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- EMDB-20442: Cryo-EM structure of human NatE complex (NatA/Naa50) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20442
タイトルCryo-EM structure of human NatE complex (NatA/Naa50)
マップデータNatE complex (NatA/Naa50)
試料
  • 複合体: human NatE complex
    • 複合体: N-alpha-acetyltransferase 50
      • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 50
    • 複合体: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit, N-alpha-acetyltransferase 10
      • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
      • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 10
  • リガンド: ACETYL COENZYME *A
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
キーワードNatA / Naa50 / NatE / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / : / mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex / peptide alpha-N-acetyltransferase activity ...negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / : / mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / peptide-glutamate-alpha-N-acetyltransferase activity / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide-serine-alpha-N-acetyltransferase activity / NatA complex / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / N-acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid cohesion / protein acetylation / internal protein amino acid acetylation / chromosome organization / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / ribosome binding / angiogenesis / transcription regulator complex / cell differentiation / nuclear body / protein stabilization / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / : / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Tetratricopeptide repeat / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / : / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Tetratricopeptide repeat / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Acyl-CoA N-acyltransferase / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-alpha-acetyltransferase 10 / N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 50
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Deng S / Marmorstein R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118090 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for N-terminal acetylation by human NatE and its modulation by HYPK.
著者: Sunbin Deng / Nina McTiernan / Xuepeng Wei / Thomas Arnesen / Ronen Marmorstein /
要旨: The human N-terminal acetyltransferase E (NatE) contains NAA10 and NAA50 catalytic, and NAA15 auxiliary subunits and associates with HYPK, a protein with intrinsic NAA10 inhibitory activity. NatE co- ...The human N-terminal acetyltransferase E (NatE) contains NAA10 and NAA50 catalytic, and NAA15 auxiliary subunits and associates with HYPK, a protein with intrinsic NAA10 inhibitory activity. NatE co-translationally acetylates the N-terminus of half the proteome to mediate diverse biological processes, including protein half-life, localization, and interaction. The molecular basis for how NatE and HYPK cooperate is unknown. Here, we report the cryo-EM structures of human NatE and NatE/HYPK complexes and associated biochemistry. We reveal that NAA50 and HYPK exhibit negative cooperative binding to NAA15 in vitro and in human cells by inducing NAA15 shifts in opposing directions. NAA50 and HYPK each contribute to NAA10 activity inhibition through structural alteration of the NAA10 substrate-binding site. NAA50 activity is increased through NAA15 tethering, but is inhibited by HYPK through structural alteration of the NatE substrate-binding site. These studies reveal the molecular basis for coordinated N-terminal acetylation by NatE and HYPK.
履歴
登録2019年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年11月27日-
マップ公開2020年2月19日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ppl
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20442.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20442.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈NatE complex (NatA/Naa50)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.96 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.96 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 232.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.832 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.07738612 - 0.14575928
平均 (標準偏差)0.000077057186 (±0.0028887086)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-140-140-140
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 232.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8320.8320.832
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z232.960232.960232.960
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-140-140-140
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0770.1460.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human NatE complex

全体名称: human NatE complex
要素
  • 複合体: human NatE complex
    • 複合体: N-alpha-acetyltransferase 50
      • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 50
    • 複合体: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit, N-alpha-acetyltransferase 10
      • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
      • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 10
  • リガンド: ACETYL COENZYME *A
  • リガンド: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

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超分子 #1: human NatE complex

超分子名称: human NatE complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

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超分子 #2: N-alpha-acetyltransferase 50

超分子名称: N-alpha-acetyltransferase 50 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit, N-alpha-ace...

超分子名称: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit, N-alpha-acetyltransferase 10
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: N-alpha-acetyltransferase 50

分子名称: N-alpha-acetyltransferase 50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.427373 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MKGSRIELGD VTPHNIKQLK RLNQVIFPVS YNDKFYKDVL EVGELAKLAY FNDIAVGAVC CRVDHSQNQK RLYIMTLGCL APYRRLGIG TKMLNHVLNI CEKDGTFDNI YLHVQISNES AIDFYRKFGF EIIETKKNYY KRIEPADAHV LQKNLKVPSG Q NADVQKTD N

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase 50

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分子 #2: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

分子名称: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 101.427562 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPAVSLPPKE NALFKRILRC YEHKQYRNGL KFCKQILSNP KFAEHGETLA MKGLTLNCLG KKEEAYELVR RGLRNDLKSH VCWHVYGLL QRSDKKYDEA IKCYRNALKW DKDNLQILRD LSLLQIQMRD LEGYRETRYQ LLQLRPAQRA SWIGYAIAYH L LEDYEMAA ...文字列:
MPAVSLPPKE NALFKRILRC YEHKQYRNGL KFCKQILSNP KFAEHGETLA MKGLTLNCLG KKEEAYELVR RGLRNDLKSH VCWHVYGLL QRSDKKYDEA IKCYRNALKW DKDNLQILRD LSLLQIQMRD LEGYRETRYQ LLQLRPAQRA SWIGYAIAYH L LEDYEMAA KILEEFRKTQ QTSPDKVDYE YSELLLYQNQ VLREAGLYRE ALEHLCTYEK QICDKLAVEE TKGELLLQLC RL EDAADVY RGLQERNPEN WAYYKGLEKA LKPANMLERL KIYEEAWTKY PRGLVPRRLP LNFLSGEKFK ECLDKFLRMN FSK GCPPVF NTLRSLYKDK EKVAIIEELV VGYETSLKSC RLFNPNDDGK EEPPTTLLWV QYYLAQHYDK IGQPSIALEY INTA IESTP TLIELFLVKA KIYKHAGNIK EAARWMDEAQ ALDTADRFIN SKCAKYMLKA NLIKEAEEMC SKFTREGTSA VENLN EMQC MWFQTECAQA YKAMNKFGEA LKKCHEIERH FIEITDDQFD FHTYCMRKIT LRSYVDLLKL EDVLRQHPFY FKAARI AIE IYLKLHDNPL TDENKEHEAD TANMSDKELK KLRNKQRRAQ KKAQIEEEKK NAEKEKQQRN QKKKKDDDDE EIGGPKE EL IPEKLAKVET PLEEAIKFLT PLKNLVKNKI ETHLFAFEIY FRKEKFLLML QSVKRAFAID SSHPWLHECM IRLFNTAV C ESKDLSDTVR TVLKQEMNRL FGATNPKNFN ETFLKRNSDS LPHRLSAAKM VYYLDPSSQK RAIELATTLD ESLTNRNLQ TCMEVLEALY DGSLGDCKEA AEIYRANCHK LFPYALAFMP PGYEEDMKIT VNGDSSAEAE ELANEI

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase 15, NatA auxiliary subunit

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分子 #3: N-alpha-acetyltransferase 10

分子名称: N-alpha-acetyltransferase 10 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 26.522602 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: (ACE)MNIRNARPE DLMNMQHCNL LCLPENYQMK YYFYHGLSWP QLSYIAEDEN GKIVGYVLAK MEEDPDDVPH GHITSL AVK RSHRRLGLAQ KLMDQASRAM IENFNAKYVS LHVRKSNRAA LHLYSNTLNF QISEVEPKYY ADGEDAYAMK RDLTQMA DE ...文字列:
(ACE)MNIRNARPE DLMNMQHCNL LCLPENYQMK YYFYHGLSWP QLSYIAEDEN GKIVGYVLAK MEEDPDDVPH GHITSL AVK RSHRRLGLAQ KLMDQASRAM IENFNAKYVS LHVRKSNRAA LHLYSNTLNF QISEVEPKYY ADGEDAYAMK RDLTQMA DE LRRHLELKEK GRHVVLGAIE NKVESKGNSP PSSGEACREE KGLAAEDSGG DSKDLSEVSE TTESTDVKDS SEASDSAS

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase 10

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分子 #4: ACETYL COENZYME *A

分子名称: ACETYL COENZYME *A / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ACO
分子量理論値: 809.571 Da
Chemical component information

ChemComp-ACO:
ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)

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分子 #5: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

分子名称: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: IHP
分子量理論値: 660.035 Da
Chemical component information

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
200.0 mMNaClsodium cloride
25.0 mMHepes4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
1.0 mMDTTDithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6c9m

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 353541
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6c9m

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3tfy

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
得られたモデル

PDB-6ppl:
Cryo-EM structure of human NatE complex (NatA/Naa50)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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