cadherin / catenin complex / adherens junction organization / cell-cell junction assembly / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / adherens junction / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / cell morphogenesis / beta-catenin binding / host cell cytoplasmic vesicle membrane / cell migration / nucleoside-triphosphate phosphatase / virus receptor activity / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / cadherin binding / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / calcium ion binding / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like ...Cadherin / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Picornavirus coat protein / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein / Cadherin-related family member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Rhinovirus C (ライノウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sun Y / Watters K
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of rhinovirus C15a bound to its cadherin-related protein 3 receptor.
著者: Yingyuan Sun / Kelly Watters / Marchel G Hill / Qianglin Fang / Yue Liu / Richard J Kuhn / Thomas Klose / Michael G Rossmann / Ann C Palmenberg /
要旨: Infection by (RV-C), a species of Picornaviridae , is strongly associated with childhood asthma exacerbations. Cellular binding and entry by all RV-C, which trigger these episodes, is mediated by ...Infection by (RV-C), a species of Picornaviridae , is strongly associated with childhood asthma exacerbations. Cellular binding and entry by all RV-C, which trigger these episodes, is mediated by the first extracellular domain (EC1) of cadherin-related protein 3 (CDHR3), a surface cadherin-like protein expressed primarily on the apical surfaces of ciliated airway epithelial cells. Although recombinant EC1 is a potent inhibitor of viral infection, there is no molecular description of this protein or its binding site on RV-C. Here we present cryo-electron microscopy (EM) data resolving the EC1 and EC1+2 domains of human CDHR3 complexed with viral isolate C15a. Structure-suggested residues contributing to required interfaces on both EC1 and C15a were probed and identified by mutagenesis studies with four different RV-C genotypes. In contrast to most other rhinoviruses, which bind intercellular adhesion molecule 1 receptors via a capsid protein VP1-specific fivefold canyon feature, the CDHR3 EC1 contacts C15a, and presumably all RV-Cs, in a unique cohesive footprint near the threefold vertex, encompassing residues primarily from viral protein VP3, but also from VP1 and VP2. The EC1+2 footprint on C15a is similar to that of EC1 alone but shows that steric hindrance imposed by EC2 would likely prevent multiprotein binding by the native receptor at any singular threefold vertex. Definition of the molecular interface between the RV-Cs and their receptors provides new avenues that can be explored for potential antiviral therapies.
履歴
登録2019年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月24日-
マップ公開2020年3月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ppo
  • 表面レベル: 3.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ppo
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20443.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20443.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 729 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3, postprocessed in Relion
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.87 Å/pix.
x 576 pix.
= 498.24 Å		0.87 Å/pix.
x 576 pix.
= 498.24 Å		0.87 Å/pix.
x 576 pix.
= 498.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.865 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.5 / ムービー #1: 3.5
最小 - 最大-12.061631999999999 - 16.926497999999999
平均 (標準偏差)0.052700795 (±0.96914995)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ576576576
Spacing576576576
セルA=B=C: 498.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8650.8650.865
M x/y/z576576576
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z498.240498.240498.240
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS576576576
D min/max/mean-12.06216.9260.053

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20443_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3, half map 1

ファイルemd_20443_half_map_1.map
注釈Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3, half map 2

ファイルemd_20443_half_map_2.map
注釈Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of rhinovirus C15 with domain I from human CDHR3

全体名称: Complex of rhinovirus C15 with domain I from human CDHR3
要素
  • 複合体: Complex of rhinovirus C15 with domain I from human CDHR3
    • 複合体: domain I from human CDHR3
      • タンパク質・ペプチド: Cadherin-related family member 3
    • ウイルス: Rhinovirus C (ライノウイルス)
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP1
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP3
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP2
      • タンパク質・ペプチド: Capsid protein VP4
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Complex of rhinovirus C15 with domain I from human CDHR3

超分子名称: Complex of rhinovirus C15 with domain I from human CDHR3
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
分子量理論値: 6 MDa

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超分子 #3: domain I from human CDHR3

超分子名称: domain I from human CDHR3 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Rhinovirus C

超分子名称: Rhinovirus C / タイプ: virus / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4 / NCBI-ID: 463676 / 生物種: Rhinovirus C / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Capsid protein VP1

分子名称: Capsid protein VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 31.802623 KDa
配列文字列: NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT ...文字列:
NNDDPVENFV ESTLKEVLVV PDTKPSGPQH TTKPSILGAM EIGASSNATP ESTIETRYVY NTNTNAEADV EMFLGRSALW GKVTLTRQY AKWEINFQEQ AHIRKKFEFF TYLRFDMEVT IVTNNKGLMQ IMFVPPGIDH PETHDDRKWD SASNPSVFFQ P KSGFPRFT IPFTGLASAY YMFYDGYDKP KGSDNNEYGI APTNDMGLLC FRTLDNSGGN DVKIYVKPKH ITAWVPRPPR AT QYTHKYS TNYHYKPNSS GPDEHVLKDR HFIKTRPLIS SA

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #2: Capsid protein VP3

分子名称: Capsid protein VP3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 25.965037 KDa
配列文字列: GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ...文字列:
GLPTRLPSGS QQFMTTEDEQ SPNILPGFHP SKKIHIPGMI TNVMHMARVD SFIPINNIQG EVGKVSMYYI TVTKKTVTER ILVLPLEMS NTLFATTLLG EVLNYYANWS GSITITFMCV CDAFSTGKFL VAYTPPGGKL PEDRKQAMLG VHIIWDLGLQ S SCTIVVPW ISSGFYRRTK ADSFTHGGYV SLWYQTAFVP PVSGGTGSIL ATCSACPDMS VRMLRDSPMM EQKNELQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #3: Capsid protein VP2

分子名称: Capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 29.090658 KDa
配列文字列: SPSVEACGYS DRLKQITIGN STITTQDSLH TVLAYGEWPT YLSDIDATSV DKPTHPETSA DRFYTLDSVE WQVGSHGWWW KLPDALKDM GVFGQNMYYH SMGRSGFIIH TQCNATKFHS GALIVAVIPE HQLAYVGGVK VNVGYDHTHP GQSGHQIRGP S QSNDRSGG ...文字列:
SPSVEACGYS DRLKQITIGN STITTQDSLH TVLAYGEWPT YLSDIDATSV DKPTHPETSA DRFYTLDSVE WQVGSHGWWW KLPDALKDM GVFGQNMYYH SMGRSGFIIH TQCNATKFHS GALIVAVIPE HQLAYVGGVK VNVGYDHTHP GQSGHQIRGP S QSNDRSGG KPDEDPLFNC NGTLLGNITI FPHQIINLRT NNSSTIVVPY INCVPMDNML KHNNLSLVII PLVPLRPGSS GI NSVPITV TIAPYKSEFS GAMEAQRQ

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #4: Capsid protein VP4

分子名称: Capsid protein VP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: picornain 2A
由来(天然)生物種: Rhinovirus C (ライノウイルス)
分子量理論値: 7.174758 KDa
配列文字列:
GAQVSRQNNG THENGVTASN GSVIKYFNIN YYKDSASSGL SRQDFSQDPS KFTQPLVDTL TNPALM

UniProtKB: Genome polyprotein

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分子 #5: Cadherin-related family member 3

分子名称: Cadherin-related family member 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.517157 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MASDYKDDDD KLHLILLPAT GNVAENSPPG TSVHKFSVKL SASLSPVIPG FPQIVNSNPL TEAFRVNWLS GTYFEVVTTG MEQLDFETG PNIFDLQIYV KDEVGVTDLQ VLTVQVTDVN EPPGGTKHHH HHH

UniProtKB: Cadherin-related family member 3

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分子 #6: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 3 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 20.265 kPa
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: 3s blotting time. Instrument placed in BSL2 hood..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-60 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1500 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 32.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 22000
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: J3DR / 使用した粒子像数: 14978
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: JALIGN
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: JALIGN
最終 3次元分類クラス数: 100 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5k0u


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 100
得られたモデル

PDB-6ppo:
Rhinovirus C15 complexed with domain I of receptor CDHR3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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