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万見
- EMDB-17161: Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to the native Por enhancer... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17161
タイトルCryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to the native Por enhancer nucleosome (map 1)
マップデータFull-map.
試料
  • 複合体: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2
    • 複合体: Nucleosome core particle
      • 複合体: Histone octamer
      • 複合体: Nucleosomal DNA
    • 複合体: CLOCK-BMAL1 heterodimer
キーワードE-box / transcription factor / circadian clock / GENE REGULATION
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Michael AK / Stoos L / Cavadini S / Kempf G
資金援助European Union, フランス, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)884331European Union
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000646/2018-L5 フランス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Cooperation between bHLH transcription factors and histones for DNA access.
著者: Alicia K Michael / Lisa Stoos / Priya Crosby / Nikolas Eggers / Xinyu Y Nie / Kristina Makasheva / Martina Minnich / Kelly L Healy / Joscha Weiss / Georg Kempf / Simone Cavadini / Lukas Kater ...著者: Alicia K Michael / Lisa Stoos / Priya Crosby / Nikolas Eggers / Xinyu Y Nie / Kristina Makasheva / Martina Minnich / Kelly L Healy / Joscha Weiss / Georg Kempf / Simone Cavadini / Lukas Kater / Jan Seebacher / Luca Vecchia / Deyasini Chakraborty / Luke Isbel / Ralph S Grand / Florian Andersch / Jennifer L Fribourgh / Dirk Schübeler / Johannes Zuber / Andrew C Liu / Peter B Becker / Beat Fierz / Carrie L Partch / Jerome S Menet / Nicolas H Thomä /
要旨: The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged ...The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged by two structurally diverse bHLH proteins: the proto-oncogene MYC-MAX and the circadian transcription factor CLOCK-BMAL1 (refs. ). Both transcription factors bind to E-boxes preferentially near the nucleosomal entry-exit sites. Structural studies with engineered or native nucleosome sequences show that MYC-MAX or CLOCK-BMAL1 triggers the release of DNA from histones to gain access. Atop the H2A-H2B acidic patch, the CLOCK-BMAL1 Per-Arnt-Sim (PAS) dimerization domains engage the histone octamer disc. Binding of tandem E-boxes at endogenous DNA sequences occurs through direct interactions between two CLOCK-BMAL1 protomers and histones and is important for circadian cycling. At internal E-boxes, the MYC-MAX leucine zipper can also interact with histones H2B and H3, and its binding is indirectly enhanced by OCT4 elsewhere on the nucleosome. The nucleosomal E-box position and the type of bHLH dimerization domain jointly determine the histone contact, the affinity and the degree of competition and cooperativity with other nucleosome-bound factors.
履歴
登録2023年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月24日-
マップ公開2023年5月24日-
更新2023年7月26日-
現状2023年7月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17161.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17161.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Full-map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.68 Å/pix.
x 220 pix.
= 369.6 Å		1.68 Å/pix.
x 220 pix.
= 369.6 Å		1.68 Å/pix.
x 220 pix.
= 369.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-0.62319654 - 1.9212049
平均 (標準偏差)-0.0026631327 (±0.055556376)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 369.59998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half-map A.

ファイルemd_17161_half_map_1.map
注釈Half-map A.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B.

ファイルemd_17161_half_map_2.map
注釈Half-map B.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2

全体名称: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2
要素
  • 複合体: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2
    • 複合体: Nucleosome core particle
      • 複合体: Histone octamer
      • 複合体: Nucleosomal DNA
    • 複合体: CLOCK-BMAL1 heterodimer

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超分子 #1: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2

超分子名称: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #2: Nucleosome core particle

超分子名称: Nucleosome core particle / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Histone octamer

超分子名称: Histone octamer / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Nucleosomal DNA

超分子名称: Nucleosomal DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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超分子 #5: CLOCK-BMAL1 heterodimer

超分子名称: CLOCK-BMAL1 heterodimer / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 72242
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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