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万見
- PDB-7qxs: Cryo-EM structure of human telomerase-DNA-TPP1-POT1 complex (with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qxs
タイトルCryo-EM structure of human telomerase-DNA-TPP1-POT1 complex (with POT1 side chains)
要素
  • Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a
  • Histone H2A
  • Histone H2B
  • Protection of telomeres protein 1
  • RNA (256-MER)
  • Telomerase reverse transcriptase
  • Telomeric DNA
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Reverse transcriptase / ribonucleoprotein / telomerase / telomere / DNA BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation ...: / positive regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomeric D-loop disassembly / G-rich single-stranded DNA binding / telomere assembly / positive regulation of hair cycle / template-free RNA nucleotidyltransferase / positive regulation of transdifferentiation / TERT-RMRP complex / DNA strand elongation / RNA-directed RNA polymerase complex / siRNA transcription / positive regulation of protein localization to nucleolus / telomerase catalytic core complex / 8-hydroxy-2'-deoxyguanosine DNA binding / telomeric D-loop binding / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / DEAD/H-box RNA helicase binding / telomerase inhibitor activity / RNA-templated DNA biosynthetic process / establishment of protein localization to telomere / telomerase activity / telomeric D-loop disassembly / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / regulation of telomere maintenance via telomerase / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / single-stranded telomeric DNA binding / nuclear telomere cap complex / siRNA processing / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / telomere maintenance via recombination / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / telomerase holoenzyme complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / telomerase RNA binding / DNA biosynthetic process / RNA-templated transcription / telomeric DNA binding / positive regulation of stem cell proliferation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / mitochondrial nucleoid / negative regulation of cellular senescence / replicative senescence / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / response to cadmium ion / positive regulation of protein binding / telomere maintenance via telomerase / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Packaging Of Telomere Ends / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / positive regulation of D-glucose import / mitochondrion organization / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PML body / regulation of protein stability / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / positive regulation of miRNA transcription / RNA-directed DNA polymerase / transcription coactivator binding / RNA-directed DNA polymerase activity / positive regulation of angiogenesis / protein import into nucleus / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein-folding chaperone binding / heart development / cellular response to hypoxia / negative regulation of neuron apoptotic process / tRNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear speck / nuclear body / protein heterodimerization activity / RNA-directed RNA polymerase activity / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Adrenocortical dysplasia protein / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / : / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Protection of telomeres protein 1 ...: / Protection of telomeres protein 1 (POT1), C-terminal insertion domain / Protection of telomeres protein 1, ssDNA-binding domain / ssDNA-binding domain of telomere protection protein / Adrenocortical dysplasia protein / Shelterin complex subunit TPP1/Est3 / : / Shelterin complex subunit, TPP1/ACD / Telomerase reverse transcriptase, C-terminal extension / Protection of telomeres protein 1 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/Cdc13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomeric single stranded DNA binding POT1/CDC13 / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Nucleic acid-binding proteins / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DNA / DNA (> 10) / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a / Histone H2A / Histone H2B / Telomerase reverse transcriptase / Protection of telomeres protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Sekne, Z. / Ghanim, G.E. / van Roon, A.M.M. / Nguyen, T.H.D.
資金援助 英国, 米国, 2件
組織認可番号国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_UP_1201/19 英国
Jane Coffin Childs Postdoctoral Fellowship 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structural basis of human telomerase recruitment by TPP1-POT1.
著者: Zala Sekne / George E Ghanim / Anne-Marie M van Roon / Thi Hoang Duong Nguyen /
要旨: Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In ...Telomerase maintains genome stability by extending the 3' telomeric repeats at eukaryotic chromosome ends, thereby counterbalancing progressive loss caused by incomplete genome replication. In mammals, telomerase recruitment to telomeres is mediated by TPP1, which assembles as a heterodimer with POT1. We report structures of DNA-bound telomerase in complex with TPP1 and with TPP1-POT1 at 3.2- and 3.9-angstrom resolution, respectively. Our structures define interactions between telomerase and TPP1-POT1 that are crucial for telomerase recruitment to telomeres. The presence of TPP1-POT1 stabilizes the DNA, revealing an unexpected path by which DNA exits the telomerase active site and a DNA anchor site on telomerase that is important for telomerase processivity. Our findings rationalize extensive prior genetic and biochemical findings and provide a framework for future mechanistic work on telomerase regulation.
履歴
登録2022年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22022年3月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / refine
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _refine.ls_d_res_high / _refine.ls_d_res_low

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-14197
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomerase reverse transcriptase
B: RNA (256-MER)
L: Histone H2A
M: Histone H2B
N: Telomeric DNA
O: Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a
P: Protection of telomeres protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)434,9247
ポリマ－434,9247
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 ALMOP

#1: タンパク質 Telomerase reverse transcriptase / HEST2 / Telomerase catalytic subunit / Telomerase-associated protein 2 / TP2


分子量: 127195.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERT, EST2, TCS1, TRT / プラスミド: pcDNA3.1 / 詳細 (発現宿主): pcDNA3.1-ZZSS-TERT / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O14746, RNA-directed DNA polymerase
#3: タンパク質 Histone H2A


分子量: 14140.584 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 器官: Kidney / 組織: Kidney / 参照: UniProt: B2R5B3
#4: タンパク質 Histone H2B


分子量: 18074.932 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293T / 器官: Kidney / 組織: Kidney / 参照: UniProt: B4DR52
#6: タンパク質 Adrenocortical dysplasia homolog (Mouse), isoform CRA_a / Adrenocortical dysplasia protein homolog


分子量: 49013.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACD, hCG_27140 / プラスミド: p-FASTBac Dual / Cell (発現宿主): epithelial / 器官 (発現宿主): ovary / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 組織 (発現宿主): ovary / 参照: UniProt: A0A590TQL1
#7: タンパク質 Protection of telomeres protein 1 / hPot1 / POT1-like telomere end-binding protein


分子量: 71520.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POT1 / プラスミド: p-FASTBac Dual / Cell (発現宿主): epithelial / 器官 (発現宿主): ovary / 発現宿主: Spodoptera (蝶・蛾) / 組織 (発現宿主): ovary / 参照: UniProt: Q9NUX5

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RNA鎖 / DNA鎖 , 2種, 2分子 BN

#2: RNA鎖 RNA (256-MER)


分子量: 145477.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcDNA3.1 / 詳細 (発現宿主): pcDNA3.1 U3-hTR-HDV / Cell (発現宿主): epithelial / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 器官 (発現宿主): Kidney / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: NR_001566
#5: DNA鎖 Telomeric DNA


分子量: 9501.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Complex of telomeric DNA-bound human telomerase with TPP1-POT1COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Telomeric DNACOMPLEX#51RECOMBINANT
3Telomerase reverse transcriptase and telomeric RNACOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
4HistonesCOMPLEX#3-#41NATURAL
5TPP1-POT1COMPLEX#6-#71RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Homo sapiens (ヒト)9606
45Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12synthetic construct (人工物)32630
23Homo sapiens (ヒト)9606
35Spodoptera (蝶・蛾)7106
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
310 %glycerolC3H8O31
42 mMmagnesium chlorideMgCl21
50.05 %IGEPAL CA6301
61 %trehaloseC12H22O111
71 mMDTTC4H10O2S21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 45871 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 48 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 50775
詳細: Images were collected in movie-mode and fractionated into 48 movie frames
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0256 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU2.13.0.3175REL画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
8UCSF Chimeraモデルフィッティング
9Cootモデルフィッティング
11RELION4初期オイラー角割当
12RELION4最終オイラー角割当
13RELION4分類
14RELION4３次元再構成
15REFMAC5.8モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 21589656
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 192871 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
17BG9

7bg9

7BG91
21XJV

1xjv

A1XJV2
31XJV

1xjv

B1XJV2
精密化解像度: 3.9→3.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / SU B: 85.016 / SU ML: 1.002 / ESU R: 0.973
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.32344 --
obs0.32344 102581 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 240.685 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.22 Å215.96 Å210.5 Å2
2--7.89 Å215.59 Å2
3----3.66 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 18035
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.010.01618979
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0030.0214727
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3581.70527023
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.133334238
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.86551509
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg29.66521.654544
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg13.006152156
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg12.6915137
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0820.22999
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0080.02116852
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0040.024202
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it15.12423.3646075
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other15.12123.3636074
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it23.58435.0027571
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other23.58435.0047572
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it15.81325.95312904
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other15.81325.95312904
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other25.06638.919452
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined36.30122225
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other36.30122226
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.91→4.011 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.589 7628 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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