[日本語] English
万見
- EMDB-17159: Cryo-EM map of MYC-MAX-OCT4-LIN28 complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17159
タイトルCryo-EM map of MYC-MAX-OCT4-LIN28 complex
マップデータmap of LIN28-MYC-OCT4 structure
試料
  • 複合体: MYC-MAX and OCT4-bound nucleosome
    • 複合体: Histones, human_cMYC and human_MAX
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
      • タンパク質・ペプチド: human_cMYC
      • タンパク質・ペプチド: human_MAX
    • 複合体: OCT4-GFP
      • タンパク質・ペプチド: OCT4-GFP
キーワードTRANSCRIPTION / chromatin
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Michael AK / Kempf G / Cavadini S / Thoma NH
資金援助European Union, フランス, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)884331European Union
Human Frontier Science Program (HFSP)LT000646/2018-L5 フランス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Cooperation between bHLH transcription factors and histones for DNA access.
著者: Alicia K Michael / Lisa Stoos / Priya Crosby / Nikolas Eggers / Xinyu Y Nie / Kristina Makasheva / Martina Minnich / Kelly L Healy / Joscha Weiss / Georg Kempf / Simone Cavadini / Lukas Kater ...著者: Alicia K Michael / Lisa Stoos / Priya Crosby / Nikolas Eggers / Xinyu Y Nie / Kristina Makasheva / Martina Minnich / Kelly L Healy / Joscha Weiss / Georg Kempf / Simone Cavadini / Lukas Kater / Jan Seebacher / Luca Vecchia / Deyasini Chakraborty / Luke Isbel / Ralph S Grand / Florian Andersch / Jennifer L Fribourgh / Dirk Schübeler / Johannes Zuber / Andrew C Liu / Peter B Becker / Beat Fierz / Carrie L Partch / Jerome S Menet / Nicolas H Thomä /
要旨: The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged ...The basic helix-loop-helix (bHLH) family of transcription factors recognizes DNA motifs known as E-boxes (CANNTG) and includes 108 members. Here we investigate how chromatinized E-boxes are engaged by two structurally diverse bHLH proteins: the proto-oncogene MYC-MAX and the circadian transcription factor CLOCK-BMAL1 (refs. ). Both transcription factors bind to E-boxes preferentially near the nucleosomal entry-exit sites. Structural studies with engineered or native nucleosome sequences show that MYC-MAX or CLOCK-BMAL1 triggers the release of DNA from histones to gain access. Atop the H2A-H2B acidic patch, the CLOCK-BMAL1 Per-Arnt-Sim (PAS) dimerization domains engage the histone octamer disc. Binding of tandem E-boxes at endogenous DNA sequences occurs through direct interactions between two CLOCK-BMAL1 protomers and histones and is important for circadian cycling. At internal E-boxes, the MYC-MAX leucine zipper can also interact with histones H2B and H3, and its binding is indirectly enhanced by OCT4 elsewhere on the nucleosome. The nucleosomal E-box position and the type of bHLH dimerization domain jointly determine the histone contact, the affinity and the degree of competition and cooperativity with other nucleosome-bound factors.
履歴
登録2023年4月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月24日-
マップ公開2023年5月24日-
更新2023年7月26日-
現状2023年7月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_17159.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17159.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map of LIN28-MYC-OCT4 structure
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.845 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.081
最小 - 最大-0.23561952 - 0.6414902
平均 (標準偏差)0.007614001 (±0.033512067)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 216.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: half map of LIN28-MYC-OCT4 structure

ファイルemd_17159_half_map_1.map
注釈half map of LIN28-MYC-OCT4 structure
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map of LIN28-MYC-OCT4 structure

ファイルemd_17159_half_map_2.map
注釈half map of LIN28-MYC-OCT4 structure
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : MYC-MAX and OCT4-bound nucleosome

全体名称: MYC-MAX and OCT4-bound nucleosome
要素
  • 複合体: MYC-MAX and OCT4-bound nucleosome
    • 複合体: Histones, human_cMYC and human_MAX
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
      • タンパク質・ペプチド: human_cMYC
      • タンパク質・ペプチド: human_MAX
    • 複合体: OCT4-GFP
      • タンパク質・ペプチド: OCT4-GFP

+
超分子 #1: MYC-MAX and OCT4-bound nucleosome

超分子名称: MYC-MAX and OCT4-bound nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

+
超分子 #2: Histones, human_cMYC and human_MAX

超分子名称: Histones, human_cMYC and human_MAX / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: OCT4-GFP

超分子名称: OCT4-GFP / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMARTKQT ARKSTGGKAP RKQLATKAAR KSAPATGGVK KPHRYRPGTV ALREIRRYQK STELLIRKLP FQRLVREIAQ DFKTDLRFQS SAVMALQEAC EAYLVGLFED TNLCAIHAKR VTIMPKDIQL ARRIRGERA

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKG GKGLGKGGAK RHRKVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMDV VYALKRQGRT LYGFGG

+
分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKQ GGKARAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYSERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQLA IRNDEELNKL LGRVTIAQGG VLPNIQAVLL PKKTESHHKA KGK

+
分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMPEPAKS APAPKKGSKK AVTKAQKKDG KKRKRSRKES YSIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMGIMNSFV NDIFERIAGE ASRLAHYNKR STITSREIQT AVRLLLPGEL AKHAVSEGTK AVTKYTSA

+
分子 #5: human_cMYC

分子名称: human_cMYC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MHHHHHHEEN VKRRTHNVLE RQRRNELKRS FFALRDQIPE LENNEKAPKV VILKKATAYI LSVQAEEQKL ISEEDLLRKR REQLKHKLEQ LRNS

+
分子 #6: human_MAX

分子名称: human_MAX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADKRAHHNA LERKRRDHIK DSFHSLRDSV PSLQGEKASR AQILDKATEY IQYMRRKNHT HQQDIDDLKR QNALLEQQVR AL

+
分子 #7: OCT4-GFP

分子名称: OCT4-GFP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGMVSKGEEL FTGVVPILVE LDGDVNGHKF SVSGEGEGDA TYGKLTLKFI CTTGKLPVPW PTLVTTLTYG VQCFSRYPDH MKQHDFFKSA MPEGYVQERT IFFKDDGNYK TRAEVKFEGD TLVNRIELKG IDFKEDGNIL GHKLEYNYNS ...文字列:
MDWSHPQFEK SAVDENLYFQ GGMVSKGEEL FTGVVPILVE LDGDVNGHKF SVSGEGEGDA TYGKLTLKFI CTTGKLPVPW PTLVTTLTYG VQCFSRYPDH MKQHDFFKSA MPEGYVQERT IFFKDDGNYK TRAEVKFEGD TLVNRIELKG IDFKEDGNIL GHKLEYNYNS HNVYIMADKQ KNGIKVNFKI RHNIEDGSVQ LADHYQQNTP IGDGPVLLPD NHYLSTQSKL SKDPNEKRDH MVLLEFVTAA GITLGMDELY KEAAAKEAAA KMAGHLASDF AFSPPPGGGG DGPGGPEPGW VDPRTWLSFQ GPPGGPGIGP GVGPGSEVWG IPPCPPPYEF CGGMAYCGPQ VGVGLVPQGG LETSQPEGEA GVGVESNSDG ASPEPCTVTP GAVKLEKEKL EQNPEESQDI KALQKELEQF AKLLKQKRIT LGYTQADVGL TLGVLFGKVF SQTTICRFEA LQLSFKNMCK LRPLLQKWVE EADNNENLQE ICKAETLVQA RKRKRTSIEN RVRGNLENLF LQCPKPTLQQ ISHIAQQLGL EKDV

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 17378
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1nkp

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6t90

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る