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- EMDB-1908: Unique structure of iC3b by 3D-Electron Microscopy -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1908
タイトルUnique structure of iC3b by 3D-Electron Microscopy
マップデータ3D structure of iC3b, a component of the complement alternative pathway
試料
  • 試料: Human iC3b
  • タンパク質・ペプチド: Complement component iC3b
キーワードiC3b / C3b / complement / 3D-electron microscopy / SAXS
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Alcorlo M / Martinez-Barricarte R / Fernandez FJ / Rodriguez-Gallego C / Round A / Vega MC / Harris CL / Rodriguez-de-Cordoba S / Llorca O
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2011
タイトル: Unique structure of iC3b resolved at a resolution of 24 Å by 3D-electron microscopy.
著者: Martin Alcorlo / Ruben Martínez-Barricarte / Francisco J Fernández / César Rodríguez-Gallego / Adam Round / M Cristina Vega / Claire L Harris / Santiago Rodríguez de Cordoba / Oscar Llorca /
要旨: Activation of C3, deposition of C3b on the target surface, and subsequent amplification by formation of a C3-cleaving enzyme (C3-convertase; C3bBb) triggers the effector functions of complement that ...Activation of C3, deposition of C3b on the target surface, and subsequent amplification by formation of a C3-cleaving enzyme (C3-convertase; C3bBb) triggers the effector functions of complement that result in inflammation and cell lysis. Concurrently, surface-bound C3b is proteolyzed to iC3b by factor I and appropriate cofactors. iC3b then interacts with the complement receptors (CR) of the Ig superfamily, CR2 (CD21), CR3 (CD11b/CD18), and CR4 (CD11c/CD18) on leukocytes, down-modulating inflammation, enhancing B cell-mediated immunity, and targeting pathogens for clearance by phagocytosis. Using EM and small-angle X-ray scattering, we now present a medium-resolution structure of iC3b (24 Å). iC3b displays a unique conformation with structural features distinct from any other C3 fragment. The macroglobulin ring in iC3b is similar to that in C3b, whereas the TED (thioester-containing domain) domain and the remnants of the CUB (complement protein subcomponents C1r/C1s, urchin embryonic growth factor and bone morphogenetic protein 1) domain have moved to locations more similar to where they were in native C3. A consequence of this large conformational change is the disruption of the factor B binding site, which renders iC3b unable to assemble a C3-convertase. This structural model also justifies the decreased interaction between iC3b and complement regulators and the recognition of iC3b by the CR of the Ig superfamily, CR2, CR3, and CR4. These data further illustrate the extraordinary conformational versatility of C3 to accommodate a great diversity of functional activities.
履歴
登録2011年6月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年7月6日-
マップ公開2011年7月6日-
更新2014年11月26日-
現状2014年11月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.59
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.59
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMDB-1908_im...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1908.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D structure of iC3b, a component of the complement alternative pathway
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.2 Å/pix.
x 72 pix.
= 302.4 Å		4.2 Å/pix.
x 72 pix.
= 302.4 Å		4.2 Å/pix.
x 72 pix.
= 302.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.59 / ムービー #1: 4.59
最小 - 最大-13.079293249999999 - 13.85720444
平均 (標準偏差)0.0 (±0.97025698)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-9-9-9
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 302.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.24.24.2
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z302.400302.400302.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-9-9-9
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-13.07913.8570.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human iC3b

全体名称: Human iC3b
要素
  • 試料: Human iC3b
  • タンパク質・ペプチド: Complement component iC3b

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超分子 #1000: Human iC3b

超分子名称: Human iC3b / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Monomer / Number unique components: 1
分子量理論値: 181 KDa

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分子 #1: Complement component iC3b

分子名称: Complement component iC3b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: iC3b / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 組織: Plasma
分子量理論値: 181 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCL
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 1% w/v uranyl acetate
グリッド詳細: Carbon-coated 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 80,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10.5 µm / 実像数: 112 / 平均電子線量: 10 e/Å2
詳細: Images scanned with Minolta Dimage Scan Multi Pro scanner at 2400 dpi and averaged to a final 4.2 Angstroms pixel at the specimen
ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: JEOL / Tilt angle max: 47

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画像解析

詳細The particles were selected manually with Boxer (Eman)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Xmipp,EMAN / 使用した粒子像数: 29730

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2i07

ソフトウェア名称: Situs
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross-correlation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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