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- EMDB-14196: Cryo-EM map of human telomerase-DNA-TPP1 complex (sharpened) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-14196
タイトルCryo-EM map of human telomerase-DNA-TPP1 complex (sharpened)
マップデータPost-processed map of DNA-bound human telomerase in complex with TPP1
試料
  • 複合体: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
    • 複合体: Telomeric DNA
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: Telomerase reverse transcriptase and telomeric RNA
      • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
      • タンパク質・ペプチド: Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a
    • 複合体: Histones
      • RNA: human telomerase RNA
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • 複合体: TPP1
      • DNA: Telomeric DNA
キーワードReverse transcriptase / ribonucleoprotein / telomerase / telomere / DNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / telomerase catalytic core complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / siRNA transcription / telomerase activity ...positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / telomerase catalytic core complex / positive regulation of protein localization to nucleolus / siRNA transcription / telomerase activity / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA damage repair and senescence / : / RNA-templated DNA biosynthetic process / establishment of protein localization to telomere / shelterin complex / telomere capping / nuclear telomere cap complex / siRNA processing / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / DNA biosynthetic process / telomeric DNA binding / RNA-templated transcription / positive regulation of stem cell proliferation / mitochondrial nucleoid / : / negative regulation of cellular senescence / positive regulation of Wnt signaling pathway / telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / replicative senescence / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / response to cadmium ion / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / telomere maintenance / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / mitochondrion organization / positive regulation of D-glucose import / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / regulation of protein stability / PML body / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / RNA-directed DNA polymerase / positive regulation of angiogenesis / structural constituent of chromatin / RNA-directed DNA polymerase activity / nucleosome / positive regulation of protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of gene expression / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Adrenocortical dysplasia protein / : / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Histone H2B signature. ...Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Adrenocortical dysplasia protein / : / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Histone-fold / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a / Histone H2A / Histone H2B / Telomerase reverse transcriptase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Sekne Z / Ghanim GE
資金援助 英国, 米国, 2件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
Jane Coffin Childs Postdoctoral Fellowship 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structural basis of human telomerase recruitment by TPP1-POT1.
著者: Zala Sekne / George E Ghanim / Anne-Marie M van Roon / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In ...Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In mammals, telomerase recruitment to telomeres is mediated by TPP1, which assembles as a heterodimer with POT1. We report structures of DNA-bound telomerase in complex with TPP1 and with TPP1-POT1 at 3.2- and 3.9-angstrom resolution, respectively. Our structures define interactions between telomerase and TPP1-POT1 that are crucial for telomerase recruitment to telomeres. The presence of TPP1-POT1 stabilizes the DNA, revealing an unexpected path by which DNA exits the telomerase active site and a DNA anchor site on telomerase that is important for telomerase processivity. Our findings rationalize extensive prior genetic and biochemical findings and provide a framework for future mechanistic work on telomerase regulation.
履歴
登録2022年1月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月2日-
マップ公開2022年3月2日-
更新2024年7月17日-
現状2024年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7qxa
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_14196.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_14196.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Post-processed map of DNA-bound human telomerase in complex with TPP1
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å		1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å		1.09 Å/pix.
x 280 pix.
= 305.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.068274274 - 0.12236634
平均 (標準偏差)0.00014516212 (±0.0032244897)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 305.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z305.200305.200305.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ450450450
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0680.1220.000

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_14196_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half-map 2 from auto-refinement in RELION

ファイルemd_14196_half_map_1.map
注釈Half-map 2 from auto-refinement in RELION
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half-map 1 from auto-refinement in RELION

ファイルemd_14196_half_map_2.map
注釈Half-map 1 from auto-refinement in RELION
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1

全体名称: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
要素
  • 複合体: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
    • 複合体: Telomeric DNA
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: Telomerase reverse transcriptase and telomeric RNA
      • タンパク質・ペプチド: Telomerase reverse transcriptase
      • タンパク質・ペプチド: Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a
    • 複合体: Histones
      • RNA: human telomerase RNA
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • 複合体: TPP1
      • DNA: Telomeric DNA

+
超分子 #1: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1

超分子名称: Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6

+
超分子 #2: Telomeric DNA

超分子名称: Telomeric DNA / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Telomerase reverse transcriptase and telomeric RNA

超分子名称: Telomerase reverse transcriptase and telomeric RNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #5: TPP1

超分子名称: TPP1 / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Telomerase reverse transcriptase

分子名称: Telomerase reverse transcriptase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 127.195812 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPRAPRCRAV RSLLRSHYRE VLPLATFVRR LGPQGWRLVQ RGDPAAFRAL VAQCLVCVPW DARPPPAAPS FRQVSCLKEL VARVLQRLC ERGAKNVLAF GFALLDGARG GPPEAFTTSV RSYLPNTVTD ALRGSGAWGL LLRRVGDDVL VHLLARCALF V LVAPSCAY ...文字列:
MPRAPRCRAV RSLLRSHYRE VLPLATFVRR LGPQGWRLVQ RGDPAAFRAL VAQCLVCVPW DARPPPAAPS FRQVSCLKEL VARVLQRLC ERGAKNVLAF GFALLDGARG GPPEAFTTSV RSYLPNTVTD ALRGSGAWGL LLRRVGDDVL VHLLARCALF V LVAPSCAY QVCGPPLYQL GAATQARPPP HASGPRRRLG CERAWNHSVR EAGVPLGLPA PGARRRGGSA SRSLPLPKRP RR GAAPEPE RTPVGQGSWA HPGRTRGPSD RGFCVVSPAR PAEEATSLEG ALSGTRHSHP SVGRQHHAGP PSTSRPPRPW DTP CPPVYA ETKHFLYSSG DKEQLRPSFL LSSLRPSLTG ARRLVETIFL GSRPWMPGTP RRLPRLPQRY WQMRPLFLEL LGNH AQCPY GVLLKTHCPL RAAVTPAAGV CAREKPQGSV AAPEEEDTDP RRLVQLLRQH SSPWQVYGFV RACLRRLVPP GLWGS RHNE RRFLRNTKKF ISLGKHAKLS LQELTWKMSV RDCAWLRRSP GVGCVPAAEH RLREEILAKF LHWLMSVYVV ELLRSF FYV TETTFQKNRL FFYRKSVWSK LQSIGIRQHL KRVQLRELSE AEVRQHREAR PALLTSRLRF IPKPDGLRPI VNMDYVV GA RTFRREKRAE RLTSRVKALF SVLNYERARR PGLLGASVLG LDDIHRAWRT FVLRVRAQDP PPELYFVKVD VTGAYDTI P QDRLTEVIAS IIKPQNTYCV RRYAVVQKAA HGHVRKAFKS HVSTLTDLQP YMRQFVAHLQ ETSPLRDAVV IEQSSSLNE ASSGLFDVFL RFMCHHAVRI RGKSYVQCQG IPQGSILSTL LCSLCYGDME NKLFAGIRRD GLLLRLVDDF LLVTPHLTHA KTFLRTLVR GVPEYGCVVN LRKTVVNFPV EDEALGGTAF VQMPAHGLFP WCGLLLDTRT LEVQSDYSSY ARTSIRASLT F NRGFKAGR NMRRKLFGVL RLKCHSLFLD LQVNSLQTVC TNIYKILLLQ AYRFHACVLQ LPFHQQVWKN PTFFLRVISD TA SLCYSIL KAKNAGMSLG AKGAAGPLPS EAVQWLCHQA FLLKLTRHRV TYVPLLGSLR TAQTQLSRKL PGTTLTALEA AAN PALPSD FKTILD

UniProtKB: Telomerase reverse transcriptase

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: kidney
分子量理論値: 14.140584 KDa
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VRRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG KVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: Histone H2A

+
分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Kidney / 組織: Kidney
分子量理論値: 18.074932 KDa
配列文字列:
MPDPAKSAPA PKKGSKKAVT KVQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSSNPRN LSPTKPGGSE DRQPPPSQLS AIPPFCLVLR A GIAGQV

UniProtKB: Histone H2B

+
分子 #6: Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a

分子名称: Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a
タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 49.013086 KDa
組換発現生物種: Spodoptera (蝶・蛾)
配列文字列: MAGSGRLVLR PWIRELILGS ETPSSPRAGQ LLEVLQDAEA AVAGPSHAPD TSDVGATLLV SDGTHSVRCL VTREALDTSD WEEKEFGFR GTEGRLLLLQ DCGVHVQVAE GGAPAEFYLQ VDRFSLLPTE QPRLRVPGCN QDLDVQKKLY DCLEEHLSES T SSNAGLSL ...文字列:
MAGSGRLVLR PWIRELILGS ETPSSPRAGQ LLEVLQDAEA AVAGPSHAPD TSDVGATLLV SDGTHSVRCL VTREALDTSD WEEKEFGFR GTEGRLLLLQ DCGVHVQVAE GGAPAEFYLQ VDRFSLLPTE QPRLRVPGCN QDLDVQKKLY DCLEEHLSES T SSNAGLSL SQLLDEMRED QEHQGALVCL AESCLTLEGP CTAPPVTHWA ASRCKATGEA VYTVPSSMLC ISENDQLILS SL GPCQRTQ GPELPPPDPA LQDLSLTLIA SPPSSPSSSG TPALPGHMSS EESGTSISLL PALSLAAPDP GQRSSSQPSP AIC SAPATL TPRSPHASRT PSSPLQSCTP SLSPRSHVPS PHQALVTRPQ KPSLEFKEFV GLPCKNRPPF PRTGATRGAQ EPCS VWEPP KRHRDGSAFQ YEYEPPCTSL CARVQAVRLP PQLMAWALHF LMDAQPGSEP TPM

UniProtKB: Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a

+
分子 #2: human telomerase RNA

分子名称: human telomerase RNA / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 145.477797 KDa
配列文字列: GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ...文字列:
GGGUUGCGGA GGGUGGGCCU GGGAGGGGUG GUGGCCAUUU UUUGUCUAAC CCUAACUGAG AAGGGCGUAG GCGCCGUGCU UUUGCUCCC CGCGCGCUGU UUUUCUCGCU GACUUUCAGC GGGCGGAAAA GCCUCGGCCU GCCGCCUUCC ACCGUUCAUU C UAGAGCAA ACAAAAAAUG UCAGCUGCUG GCCCGUUCGC CCCUCCCGGG GACCUGCGGC GGGUCGCCUG CCCAGCCCCC GA ACCCCGC CUGGAGGCCG CGGUCGGCCC GGGGCUUCUC CGGAGGCACC CACUGCCACC GCGAAGAGUU GGGCUCUGUC AGC CGCGGG UCUCUCGGGG GCGAGGGCGA GGUUCAGGCC UUUCAGGCCG CAGGAAGAGG AACGGAGCGA GUCCCCGCGC GCGG CGCGA UUCCCUGAGC UGUGGGACGU GCACCCAGGA CUCGGCUCAC ACAUGC

GENBANK: GENBANK: U85256.1

+
分子 #5: Telomeric DNA

分子名称: Telomeric DNA / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.501092 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClsodium chloride
10.0 %C3H8O3glycerol
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
0.05 %IGEPAL CA630
1.0 %C12H22O11trehalose
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 5 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 50775 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie-mode and fractionated into 48 movie frames
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 45872 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 18744992
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

12174

最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 144043
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7bg9


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7qxa:
Cryo-EM map of human telomerase-DNA-TPP1 complex (sharpened)

+
万見について

-
お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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