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万見
- EMDB-20035: Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 NFC complex (DNA2) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20035
タイトルCryo-EM structure of mouse RAG1/2 NFC complex (DNA2)
マップデータmouse RAG1/2 NFC complex
試料
  • 複合体: RAG1/2 Nick-forming complex (DNA2)
    • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 1
    • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 2
    • DNA: DNA (46-MER)
    • DNA: DNA (46-MER)
    • DNA: DNA (57-MER)
    • DNA: DNA (57-MER)
    • タンパク質・ペプチド: High mobility group protein B1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードV(D)J recombination / DNA Transposition / RAG / SCID / RECOMBINATION / RECOMBINATION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


non-sequence-specific DNA binding, bending / mature B cell differentiation involved in immune response / B cell homeostatic proliferation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / DN2 thymocyte differentiation / DNA geometric change / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / bubble DNA binding / regulation of behavioral fear response ...non-sequence-specific DNA binding, bending / mature B cell differentiation involved in immune response / B cell homeostatic proliferation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / DN2 thymocyte differentiation / DNA geometric change / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / bubble DNA binding / regulation of behavioral fear response / V(D)J recombination / negative regulation of T cell apoptotic process / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / histone H3K4me3 reader activity / negative regulation of thymocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / supercoiled DNA binding / DNA binding, bending / regulation of T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / organ growth / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / T cell differentiation / protein autoubiquitination / four-way junction DNA binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / thymus development / B cell differentiation / visual learning / RING-type E3 ubiquitin transferase / autophagy / chemotaxis / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell differentiation in thymus / chromosome / chromatin organization / endonuclease activity / histone binding / DNA recombination / adaptive immune response / sequence-specific DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / endosome / defense response to bacterium / inflammatory response / innate immune response / DNA repair / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding ...HMG box A DNA-binding domain, conserved site / HMG box A DNA-binding domain signature. / Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / : / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / HMG-box domain / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Kelch-type beta propeller / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / Ring finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2 / High mobility group protein B1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Equus caballus (ウマ) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Chen X / Cui Y / Zhou ZH / Yang W / Gellert M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK036167 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Cutting antiparallel DNA strands in a single active site.
著者: Xuemin Chen / Yanxiang Cui / Robert B Best / Huaibin Wang / Z Hong Zhou / Wei Yang / Martin Gellert /
要旨: A single enzyme active site that catalyzes multiple reactions is a well-established biochemical theme, but how one nuclease site cleaves both DNA strands of a double helix has not been well ...A single enzyme active site that catalyzes multiple reactions is a well-established biochemical theme, but how one nuclease site cleaves both DNA strands of a double helix has not been well understood. In analyzing site-specific DNA cleavage by the mammalian RAG1-RAG2 recombinase, which initiates V(D)J recombination, we find that the active site is reconfigured for the two consecutive reactions and the DNA double helix adopts drastically different structures. For initial nicking of the DNA, a locally unwound and unpaired DNA duplex forms a zipper via alternating interstrand base stacking, rather than melting as generally thought. The second strand cleavage and formation of a hairpin-DNA product requires a global scissor-like movement of protein and DNA, delivering the scissile phosphate into the rearranged active site.
履歴
登録2019年3月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年6月5日-
マップ公開2020年1月29日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0295
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0295
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6oer
  • 表面レベル: 0.0295
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20035.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20035.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mouse RAG1/2 NFC complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å		1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å		1.07 Å/pix.
x 280 pix.
= 299.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0295 / ムービー #1: 0.0295
最小 - 最大-0.09574896 - 0.1818461
平均 (標準偏差)0.0003379453 (±0.0055120355)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 299.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z299.600299.600299.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0960.1820.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RAG1/2 Nick-forming complex (DNA2)

全体名称: RAG1/2 Nick-forming complex (DNA2)
要素
  • 複合体: RAG1/2 Nick-forming complex (DNA2)
    • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 1
    • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 2
    • DNA: DNA (46-MER)
    • DNA: DNA (46-MER)
    • DNA: DNA (57-MER)
    • DNA: DNA (57-MER)
    • タンパク質・ペプチド: High mobility group protein B1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: CALCIUM ION

+
超分子 #1: RAG1/2 Nick-forming complex (DNA2)

超分子名称: RAG1/2 Nick-forming complex (DNA2) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7

+
分子 #1: V(D)J recombination-activating protein 1

分子名称: V(D)J recombination-activating protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 119.388352 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAASLPSTLS FSSAPDEIQH PQIKFSEWKF KLFRVRSFEK APEEAQKEKD SSEGKPYLEQ SPVVPEKPGG QNSILTQRAL KLHPKFSKK FHADGKSSDK AVHQARLRHF CRICGNRFKS DGHSRRYPVH GPVDAKTQSL FRKKEKRVTS WPDLIARIFR I DVKADVDS ...文字列:
MAASLPSTLS FSSAPDEIQH PQIKFSEWKF KLFRVRSFEK APEEAQKEKD SSEGKPYLEQ SPVVPEKPGG QNSILTQRAL KLHPKFSKK FHADGKSSDK AVHQARLRHF CRICGNRFKS DGHSRRYPVH GPVDAKTQSL FRKKEKRVTS WPDLIARIFR I DVKADVDS IHPTEFCHDC WSIMHRKFSS SHSQVYFPRK VTVEWHPHTP SCDICFTAHR GLKRKRHQPN VQLSKKLKTV LN HARRDRR KRTQARVSSK EVLKKISNCS KIHLSTKLLA VDFPAHFVKS ISCQICEHIL ADPVETSCKH LFCRICILRC LKV MGSYCP SCRYPCFPTD LESPVKSFLN ILNSLMVKCP AQDCNEEVSL EKYNHHVSSH KESKETLVHI NKGGRPRQHL LSLT RRAQK HRLRELKIQV KEFADKEEGG DVKAVCLTLF LLALRARNEH RQADELEAIM QGRGSGLQPA VCLAIRVNTF LSCSQ YHKM YRTVKAITGR QIFQPLHALR NAEKVLLPGY HPFEWQPPLK NVSSRTDVGI IDGLSGLASS VDEYPVDTIA KRFRYD SAL VSALMDMEED ILEGMRSQDL DDYLNGPFTV VVKESCDGMG DVSEKHGSGP AVPEKAVRFS FTVMRITIEH GSQNVKV FE EPKPNSELCC KPLCLMLADE SDHETLTAIL SPLIAEREAM KSSELTLEMG GIPRTFKFIF RGTGYDEKLV REVEGLEA S GSVYICTLCD TTRLEASQNL VFHSITRSHA ENLQRYEVWR SNPYHESVEE LRDRVKGVSA KPFIETVPSI DALHCDIGN AAEFYKIFQL EIGEVYKHPN ASKEERKRWQ ATLDKHLRKR MNLKPIMRMN GNFARKLMTQ ETVDAVCELI PSEERHEALR ELMDLYLKM KPVWRSSCPA KECPESLCQY SFNSQRFAEL LSTKFKYRYE GKITNYFHKT LAHVPEIIER DGSIGAWASE G NQSGNKLF RRFRKMNARQ SKCYEMEDVL KHHWLYTSKY LQKFMNAHNA LKSSGFTMNS KETLGDPLGI EDSLESQDSM EF

UniProtKB: V(D)J recombination-activating protein 1

+
分子 #2: V(D)J recombination-activating protein 2

分子名称: V(D)J recombination-activating protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 59.13841 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLQMVTVGH NIALIQPGFS LMNFDGQVFF FGQKGWPKRS CPTGVFHFDI KQNHLKLKPA IFSKDSCYLP PLRYPATCSY KGSIDSDKH QYIIHGGKTP NNELSDKIYI MSVACKNNKK VTFRCTEKDL VGDVPEPRYG HSIDVVYSRG KSMGVLFGGR S YMPSTQRT ...文字列:
MSLQMVTVGH NIALIQPGFS LMNFDGQVFF FGQKGWPKRS CPTGVFHFDI KQNHLKLKPA IFSKDSCYLP PLRYPATCSY KGSIDSDKH QYIIHGGKTP NNELSDKIYI MSVACKNNKK VTFRCTEKDL VGDVPEPRYG HSIDVVYSRG KSMGVLFGGR S YMPSTQRT TEKWNSVADC LPHVFLIDFE FGCATSYILP ELQDGLSFHV SIARNDTVYI LGGHSLASNI RPANLYRIRV DL PLGTPAV NCTVLPGGIS VSSAILTQTN NDEFVIVGGY QLENQKRMVC SLVSLGDNTI EISEMETPDW TSDIKHSKIW FGS NMGNGT IFLGIPGDNK QAMSEAFYFY TLRCSEEDLS EDQKIVSNSQ TSTEDPGDST PFEDSEEFCF SAEATSFDGD DEFD TYNED DEDDESVTGY WITCCPTCDV DINTWVPFYS TELNKPAMIY CSHGDGHWVH AQCMDLEERT LIHLSEGSNK YYCNE HVQI ARALQTPKRN PPLQKPPMKS LHKKGSGKVL TPAKKSFLRR LFD

UniProtKB: V(D)J recombination-activating protein 2

+
分子 #7: High mobility group protein B1

分子名称: High mobility group protein B1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Equus caballus (ウマ)
分子量理論値: 18.897885 KDa
配列文字列:
MGKGDPKKPR GKMSSYAFFV QTCREEHKKK HPDASVNFSE FSKKCSERWK TMSAKEKGKF EDMAKADKAR YEREMKTYIP PKGETKKKF KDPNAPKRPP SAFFLFCSEY RPKIKGEHPG LSIGDVAKKL GEMWNNTAAD DKQPYEKKAA KLKEKYEKDI A AYR

UniProtKB: High mobility group protein B1

+
分子 #3: DNA (46-MER)

分子名称: DNA (46-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 15.503931 KDa
配列文字列:
(DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG) (DC) (DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)

+
分子 #4: DNA (46-MER)

分子名称: DNA (46-MER) / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 15.275817 KDa
配列文字列:
(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA) (DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA) (DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DG)

+
分子 #5: DNA (57-MER)

分子名称: DNA (57-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 18.78401 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DT)(DC)(DA) (DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DT) (DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG) (DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG) ...文字列:
(DC)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DT)(DC)(DA) (DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DT)(DT) (DT)(DG)(DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DT)(DG) (DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG) (DG)

+
分子 #6: DNA (57-MER)

分子名称: DNA (57-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 18.792076 KDa
配列文字列: (DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA) (DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG) (DT) (DG)(DT)(DG)(DA)(DA) ...文字列:
(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DT)(DA) (DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT) (DG)(DC)(DA)(DA)(DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG) (DT) (DG)(DT)(DG)(DA)(DA)(DG)(DC)(DC) (DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC) (DC)(DC) (DG)

+
分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #9: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 4 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.29 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 333280
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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