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万見
- EMDB-1872: Actin filament pointed end -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1872
タイトルActin filament pointed end
マップデータThis is a volume map of the actin filament pointed end
試料
  • 試料: Rabbit skeletal actin
  • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
キーワードactin / actin filament / cytoskeleton / cell motility
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament ...cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / stress fiber / skeletal muscle fiber development / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 22.9 Å
データ登録者Narita A / Oda T / Maeda Y
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the slow dynamics of the actin filament pointed end.
著者: Akihiro Narita / Toshiro Oda / Yuichiro Maéda /
要旨: The actin filament has clear polarity where one end, the pointed end, has a much slower polymerization and depolymerization rate than the other end, the barbed end. This intrinsic difference of the ...The actin filament has clear polarity where one end, the pointed end, has a much slower polymerization and depolymerization rate than the other end, the barbed end. This intrinsic difference of the ends significantly affects all actin dynamics in the cell, which has central roles in a wide spectrum of cellular functions. The detailed mechanism underlying this difference has remained elusive, because high-resolution structures of the filament ends have not been available. Here, we present the structure of the actin filament pointed end obtained using a single particle analysis of cryo-electron micrographs. We determined that the terminal pointed end subunit is tilted towards the penultimate subunit, allowing specific and extra loop-to-loop inter-strand contacts between the two end subunits, which is not possible in other parts of the filament. These specific contacts prevent the end subunit from dissociating. For elongation, the loop-to-loop contacts also inhibit the incorporation of another actin monomer at the pointed end. These observations are likely to account for the less dynamic pointed end.
履歴
登録2011年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年2月9日-
マップ公開2011年3月25日-
更新2013年3月13日-
現状2013年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.61
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.61
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2y83
  • 表面レベル: 4.61
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1872.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1872.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 355.5 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a volume map of the actin filament pointed end
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.41 Å/pix.
x 58 pix.
= 197.925 Å		3.41 Å/pix.
x 40 pix.
= 136.5 Å		3.41 Å/pix.
x 40 pix.
= 136.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.4125 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.61 / ムービー #1: 4.61
最小 - 最大-11.912599999999999 - 16.473800000000001
平均 (標準偏差)0.224494 (±3.23024)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ404058
Spacing404058
セルA: 136.5 Å / B: 136.5 Å / C: 197.925 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.41253.41253.4125
M x/y/z404058
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z136.500136.500197.925
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-160-160-159
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS404058
D min/max/mean-11.91316.4740.224

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rabbit skeletal actin

全体名称: Rabbit skeletal actin
要素
  • 試料: Rabbit skeletal actin
  • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle

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超分子 #1000: Rabbit skeletal actin

超分子名称: Rabbit skeletal actin / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Helical multimer / Number unique components: 1

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分子 #1: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Actin / 集合状態: Helical multimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit / 組織: Skeletal muscle

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM NaCl, 10 mM sodium phosphate buffer (pH 7.4), 3 mM MgCl2, 0.005% (w/v) NaN3, 0.7 mM DTT
グリッド詳細: quantifoil R2/2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: OTHER / 手法: Blot for 3 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度平均: 4 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: JEOL
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 142 / 平均電子線量: 34 e/Å2 / ビット/ピクセル: 12
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 8.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダー: Jeol liquid helium stage / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 22.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EOS / 使用した粒子像数: 714
最終 2次元分類クラス数: 72

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2zwh


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: EOS
詳細Protocol: Rigid body and molecular dynamics. Molecular dynamics simulation after rigid body fitting
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-2y83:
Actin filament pointed end

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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