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万見
- EMDB-1876: Structural basis of substrate shuttling in bovine mitochondrial s... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1876
タイトルStructural basis of substrate shuttling in bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM
マップデータ3D cryo-EM map of supercomplex B (I1III2IV1) from bovine heart mitochondria
試料
  • 試料: Respiratory supercomplex B (I1III2IV1) composed of complex I, dimeric complex III and complex IV from bovine heart mitochondria
  • タンパク質・ペプチド: NADH-dehydrogenase
  • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c reductase
  • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase
  • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c
キーワードSupercomplex B / mitochondria / respiratory chain / complex I / complex III / complex IV / amphipol A8-35 / random conical tilt
機能・相同性
機能・相同性情報


Release of apoptotic factors from the mitochondria / Formation of apoptosome / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Pyroptosis / Regulation of the apoptosome activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Complex III assembly / Complex IV assembly / TP53 Regulates Metabolic Genes ...Release of apoptotic factors from the mitochondria / Formation of apoptosome / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / Pyroptosis / Regulation of the apoptosome activity / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Detoxification of Reactive Oxygen Species / Complex III assembly / Complex IV assembly / TP53 Regulates Metabolic Genes / Cytoprotection by HMOX1 / respiratory chain complex IV assembly / subthalamus development / pons development / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / mitochondrial respirasome assembly / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / cerebellar Purkinje cell layer development / pyramidal neuron development / Respiratory electron transport / respiratory chain complex IV / thalamus development / respiratory chain complex / molybdopterin cofactor binding / cytochrome-c oxidase / respiratory chain complex III / oxidative phosphorylation / quinol-cytochrome-c reductase / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / quinol-cytochrome-c reductase activity / cytochrome-c oxidase activity / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / iron-sulfur cluster assembly / Mitochondrial protein degradation / hypothalamus development / midbrain development / ubiquinone binding / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase activity / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / enzyme regulator activity / ferric iron binding / aerobic respiration / central nervous system development / hippocampus development / respiratory electron transport chain / mitochondrial membrane / metalloendopeptidase activity / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / mitochondrial inner membrane / iron ion binding / copper ion binding / apoptotic process / heme binding / mitochondrion / proteolysis / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / Soluble ligand binding domain / Cytochrome b-c1 complex subunit 10 / Single alpha-helix domain superfamily / Ubiquinol-cytochrome C reductase complex, 6.4kD protein / Cytochrome c oxidase, subunit 8 / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs ...NADH-quinone oxidoreductase, subunit15 / NADH-quinone oxidoreductase, subunit 15 superfamily / NADH-quinone oxidoreductase chain 15 / Frataxin/CyaY superfamily / Soluble ligand binding domain / Cytochrome b-c1 complex subunit 10 / Single alpha-helix domain superfamily / Ubiquinol-cytochrome C reductase complex, 6.4kD protein / Cytochrome c oxidase, subunit 8 / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs / Cytochrome c oxidase, subunit 8 superfamily / Mitochondrial cytochrome c oxidase subunit VIc/VIIs superfamily / : / Cytochrome oxidase c subunit VIII / Cytochrome c oxidase subunit VIc / Cytochrome c oxidase subunit VIIa, metazoa / Cytochrome C oxidase, subunit VIIB / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome C oxidase, subunit VIIB domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa superfamily / Cytochrome C oxidase chain VIIB / Cytochrome c oxidase, subunit VIa, conserved site / Cytochrome c oxidase subunit VIa signature. / Ubiquinol-cytochrome c reductase 8kDa, N-terminal / Ubiquinol-cytochrome c reductase 8 kDa, N-terminal / Cytochrome c oxidase, subunit VIa / Cytochrome c oxidase, subunit VIa superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIa / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Cytochrome c oxidase, subunit VIb / : / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding region signature. / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV family / Cytochrome c oxidase, subunit VIb superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc superfamily / Cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase subunit 2, C-terminal / Cytochrome oxidase c subunit VIb / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Va / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit VII / Globular protein, non-globular alpha/beta subunit / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Cytochrome c oxidase, subunit Vb / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase subunit Vb / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding domain profile. / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome c oxidase, subunit Vb superfamily / Cytochrome b-c1 complex, subunit 6 / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome c, class IA/ IB / Cytochrome b-c1 complex subunit 8 / UcrQ family / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome bc1 complex subunit Rieske, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome b-c1 complex subunit 7 / Cytochrome b-c1 complex subunit 7 superfamily / Ubiquinol-cytochrome C reductase complex 14kD subunit / Cytochrome b-c1 complex subunit 8 superfamily / Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, transmembrane domain / Ubiquinol cytochrome reductase transmembrane region / Cytochrome b-c1 complex subunit 9 / Cytochrome b-c1 complex subunit 9 superfamily / Ubiquinol-cytochrome C reductase, UQCRX/QCR9 like / Ubiquinol-cytochrome C reductase hinge domain / Ubiquinol-cytochrome C reductase hinge domain superfamily / Ubiquinol-cytochrome C reductase hinge protein / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Cytochrome c1, transmembrane anchor, C-terminal / : / Cytochrome b / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Ubiquinol-cytochrome c reductase, iron-sulphur subunit / : / Cytochrome c1 / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Cytochrome C1 family / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / :
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome c1, heme protein, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 6, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 7 / Cytochrome b-c1 complex subunit 9 / Cytochrome b / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 4 isoform 1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5B, mitochondrial ...Cytochrome c1, heme protein, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 6, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 7 / Cytochrome b-c1 complex subunit 9 / Cytochrome b / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 4 isoform 1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 5B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6B1 / Cytochrome c oxidase subunit 7C, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6C / Cytochrome c oxidase subunit 7A1, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6A2, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 10 / Cytochrome c oxidase subunit 8B, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 7B, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 8 / Cytochrome b-c1 complex subunit Rieske, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 2, mitochondrial / Cytochrome b-c1 complex subunit 1, mitochondrial / Cytochrome c / Cytochrome c oxidase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 5 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 4 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 2 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 1 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 9 / NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Althoff T / Mills DJ / Popot J-L / Kuehlbrandt W
引用
ジャーナル: EMBO J / 年: 2011
タイトル: Arrangement of electron transport chain components in bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1.
著者: Thorsten Althoff / Deryck J Mills / Jean-Luc Popot / Werner Kühlbrandt /
要旨: The respiratory chain in the inner mitochondrial membrane contains three large multi-enzyme complexes that together establish the proton gradient for ATP synthesis, and assemble into a supercomplex. ...The respiratory chain in the inner mitochondrial membrane contains three large multi-enzyme complexes that together establish the proton gradient for ATP synthesis, and assemble into a supercomplex. A 19-Å 3D map of the 1.7-MDa amphipol-solubilized supercomplex I(1)III(2)IV(1) from bovine heart obtained by single-particle electron cryo-microscopy reveals an amphipol belt replacing the membrane lipid bilayer. A precise fit of the X-ray structures of complex I, the complex III dimer, and monomeric complex IV indicates distances of 13 nm between the ubiquinol-binding sites of complexes I and III, and of 10-11 nm between the cytochrome c binding sites of complexes III and IV. The arrangement of respiratory chain complexes suggests two possible pathways for efficient electron transfer through the supercomplex, of which the shorter branch through the complex III monomer proximal to complex I may be preferred.
#1: 年: 2011
タイトル: Strukturelle Untersuchungen am Superkomplex I1III2IV1 der Atmungskette mittels Kryoelektronenmikroskopie
著者: Althoff T
履歴
登録2011年2月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年2月21日-
マップ公開2011年10月12日-
更新2011年10月12日-
現状2011年10月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2ybb
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD1876_bt_m...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1876.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 5.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3D cryo-EM map of supercomplex B (I1III2IV1) from bovine heart mitochondria
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
4.76 Å/pix.
x 112 pix.
= 533.12 Å		4.76 Å/pix.
x 112 pix.
= 533.12 Å		4.76 Å/pix.
x 112 pix.
= 533.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.76 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.3 / ムービー #1: 1.3
最小 - 最大-8.248889999999999 - 18.839099999999998
平均 (標準偏差)-0.00000000106836 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-56-56-55
サイズ112112112
Spacing112112112
セルA=B=C: 533.12 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.764.764.76
M x/y/z112112112
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z533.120533.120533.120
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-56-56-55
NX/NY/NZ112112112
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-56-56-55
NC/NR/NS112112112
D min/max/mean-8.24918.839-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Respiratory supercomplex B (I1III2IV1) composed of complex I, dim...

全体名称: Respiratory supercomplex B (I1III2IV1) composed of complex I, dimeric complex III and complex IV from bovine heart mitochondria
要素
  • 試料: Respiratory supercomplex B (I1III2IV1) composed of complex I, dimeric complex III and complex IV from bovine heart mitochondria
  • タンパク質・ペプチド: NADH-dehydrogenase
  • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c reductase
  • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c oxidase
  • タンパク質・ペプチド: Cytochrome c

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超分子 #1000: Respiratory supercomplex B (I1III2IV1) composed of complex I, dim...

超分子名称: Respiratory supercomplex B (I1III2IV1) composed of complex I, dimeric complex III and complex IV from bovine heart mitochondria
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The supercomplexes were kept soluble by amphipol A8-35
集合状態: A monomer of complex I assembles with a dimer of complex III and a monomer of complex IV
Number unique components: 4
分子量理論値: 1.7 MDa

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分子 #1: NADH-dehydrogenase

分子名称: NADH-dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Complex I / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Cattle / 組織: Heart Muscle / Organelle: Mitochondrion / 細胞中の位置: Inner mitochondrial membrane
分子量実験値: 980 KDa / 理論値: 980 KDa

-
分子 #2: Cytochrome c reductase

分子名称: Cytochrome c reductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Complex III / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Cattle / 組織: Heart Muscle / Organelle: Mitochondrion / 細胞中の位置: Inner mitochondrial membrane
分子量実験値: 243 KDa / 理論値: 241 KDa

-
分子 #3: Cytochrome c oxidase

分子名称: Cytochrome c oxidase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Complex IV / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Cattle / 組織: Heart Muscle / Organelle: Mitochondrion / 細胞中の位置: Inner mitochondrial membrane
分子量実験値: 207 KDa / 理論値: 204 KDa

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分子 #4: Cytochrome c

分子名称: Cytochrome c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: Cytochrome c / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Cattle / 組織: Heart Muscle / Organelle: Mitochondrion / 細胞中の位置: Inner mitochondrial membrane
分子量実験値: 12 KDa / 理論値: 12 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

+
試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.7 / 詳細: 10 mM KCl, 15 mM HEPES, residual trehalose
グリッド詳細: Continuous carbon 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 95 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: Custom-made hand plunger. Sample was adsorbed to carbon film for 30 seconds before blotting
手法: One-sided blotting for 26 - 30 seconds before plunging

+
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 78 K / 最高: 95 K / 平均: 78 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 200,000 x magnification
Legacy - Electron beam tilt params: Beam tilt was corrected by adjusting pivot points
詳細Low dose conditions. For random conical tilt each area was imaged twice with the first image taken at a tilt angle of -45 or -50 degree
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 154 / 平均電子線量: 25 e/Å2
詳細: Scanned images were binned to 2.38 Angstroms per pixel in IMAGIC
Od range: 0.7 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58829 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 6.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: FEI Polara MSC / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: -50
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細Tilt pairs of particles were selected interactively in JWEB
CTF補正詳細: Phase-flippping on each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER, IMAGIC
詳細: Final map was calculated from combined tilted and untilted datasets with 10684 projections each and omitting 30 per cent of images with lowest cross correlation coefficient using SIRT
使用した粒子像数: 10684
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 360 degrees, phi 360 degrees

+
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3m9s

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Only one monomer from the asymmetric unit was used. Docking was done manually according to detailed map features
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3iam

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Only one monomer from the asymmetric unit was used. Docking was done manually according to detailed map features. Gave better fit than
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

3m9c

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Docking was done manually according to detailed map features
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

1pp9

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Docking was done manually according to detailed map features
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 5

初期モデルPDB ID:

1bgy


Chain - #0 - Chain ID: K / Chain - #1 - Chain ID: W
ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body. Structure was aligned to PDB 1PP9 with Chimera MatchMaker
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 6

初期モデルPDB ID:

3cx5

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Structure was aligned to PDB 1PP9 with Chimera MatchMaker
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 7

初期モデルPDB ID:

2bcc

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Used for comparison of the conformation of the Rieske-domain. Structure was aligned to PDB 1PP9 with Chimera MatchMaker
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 8

初期モデルPDB ID:

1occ

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Only one monomer from the asymmetric unit was used. Docking was done manually according to detailed map features
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
原子モデル構築 9

初期モデルPDB ID:

2b4z

ソフトウェア名称: UCSF Chimera
詳細Protocol: Rigid Body. Structure was aligned to cytochrome c (chain W) in PDB 3CX5 with Chimera Matchmaker
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2ybb:
Fitted model for bovine mitochondrial supercomplex I1III2IV1 by single particle cryo-EM (EMD-1876)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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