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- EMDB-1995: Electron density map of a composite coiled-coil fibril comprising... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1995
タイトルElectron density map of a composite coiled-coil fibril comprising multiple self-assembling fibre peptides.
マップデータThis is a map of a coiled coil derived from a micrograph of a 3D protein fibre processed using 2dx
試料
  • 試料: Self-assembling peptide fibre
  • タンパク質・ペプチド: KIAALKQKIASLKQEIDALEYENDALEQ
  • タンパク質・ペプチド: KIRRLKQKNARLKQEIAALEYEIAALEQ
キーワードCryoTEM / coiled coil / fibrous proteins / protein design / self-assembly
生物種synthetic construct (人工物)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Sharp TH / Bruning M / Mantell J / Sessions RB / Thomson AR / Zaccai NR / Brady RL / Verkade P / Woolfson DN
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2012
タイトル: Cryo-transmission electron microscopy structure of a gigadalton peptide fiber of de novo design.
著者: Thomas H Sharp / Marc Bruning / Judith Mantell / Richard B Sessions / Andrew R Thomson / Nathan R Zaccai / R Leo Brady / Paul Verkade / Derek N Woolfson /
要旨: Nature presents various protein fibers that bridge the nanometer to micrometer regimes. These structures provide inspiration for the de novo design of biomimetic assemblies, both to address ...Nature presents various protein fibers that bridge the nanometer to micrometer regimes. These structures provide inspiration for the de novo design of biomimetic assemblies, both to address difficulties in studying and understanding natural systems, and to provide routes to new biomaterials with potential applications in nanotechnology and medicine. We have designed a self-assembling fiber system, the SAFs, in which two small α-helical peptides are programmed to form a dimeric coiled coil and assemble in a controlled manner. The resulting fibers are tens of nm wide and tens of μm long, and, therefore, comprise millions of peptides to give gigadalton supramolecular structures. Here, we describe the structure of the SAFs determined to approximately 8 Å resolution using cryotransmission electron microscopy. Individual micrographs show clear ultrastructure that allowed direct interpretation of the packing of individual α-helices within the fibers, and the construction of a 3D electron density map. Furthermore, a model was derived using the cryotransmission electron microscopy data and side chains taken from a 2.3 Å X-ray crystal structure of a peptide building block incapable of forming fibers. This was validated using single-particle analysis techniques, and was stable in prolonged molecular-dynamics simulation, confirming its structural viability. The level of self-assembly and self-organization in the SAFs is unprecedented for a designed peptide-based material, particularly for a system of considerably reduced complexity compared with natural proteins. This structural insight is a unique high-resolution description of how α-helical fibrils pack into larger protein fibers, and provides a basis for the design and engineering of future biomaterials.
履歴
登録2011年11月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年12月16日-
マップ公開2012年8月15日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 15.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 15.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

SAF.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1995.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a map of a coiled coil derived from a micrograph of a 3D protein fibre processed using 2dx
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.63 Å/pix.
x 126 pix.
= 79.002 Å		0.63 Å/pix.
x 101 pix.
= 63.327 Å		0.63 Å/pix.
x 101 pix.
= 63.327 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.627 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 15.5 / ムービー #1: 15.5
最小 - 最大-65.063873290000004 - 32.860794069999997
平均 (標準偏差)-13.47298717 (±25.133878710000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ101101126
Spacing101101126
セルA: 63.326996 Å / B: 63.326996 Å / C: 79.002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6270.6270.627
M x/y/z101101126
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z63.32763.32779.002
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS101101126
D min/max/mean-65.06432.861-13.473

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Self-assembling peptide fibre

全体名称: Self-assembling peptide fibre
要素
  • 試料: Self-assembling peptide fibre
  • タンパク質・ペプチド: KIAALKQKIASLKQEIDALEYENDALEQ
  • タンパク質・ペプチド: KIRRLKQKNARLKQEIAALEYEIAALEQ

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超分子 #1000: Self-assembling peptide fibre

超分子名称: Self-assembling peptide fibre / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Samples contains approximately 30,000,000 peptides
集合状態: Many millions of peptides self-assemble to form a gigadalton peptide fibre
Number unique components: 2

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分子 #1: KIAALKQKIASLKQEIDALEYENDALEQ

分子名称: KIAALKQKIASLKQEIDALEYENDALEQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Self-assembling fibre
詳細: Peptides were synthesized by microwave-assisted solid-phase peptide synthesis using standard HBTU activation. They heterodimerize to form offset dimeric coiled coils with complementary sticky ...詳細: Peptides were synthesized by microwave-assisted solid-phase peptide synthesis using standard HBTU activation. They heterodimerize to form offset dimeric coiled coils with complementary sticky ends that assemble to form extended coiled coil fibrils. These fibrils pack laterally to generate large proteinaceous fibres on average 82 nm in diameter and 42 micrometers in length.
組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 3.17 KDa

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分子 #2: KIRRLKQKNARLKQEIAALEYEIAALEQ

分子名称: KIRRLKQKNARLKQEIAALEYEIAALEQ / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Self-assembling fibre
詳細: Peptides were synthesized by microwave-assisted solid-phase peptide synthesis using standard HBTU activation. They heterodimerize to form offset dimeric coiled coils with complementary sticky ...詳細: Peptides were synthesized by microwave-assisted solid-phase peptide synthesis using standard HBTU activation. They heterodimerize to form offset dimeric coiled coils with complementary sticky ends that assemble to form extended coiled coil fibrils. These fibrils pack laterally to generate large proteinaceous fibres on average 82 nm in diameter and 42 micrometers in length.
組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 3.32 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度0.325 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 10 mM MOPS
グリッド詳細: Lacey-carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 98 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: Blot 1 sec.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
詳細Low dose software used
日付2010年4月20日
撮影デジタル化 - サンプリング間隔: 11 µm / 実像数: 1 / 平均電子線量: 10 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 0 °

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: 2dx, BHP
結晶パラメータ単位格子 - A: 20.8 Å / 単位格子 - B: 20.8 Å / 単位格子 - C: 125.4 Å / 単位格子 - γ: 120 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 面群: P 1
CTF補正詳細: Each image

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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