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- EMDB-17155: Cryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosomal E-box at ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17155
タイトルCryo-EM structure of CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosomal E-box at position SHL-6.2 (DNA conformation 1)
マップデータLocal resolution filtered map.
試料
  • 複合体: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2
    • 複合体: Nucleosome core particle
      • 複合体: Histone octamer
        • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
        • タンパク質・ペプチド: Histone H4
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
      • 複合体: Nucleosomal DNA
        • DNA: DNA (124-MER)
        • DNA: DNA (124-MER)
    • 複合体: CLOCK-BMAL1 heterodimer
      • タンパク質・ペプチド: Circadian locomoter output cycles protein kaput
      • タンパク質・ペプチド: Basic helix-loop-helix ARNT-like protein 1
キーワードE-box / transcription factor / circadian clock / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


CLOCK-BMAL transcription complex / positive regulation of skeletal muscle cell differentiation / regulation of hair cycle / positive regulation of protein acetylation / NPAS4 regulates expression of target genes / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / maternal process involved in parturition / regulation of type B pancreatic cell development / bHLH transcription factor binding / regulation of cellular senescence ...CLOCK-BMAL transcription complex / positive regulation of skeletal muscle cell differentiation / regulation of hair cycle / positive regulation of protein acetylation / NPAS4 regulates expression of target genes / negative regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / maternal process involved in parturition / regulation of type B pancreatic cell development / bHLH transcription factor binding / regulation of cellular senescence / chromatoid body / positive regulation of circadian rhythm / oxidative stress-induced premature senescence / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of cold-induced thermogenesis / response to redox state / protein acetylation / negative regulation of fat cell differentiation / histone acetyltransferase activity / regulation of protein catabolic process / E-box binding / regulation of neurogenesis / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / CENP-A containing nucleosome / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Packaging Of Telomere Ends / energy homeostasis / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / regulation of insulin secretion / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / innate immune response in mucosa / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / DNA damage checkpoint signaling / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / cellular response to ionizing radiation / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / transcription coregulator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / regulation of circadian rhythm / NoRC negatively regulates rRNA expression / PML body / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / autophagy / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines
類似検索 - 分子機能
: / : / Nuclear translocator / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. ...: / : / Nuclear translocator / Helix-loop-helix DNA-binding domain / PAC motif / Motif C-terminal to PAS motifs (likely to contribute to PAS structural domain) / PAS domain / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / PAS domain / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / PAS domain superfamily / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Circadian locomoter output cycles protein kaput / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / Histone H3.1 / Basic helix-loop-helix ARNT-like protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Michael AK / Stoos L / Kempf G / Cavadini S / Thoma NH
資金援助European Union, スイス, フランス, 5件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)884331European Union
Swiss National Science FoundationCRSII5_186230 スイス
Swiss National Science Foundation31003A_179541 スイス
Swiss National Science Foundation310030_201206 スイス
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000646/2018-L5 フランス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Cooperation between bHLH transcription factors and histones for DNA access.
著者: Alicia K Michael / Lisa Stoos / Priya Crosby / Nikolas Eggers / Xinyu Y Nie / Kristina Makasheva / Martina Minnich / Kelly L Healy / Joscha Weiss / Georg Kempf / Simone Cavadini / Lukas Kater ...著者: Alicia K Michael / Lisa Stoos / Priya Crosby / Nikolas Eggers / Xinyu Y Nie / Kristina Makasheva / Martina Minnich / Kelly L Healy / Joscha Weiss / Georg Kempf / Simone Cavadini / Lukas Kater / Jan Seebacher / Luca Vecchia / Deyasini Chakraborty / Luke Isbel / Ralph S Grand / Florian Andersch / Jennifer L Fribourgh / Dirk Schübeler / Johannes Zuber / Andrew C Liu / Peter B Becker / Beat Fierz / Carrie L Partch / Jerome S Menet / Nicolas H Thomä /
要旨: The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged ...The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged by two structurally diverse bHLH proteins: the proto-oncogene MYC-MAX and the circadian transcription factor CLOCK-BMAL1 (refs. ). Both transcription factors bind to E-boxes preferentially near the nucleosomal entry-exit sites. Structural studies with engineered or native nucleosome sequences show that MYC-MAX or CLOCK-BMAL1 triggers the release of DNA from histones to gain access. Atop the H2A-H2B acidic patch, the CLOCK-BMAL1 Per-Arnt-Sim (PAS) dimerization domains engage the histone octamer disc. Binding of tandem E-boxes at endogenous DNA sequences occurs through direct interactions between two CLOCK-BMAL1 protomers and histones and is important for circadian cycling. At internal E-boxes, the MYC-MAX leucine zipper can also interact with histones H2B and H3, and its binding is indirectly enhanced by OCT4 elsewhere on the nucleosome. The nucleosomal E-box position and the type of bHLH dimerization domain jointly determine the histone contact, the affinity and the degree of competition and cooperativity with other nucleosome-bound factors.
履歴
登録2023年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月24日-
マップ公開2023年5月24日-
更新2024年7月24日-
現状2024年7月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17155.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17155.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 172.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local resolution filtered map.
投影像・断面図

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明度
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.68 Å/pix.
x 356 pix.
= 242.08 Å		0.68 Å/pix.
x 356 pix.
= 242.08 Å		0.68 Å/pix.
x 356 pix.
= 242.08 Å

表面

投影像

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.68 Å
密度

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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00126
最小 - 最大-0.00467375 - 0.01286726
平均 (標準偏差)0.00002833729 (±0.00064968417)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ356356356
Spacing356356356
セルA=B=C: 242.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unfiltered map.

ファイルemd_17155_additional_1.map
注釈Unfiltered map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map B.

ファイルemd_17155_half_map_1.map
注釈Half-map B.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A.

ファイルemd_17155_half_map_2.map
注釈Half-map A.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2

全体名称: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2
要素
  • 複合体: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2
    • 複合体: Nucleosome core particle
      • 複合体: Histone octamer
        • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
        • タンパク質・ペプチド: Histone H4
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
      • 複合体: Nucleosomal DNA
        • DNA: DNA (124-MER)
        • DNA: DNA (124-MER)
    • 複合体: CLOCK-BMAL1 heterodimer
      • タンパク質・ペプチド: Circadian locomoter output cycles protein kaput
      • タンパク質・ペプチド: Basic helix-loop-helix ARNT-like protein 1

+
超分子 #1: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2

超分子名称: CLOCK-BMAL1 bound to a nucleosome at SHL -6.2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8

+
超分子 #2: Nucleosome core particle

超分子名称: Nucleosome core particle / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#6

+
超分子 #3: Histone octamer

超分子名称: Histone octamer / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Nucleosomal DNA

超分子名称: Nucleosomal DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 2 / 含まれる分子: #5-#6
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #5: CLOCK-BMAL1 heterodimer

超分子名称: CLOCK-BMAL1 heterodimer / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.719445 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMARTKQT ARKSTGGKAP RKQLATKAAR KSAPATGGVK KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQ SSAVMALQEA CEAYLVGLFE DTNLCAIHAK RVTIMPKDIQ LARRIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.676703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKG GKGLGKGGAK RHRKVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.447825 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKQ GGKARAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYSERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQL AIRNDEELNK LLGRVTIAQG GVLPNIQAVL LPKKTESHHK AKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

+
分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.088336 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMPEPAKS APAPKKGSKK AVTKAQKKDG KKRKRSRKES YSIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMGIMNSFV NDIFERIAGE ASRLAHYNK RSTITSREIQ TAVRLLLPGE LAKHAVSEGT KAVTKYTSA

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

+
分子 #7: Circadian locomoter output cycles protein kaput

分子名称: Circadian locomoter output cycles protein kaput / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: histone acetyltransferase
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 43.768355 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAMNPVEEDD KDKAKRVSRN KSEKKRRDQF NVLIKELGSM LPGNARKMDK STVLQKSIDF LRKHKETTAQ SDASEIRQDW KPTFLSNEE FTQLMLEALD GFFLAIMTDG SIIYVSESVT SLLEHLPSDL VDQSIFNFIP EGEHSEVYKI LSTHLLESDS L TPEYLKSK ...文字列:
GAMNPVEEDD KDKAKRVSRN KSEKKRRDQF NVLIKELGSM LPGNARKMDK STVLQKSIDF LRKHKETTAQ SDASEIRQDW KPTFLSNEE FTQLMLEALD GFFLAIMTDG SIIYVSESVT SLLEHLPSDL VDQSIFNFIP EGEHSEVYKI LSTHLLESDS L TPEYLKSK NQLEFCCHML RGTIDPKEPS TYEYVRFIGN FKSLTSVSTS THNGFEGTIQ RTHRPSYEDR VCFVATVRLA TP QFIKEMC TVEEPNEEFT SRHSLEWKFL FLDHRAPPII GYLPFEVLGT SGYDYYHVDD LENLAKCHEH LMQYGKGKSC YYR FLTKGQ QWIWLQTHYY ITYHQWNSRP EFIVCTHTVV SYAEVRAERR RELGIEESL

UniProtKB: Circadian locomoter output cycles protein kaput

+
分子 #8: Basic helix-loop-helix ARNT-like protein 1

分子名称: Basic helix-loop-helix ARNT-like protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 43.821207 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GAMNPEYAEH QGRIKNAREA HSQIEKRRRD KMNSFIDELA SLVPTCNAMS RKLDKLTVLR MAVQHMKTLR GATNPYTEAN YKPTFLSDD ELKHLILRAA DGFLFVVGCD RGKILFVSES VFKILNYSQN DLIGQSLFDY LHPKDIAKVK EQLSSSDTAP R ERLIDAKT ...文字列:
GAMNPEYAEH QGRIKNAREA HSQIEKRRRD KMNSFIDELA SLVPTCNAMS RKLDKLTVLR MAVQHMKTLR GATNPYTEAN YKPTFLSDD ELKHLILRAA DGFLFVVGCD RGKILFVSES VFKILNYSQN DLIGQSLFDY LHPKDIAKVK EQLSSSDTAP R ERLIDAKT GLPVKTDITP GPSRLCSGAR RSFFCRMKCN RPSVKVEDKD FASTCSKKKD RKSFCTIHST GYLKSWPPTK MG LDEDNEP DNEGCNLSCL VAIGRLHSHM VPQPANGEIR VKSMEYVSRH AIDGKFVFVD QRATAILAYL PQELLGTSCY EYF HQDDIG HLAECHRQVL QTREKITTNC YKFKIKDGSF ITLRSRWFSF MNPWTKEVEY IVSTNTVV

UniProtKB: Basic helix-loop-helix ARNT-like protein 1

+
分子 #5: DNA (124-MER)

分子名称: DNA (124-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 47.029957 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT) (DG)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG) (DT)(DA)(DG)(DA)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT) (DG)(DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DT)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC) (DG) (DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG) (DC)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DG)(DT)(DC)(DT) (DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA) (DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #6: DNA (124-MER)

分子名称: DNA (124-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 47.426223 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DA)(DC) (DC)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 152914
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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