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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20027 | ||||||||||||
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タイトル | Human apoferritin at 2.32 Angstrom | ||||||||||||
マップデータ | Human Apoferritin | ||||||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.32 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Zhang K / Pintilie G / Li S / Chiu W | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Methods / 年: 2020 タイトル: Measurement of atom resolvability in cryo-EM maps with Q-scores. 著者: Grigore Pintilie / Kaiming Zhang / Zhaoming Su / Shanshan Li / Michael F Schmid / Wah Chiu / 要旨: Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) maps are now at the point where resolvability of individual atoms can be achieved. However, resolvability is not necessarily uniform throughout the map. We ...Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) maps are now at the point where resolvability of individual atoms can be achieved. However, resolvability is not necessarily uniform throughout the map. We introduce a quantitative parameter to characterize the resolvability of individual atoms in cryo-EM maps, the map Q-score. Q-scores can be calculated for atoms in proteins, nucleic acids, water, ligands and other solvent atoms, using models fitted to or derived from cryo-EM maps. Q-scores can also be averaged to represent larger features such as entire residues and nucleotides. Averaged over entire models, Q-scores correlate very well with the estimated resolution of cryo-EM maps for both protein and RNA. Assuming the models they are calculated from are well fitted to the map, Q-scores can be used as a measure of resolvability in cryo-EM maps at various scales, from entire macromolecules down to individual atoms. Q-score analysis of multiple cryo-EM maps of the same proteins derived from different laboratories confirms the reproducibility of structural features from side chains down to water and ion atoms. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20027.map.gz | 135.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20027-v30.xml emd-20027.xml | 19.6 KB 19.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20027.png | 194.4 KB | ||
その他 | emd_20027_additional_1.map.gz emd_20027_additional_2.map.gz emd_20027_half_map_1.map.gz emd_20027_half_map_2.map.gz | 108.6 MB 837.3 KB 109.6 MB 109.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20027 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20027 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20027_validation.pdf.gz | 77.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20027_full_validation.pdf.gz | 77 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20027_validation.xml.gz | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20027 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20027 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20027.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Human Apoferritin | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.65 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: unmasked map
ファイル | emd_20027_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | unmasked map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: one protomer
ファイル | emd_20027_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | one protomer | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 1
ファイル | emd_20027_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: half map 2
ファイル | emd_20027_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Human Apoferritin
全体 | 名称: Human Apoferritin |
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要素 |
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-超分子 #1: Human Apoferritin
超分子 | 名称: Human Apoferritin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 実験値: 480 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-30 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1100 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 7.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.4 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率(公称値): 215000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |