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- EMDB-19021: Structure of Sen1-ADP.BeF3-RNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-19021
タイトルStructure of Sen1-ADP.BeF3-RNA complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Sen1-ADP.BeF3-RNA complex
    • 複合体: Helicase SEN1
      • タンパク質・ペプチド: Helicase SEN1
    • 複合体: RNA
      • RNA: RNA
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
キーワードRNA Polymerase II / Pol II / termination / Sen1 / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of flocculation / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / transcription termination site sequence-specific DNA binding / Nrd1 complex / sno(s)RNA 3'-end processing / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / snRNA processing / mRNA 3'-end processing / tRNA processing / termination of RNA polymerase II transcription ...negative regulation of flocculation / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / transcription termination site sequence-specific DNA binding / Nrd1 complex / sno(s)RNA 3'-end processing / DNA-templated DNA replication maintenance of fidelity / snRNA processing / mRNA 3'-end processing / tRNA processing / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase III transcription / transcription-coupled nucleotide-excision repair / cell redox homeostasis / replication fork / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA processing / 5'-3' DNA helicase activity / hydrolase activity / nuclear body / protein domain specific binding / mRNA binding / DNA damage response / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helicase Sen1, 1B domain / Helicase Sen1, N-terminal / : / SEN1 N terminal / Helicase SEN1 beta-barrel domain / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal ...Helicase Sen1, 1B domain / Helicase Sen1, N-terminal / : / SEN1 N terminal / Helicase SEN1 beta-barrel domain / DNA2/NAM7 helicase, helicase domain / AAA domain / DNA2/NAM7-like helicase / : / DNA2/NAM7 helicase-like, C-terminal / AAA domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Rengachari S / Lidscreiber M / Cramer P
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Mechanism of polyadenylation-independent RNA polymerase II termination.
著者: Srinivasan Rengachari / Thomas Hainthaler / Christiane Oberthuer / Michael Lidschreiber / Patrick Cramer /
要旨: The mechanisms underlying the initiation and elongation of RNA polymerase II (Pol II) transcription are well-studied, whereas termination remains poorly understood. Here we analyze the mechanism of ...The mechanisms underlying the initiation and elongation of RNA polymerase II (Pol II) transcription are well-studied, whereas termination remains poorly understood. Here we analyze the mechanism of polyadenylation-independent Pol II termination mediated by the yeast Sen1 helicase. Cryo-electron microscopy structures of two pretermination intermediates show that Sen1 binds to Pol II and uses its adenosine triphosphatase activity to pull on exiting RNA in the 5' direction. This is predicted to push Pol II forward, induce an unstable hypertranslocated state and destabilize the transcription bubble, thereby facilitating termination. This mechanism of transcription termination may be widely used because it is conceptually conserved in the bacterial transcription system.
履歴
登録2023年12月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年10月30日-
マップ公開2024年10月30日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_19021.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_19021.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 360 pix.
= 378. Å		1.05 Å/pix.
x 360 pix.
= 378. Å		1.05 Å/pix.
x 360 pix.
= 378. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.006
最小 - 最大-0.035642017 - 0.082285106
平均 (標準偏差)-0.00033619575 (±0.0016082026)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 377.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_19021_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_19021_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_19021_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Sen1-ADP.BeF3-RNA complex

全体名称: Sen1-ADP.BeF3-RNA complex
要素
  • 複合体: Sen1-ADP.BeF3-RNA complex
    • 複合体: Helicase SEN1
      • タンパク質・ペプチド: Helicase SEN1
    • 複合体: RNA
      • RNA: RNA
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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超分子 #1: Sen1-ADP.BeF3-RNA complex

超分子名称: Sen1-ADP.BeF3-RNA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: Helicase SEN1

超分子名称: Helicase SEN1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #3: RNA

超分子名称: RNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)

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分子 #1: Helicase SEN1

分子名称: Helicase SEN1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 252.835922 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MNSNNPDNNN SNNINNNNKD KDIAPNSDVQ LATVYTKAKS YIPQIEQVYQ GTNPNIQEAK LLGELLQVLA EVPKGTHLFC DPILEPISI FSLTIFSFNE EATATWLKNH FNPILSVCDK CILNFARGKC KMLQHFAIQR HVPHEHVAKF NDIVCQWRVE A VFPILRNI ...文字列:
MNSNNPDNNN SNNINNNNKD KDIAPNSDVQ LATVYTKAKS YIPQIEQVYQ GTNPNIQEAK LLGELLQVLA EVPKGTHLFC DPILEPISI FSLTIFSFNE EATATWLKNH FNPILSVCDK CILNFARGKC KMLQHFAIQR HVPHEHVAKF NDIVCQWRVE A VFPILRNI SVNDNTGINI TNEIETAMYE CLCNPHMLRL NKQLKATFEA IFKFFYDTKH RLLDVTNPLS IKTFISGVIF CW CEGSKEE NEWSRAFLKD LYSRNFHINL SNLTPDIIEE VYIHILFLQN PANWTEIVVS QFWSRLLPVF NLFDKDVFIE YFQ VPKNVE SLKKTFKFPL EPIFKMWYNH LSKSYHDKPL DFLLRGLTMF LNKFGSEFWS KIEPFTFHSI LDIIFNRDSF PIKL IKIQD NPIVEHQTEV YFQLTGSVTD LLSWTLPFYH ALSPSKRIQM VRKVSMAFLR IIANYPSLKS IPKACLMNSA TALLR AVLT IKENERAMLY KNDEFETVLL TKTDSRALLN NPLIQDIIIR SASNPNDFYP GLGAASASVA TSTMMVLAEC IDFDIL LLC HRTFKLYSGK PISEIPISTN VLENVTNKID LRSFHDGPLL AKQLLVSLKN INGLLIVPSN TAVAEAHNAL NQKFLLL ST RLMEKFADIL PGQLSKILAD EDASQGFWSC IFSSDKHLYQ AATNILYNTF DVEGRLEGIL AILNSNLTVN LKNINVML Q RLINCEFYEP CPRAVRVLMD VVSAFVDPIS GVFANFQTLK SQNTEKEFLK FWESCWLFLD TIYKFTLKWA SKYDYSELE NFTKDTLDLS RSLVDSFREF SDILHDQTKN LLLNVLETFK NMLYWLRLSD EVLLESCVRL IISTSDLAHE KHVKVDDSLV EMMAKYASK AKRFSNKLTE QQASEILQKA KIFNKALTEE VATEAENYRK EKELSRLGKV IDLTDSVPAS PSLSPSLSST I ASSSAESR ADYLQRKALS SSITGRPRVA QPKITSFGTF QSSANAKLHR TKPVKPLSKM ELARMQLLNN RVVHPPSAPA FH TKSRGLS NKNDDSSSEE SDNDIESARE LFAIAKAKGK GIQTVDINGK VVKRQTAAEL AKQELEHMRK RLNVDMNPLY EII LQWDYT RNSEYPDDEP IGNYSDVKDF FNSPADYQKV MKPLLLLESW QGLCSSRDRE DYKPFSIIVG NRTAVSDFYD VYAS VAKQV IQDCGISESD LIVMAYLPDF RPDKRLSSDD FKKAQHTCLA KVRTLKNTKG GNVDVTLRIH RNHSFSKFLT LRSEI YCVK VMQMTTIERE YSTLEGLEYY DLVGQILQAK PSPPVNVDAA EIETVKKSYK LNTSQAEAIV NSVSKEGFSL IQGPPG TGK TKTILGIIGY FLSTKNASSS NVIKVPLEKN SSNTEQLLKK QKILICAPSN AAVDEICLRL KSGVYDKQGH QFKPQLV RV GRSDVVNVAI KDLTLEELVD KRIGERNYEI RTDPELERKF NNAVTKRREL RGKLDSESGN PESPMSTEDI SKLQLKIR E LSKIINELGR DRDEMREKNS VNYRNRDLDR RNAQAHILAV SDIICSTLSG SAHDVLATMG IKFDTVIIDE ACQCTELSS IIPLRYGGKR CIMVGDPNQL PPTVLSGAAS NFKYNQSLFV RMEKNSSPYL LDVQYRMHPS ISKFPSSEFY QGRLKDGPGM DILNKRPWH QLEPLAPYKF FDIISGRQEQ NAKTMSYTNM EEIRVAIELV DYLFRKFDNK IDFTGKIGII SPYREQMQKM R KEFARYFG GMINKSIDFN TIDGFQGQEK EIILISCVRA DDTKSSVGFL KDFRRMNVAL TRAKTSIWVL GHQRSLAKSK LW RDLIEDA KDRSCLAYAC SGFLDPRNNR AQSILRKFNV PVPSEQEDDY KLPMEYITQG PDEVKSNKDT KKRRVVDEGE EAD KAVKKK KKEKKKEKKK SKADDKKKNN KKAESPSTSS GTKKKSSIFG GMSVPSAVVP KTFPDVDSNK KAAAVVGKKK NNKH VCFSD DVSFIPRNDE PEIKVTRSLS SVLKEKQLGL KETRTISPPE ISNNEDDDDE DDYTPSISDS SLMKSEANGR NNRVA SHNQ NFSASIYDDP QVSQAKQTQV PAAITKHRSS NSVLSGGSSR ILTASDYGEP NQNGQNGANR TLSQHVGNAN QYSTAP VGT GELHETLPAH PQDSYPAEAE DPYDLNPHPQ PQSSAFKGPG SGPTGTRNSS RRNASSSPFI PKKRKPRS

UniProtKB: Helicase SEN1

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分子 #2: RNA

分子名称: RNA / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Human immunodeficiency virus 2 (ヒト免疫不全ウイルス)
分子量理論値: 11.28279 KDa
配列文字列:
AGUCGUGCGU CUAAUAACCG GAGAGGGAAC CCACU

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.02 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 15633
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6i59

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2xzo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8rao:
Structure of Sen1-ADP.BeF3-RNA complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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