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- PDB-3tfy: Naa50p amino-terminal acetyltransferase bound to substrate peptid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tfy
タイトルNaa50p amino-terminal acetyltransferase bound to substrate peptide fragment and CoA
要素
  • N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit
  • hnRNP F
キーワードTRANSFERASE / GNAT Family / N(alpha)-acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / FGFR2 alternative splicing / mitotic sister chromatid cohesion ...mitotic sister chromatid cohesion, centromeric / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal protein amino acid acetylation / NatA complex / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / FGFR2 alternative splicing / mitotic sister chromatid cohesion / protein-lysine-acetyltransferase activity / regulation of RNA splicing / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / RNA processing / catalytic step 2 spliceosome / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / mRNA Splicing - Major Pathway / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / post-translational protein modification / mRNA splicing, via spliceosome / single-stranded RNA binding / ribonucleoprotein complex / synapse / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, CHHC-type / RNPHF zinc finger / : / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase ...Zinc finger, CHHC-type / RNPHF zinc finger / : / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein F / N-alpha-acetyltransferase 50
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Liszczak, G.P. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure of a Ternary Naa50p (NAT5/SAN) N-terminal Acetyltransferase Complex Reveals the Molecular Basis for Substrate-specific Acetylation.
著者: Liszczak, G. / Arnesen, T. / Marmorstein, R.
履歴
登録2011年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月21日Group: Database references
改定 1.22011年11月2日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit
D: hnRNP F
B: N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit
E: hnRNP F
C: N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit
F: hnRNP F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,7659
ポリマ－61,4636
非ポリマー2,3033
水1,67593
1
A: N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit
D: hnRNP F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2553
ポリマ－20,4882
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8780 Å2
手法PISA
2
B: N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit
E: hnRNP F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2553
ポリマ－20,4882
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area8470 Å2
手法PISA
3
C: N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit
F: hnRNP F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2553
ポリマ－20,4882
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.299, 104.103, 68.247
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.29, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 50, NatE catalytic subunit / N-acetyltransferase 13 / N-acetyltransferase 5 / hNAT5 / N-acetyltransferase san homolog / hSAN


分子量: 19427.373 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAK3, NAA50, NAT13, NAT5 / プラスミド: pETM-GST / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q9GZZ1, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド hnRNP F


分子量: 1060.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P52597*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.09 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: well solution: 16% PEG 8000, 20% glycerol, 40mM potassium phosphate (monobasic), pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1.1271 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月10日 / 詳細: Toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. all: 17043 / Num. obs: 16856 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 12.9 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.8 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 682 / Rsym value: 40.9 / % possible all: 93.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2PSW (cofactor and solvent removed)

2psw


解像度: 2.75→33.659 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 0.19 / 位相誤差: 27.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2537 813 5.08 %
Rwork0.1903 --
obs0.1935 16010 94.69 %
all-17043 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.837 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-21.8989 Å2-0 Å2-9.188 Å2
2---22.5298 Å20 Å2
3---0.6309 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→33.659 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3823 0 144 93 4060
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084045
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5965466
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.3631520
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.151596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004678
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.75-2.9220.31021170.26172230X-RAY DIFFRACTION84
2.922-3.14740.35791280.24062455X-RAY DIFFRACTION92
3.1474-3.46390.30041350.21382577X-RAY DIFFRACTION96
3.4639-3.96440.27721340.18062597X-RAY DIFFRACTION98
3.9644-4.99210.19371580.14852639X-RAY DIFFRACTION99
4.9921-33.66150.23591410.17542699X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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