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- EMDB-12805: Resting state GluA1/A2 AMPA receptor in complex with TARP gamma 8... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12805
タイトルResting state GluA1/A2 AMPA receptor in complex with TARP gamma 8 and CNIH2 (LBD-TMD)
マップデータComposite map generated based on masked refinement maps of LBD and TMD.
試料
  • 複合体: GluA1/A2 heterotetramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein cornichon homolog 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
  • リガンド: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: CHOLESTEROL
キーワードAMPAR / ion channels / neurotransmission / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor localization to synapse / negative regulation of anterograde synaptic vesicle transport / Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior ...negative regulation of receptor localization to synapse / negative regulation of anterograde synaptic vesicle transport / Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / localization within membrane / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex / LGI-ADAM interactions / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / proximal dendrite / myosin V binding / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / channel regulator activity / cellular response to L-glutamate / regulation of AMPA receptor activity / protein phosphatase 2B binding / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / conditioned place preference / response to arsenic-containing substance / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to dsRNA / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / long-term synaptic depression / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / response to morphine / neuronal cell body membrane / peptide hormone receptor binding / protein kinase A binding / spine synapse / dendritic spine neck / response to psychosocial stress / dendritic spine head / spinal cord development / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / : / immunoglobulin binding / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / adenylate cyclase binding / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / G-protein alpha-subunit binding / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / voltage-gated calcium channel activity / neuronal action potential / response to electrical stimulus / glutamate-gated receptor activity / synapse assembly / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / vesicle-mediated transport / ionotropic glutamate receptor binding / presynaptic active zone membrane / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / calcium channel regulator activity / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SNARE binding / dendritic shaft / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / cellular response to amino acid stimulus / response to cocaine
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Protein cornichon homolog 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Zhang D / Watson JF / Matthews PM / Cais O / Greger IH
資金援助2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105174197
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N002113/1
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Gating and modulation of a hetero-octameric AMPA glutamate receptor.
著者: Danyang Zhang / Jake F Watson / Peter M Matthews / Ondrej Cais / Ingo H Greger /
要旨: AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory transmission in the brain and enable the synaptic plasticity that underlies learning. A diverse array of AMPAR signalling complexes are ...AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory transmission in the brain and enable the synaptic plasticity that underlies learning. A diverse array of AMPAR signalling complexes are established by receptor auxiliary subunits, which associate with the AMPAR in various combinations to modulate trafficking, gating and synaptic strength. However, their mechanisms of action are poorly understood. Here we determine cryo-electron microscopy structures of the heteromeric GluA1-GluA2 receptor assembled with both TARP-γ8 and CNIH2, the predominant AMPAR complex in the forebrain, in both resting and active states. Two TARP-γ8 and two CNIH2 subunits insert at distinct sites beneath the ligand-binding domains of the receptor, with site-specific lipids shaping each interaction and affecting the gating regulation of the AMPARs. Activation of the receptor leads to asymmetry between GluA1 and GluA2 along the ion conduction path and an outward expansion of the channel triggers counter-rotations of both auxiliary subunit pairs, promoting the active-state conformation. In addition, both TARP-γ8 and CNIH2 pivot towards the pore exit upon activation, extending their reach for cytoplasmic receptor elements. CNIH2 achieves this through its uniquely extended M2 helix, which has transformed this endoplasmic reticulum-export factor into a powerful AMPAR modulator that is capable of providing hippocampal pyramidal neurons with their integrative synaptic properties.
履歴
登録2021年4月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月9日-
マップ公開2021年6月9日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7oce
  • 表面レベル: 0.026
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12805.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12805.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map generated based on masked refinement maps of LBD and TMD.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å		1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å		1.07 Å/pix.
x 320 pix.
= 342.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.026 / ムービー #1: 0.026
最小 - 最大-0.121517554 - 0.20291884
平均 (標準偏差)0.0003429113 (±0.0035117394)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 342.40002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z342.400342.400342.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ727265
NX/NY/NZ157157169
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.1220.2030.000

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添付データ

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追加マップ: Masked refinement map focusing on TMD

ファイルemd_12805_additional_1.map
注釈Masked refinement map focusing on TMD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Masked refinement map focusing on CNIH2

ファイルemd_12805_additional_2.map
注釈Masked refinement map focusing on CNIH2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Masked refinement map focusing on LBD

ファイルemd_12805_additional_3.map
注釈Masked refinement map focusing on LBD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: EMDA best map generated based on masked refinement...

ファイルemd_12805_additional_4.map
注釈EMDA best map generated based on masked refinement maps of LBD and TMD.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : GluA1/A2 heterotetramer in complex with auxiliary subunits TARP g...

全体名称: GluA1/A2 heterotetramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
要素
  • 複合体: GluA1/A2 heterotetramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 2
    • タンパク質・ペプチド: Protein cornichon homolog 2
    • タンパク質・ペプチド: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
  • リガンド: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
  • リガンド: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: GluA1/A2 heterotetramer in complex with auxiliary subunits TARP g...

超分子名称: GluA1/A2 heterotetramer in complex with auxiliary subunits TARP gamma 8 and CNIH2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 527 KDa

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分子 #1: Glutamate receptor 1

分子名称: Glutamate receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 102.66193 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKG VYAIFGFYER RTVNMLTSFC GALHVCFITP SFPVDTSNQF VLQLRPELQE ALISIIDHYK WQTFVYIYDA D RGLSVLQR ...文字列:
MPYIFAFFCT GFLGAVVGAD YKDDDDKNFP NNIQIGGLFP NQQSQEHAAF RFALSQLTEP PKLLPQIDIV NISDSFEMTY RFCSQFSKG VYAIFGFYER RTVNMLTSFC GALHVCFITP SFPVDTSNQF VLQLRPELQE ALISIIDHYK WQTFVYIYDA D RGLSVLQR VLDTAAEKNW QVTAVNILTT TEEGYRMLFQ DLEKKKERLV VVDCESERLN AILGQIVKLE KNGIGYHYIL AN LGFMDID LNKFKESGAN VTGFQLVNYT DTIPARIMQQ WRTSDSRDHT RVDWKRPKYT SALTYDGVKV MAEAFQSLRR QRI DISRRG NAGDCLANPA VPWGQGIDIQ RALQQVRFEG LTGNVQFNEK GRRTNYTLHV IEMKHDGIRK IGYWNEDDKF VPAA TDAQA GGDNSSVQNR TYIVTTILED PYVMLKKNAN QFEGNDRYEG YCVELAAEIA KHVGYSYRLE IVSDGKYGAR DPDTK AWNG MVGELVYGRA DVAVAPLTIT LVREEVIDFS KPFMSLGISI MIKKPQKSKP GVFSFLDPLA YEIWMCIVFA YIGVSV VLF LVSRFSPYEW HSEEFEEGRD QTTSDQSNEF GIFNSLWFSL GAFMQQGCDI SPRSLSGRIV GGVWWFFTLI IISSYTA NL AAFLTVERMV SPIESAEDLA KQTEIAYGTL EAGSTKEFFR RSKIAVFEKM WTYMKSAEPS VFVRTTEEGM IRVRKSKG K YAYLLESTMN EYIEQRKPCD TMKVGGNLDS KGYGIATPKG SALRGPVNLA VLKLSEQGVL DKLKSKWWYD KGECGSKDS GSKDKTSALS LSNVAGVFYI LIGGLGLAML VALIEFCYKS RSESKRMKGF CLIPQQSINE AIRTSTLPRN SGAGASGGGG SGENGRVVS QDFPKSMQSI PCMSHSSGMP LGATGL

UniProtKB: Glutamate receptor 1

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分子 #2: Glutamate receptor 2

分子名称: Glutamate receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 96.247055 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIF GFYDKKSVNT ITSFCGTLHV SFITPSFPTD GTHPFVIQMR PDLKGALLSL IEYYQWDKFA YLYDSDRGLS T LQAVLDSA ...文字列:
MQKIMHISVL LSPVLWGLIF GVSSNSIQIG GLFPRGADQE YSAFRVGMVQ FSTSEFRLTP HIDNLEVANS FAVTNAFCSQ FSRGVYAIF GFYDKKSVNT ITSFCGTLHV SFITPSFPTD GTHPFVIQMR PDLKGALLSL IEYYQWDKFA YLYDSDRGLS T LQAVLDSA AEKKWQVTAI NVGNINNDKK DETYRSLFQD LELKKERRVI LDCERDKVND IVDQVITIGK HVKGYHYIIA NL GFTDGDL LKIQFGGANV SGFQIVDYDD SLVSKFIERW STLEEKEYPG AHTATIKYTS ALTYDAVQVM TEAFRNLRKQ RIE ISRRGN AGDCLANPAV PWGQGVEIER ALKQVQVEGL SGNIKFDQNG KRINYTINIM ELKTNGPRKI GYWSEVDKMV VTLT ELPSG NDTSGLENKT VVVTTILESP YVMMKKNHEM LEGNERYEGY CVDLAAEIAK HCGFKYKLTI VGDGKYGARD ADTKI WNGM VGELVYGKAD IAIAPLTITL VREEVIDFSK PFMSLGISIM IKKPQKSKPG VFSFLDPLAY EIWMCIVFAY IGVSVV LFL VSRFSPYEWH TEEFEDGRET QSSESTNEFG IFNSLWFSLG AFMRQGCDIS PRSLSGRIVG GVWWFFTLII ISSYTAN LA AFLTVERMVS PIESAEDLSK QTEIAYGTLD SGSTKEFFRR SKIAVFDKMW TYMRSAEPSV FVRTTAEGVA RVRKSKGK Y AYLLESTMNE YIEQRKPCDT MKVGGNLDSK GYGIATPKGS SLGTPVNLAV LKLSEQGVLD KLKNKWWYDK GECGAKDSG SKEKTSALSL SNVAGVFYIL VGGLGLAMLV ALIEFCYKSR AEAKRMKVAK NPQNINPSSS

UniProtKB: Glutamate receptor 2

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分子 #3: Protein cornichon homolog 2

分子名称: Protein cornichon homolog 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 22.000605 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MAFTFAAFCY MLTLVLCASL IFFVIWHIIA FDELRTDFKN PIDQGNPARA RERLKNIERI CCLLRKLVVP EYSIHGLFCL MFLCAAEWV TLGLNIPLLF YHLWRYFHRP ADGSEVMYDA VSIMNADILN YCQKESWCKL AFYLLSFFYY LYSMVYTLVS F ENLYFQSG GSTETSQVAP AYPYDVPDYA

UniProtKB: Protein cornichon homolog 2

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分子 #4: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit

分子名称: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 43.518957 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: ESLKRWNEER GLWCEKGVQV LLTTIGAFAA FGLMTIAIST DYWLYTRALI CNTTNLTAGD DGPPHRGGSG SSEKKDPGGL THSGLWRIC CLEGLKRGVC VKINHFPEDT DYDHDSAEYL LRVVRASSIF PILSAILLLL GGVCVAASRV YKSKRNIILG A GILFVAAG ...文字列:
ESLKRWNEER GLWCEKGVQV LLTTIGAFAA FGLMTIAIST DYWLYTRALI CNTTNLTAGD DGPPHRGGSG SSEKKDPGGL THSGLWRIC CLEGLKRGVC VKINHFPEDT DYDHDSAEYL LRVVRASSIF PILSAILLLL GGVCVAASRV YKSKRNIILG A GILFVAAG LSNIIGVIVY ISANAGEPGP KRDEEKKNHY SYGWSFYFGG LSFILAEVIG VLAVNIYIER SREAHCQSRS DL LKAGGGA GGSGGSGPSA ILRLPSYRFR YRRRSRSSSR GSSEASPSRD ASPGGPGGPG FASTDISMYT LSRDPSKGSV AAG LASAGG GGGGAGVGAY GGAAGAAGGG GTGSERDRGS SAGFLTLHNA FPKEAASGVT VTVTGPPAAP APAPPAPAAP APGT LSKEA AASNTNTLNR KLEVLFQ

UniProtKB: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit

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分子 #5: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-s...

分子名称: 6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: E2Q
分子量理論値: 336.28 Da
Chemical component information

ChemComp-E2Q:
6-nitro-2,3-bis(oxidanylidene)-1,4-dihydrobenzo[f]quinoxaline-7-sulfonamide / アンタゴニスト*YM

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分子 #6: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE

分子名称: 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 46 / 式: PC1
分子量理論値: 790.145 Da
Chemical component information

ChemComp-PC1:
1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / リン脂質*YM

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分子 #7: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
25.0 mM(HOCH2)3CNH2Tris
150.0 mMNaClsodium chloride
0.02 %C56H92O25GDN
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified protein was incubated with 100 uM NBQX for at least 30 min on ice before freezing

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

20330

最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 218320
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6qkc

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6peq

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 113
得られたモデル

PDB-7oce:
Resting state GluA1/A2 AMPA receptor in complex with TARP gamma 8 and CNIH2 (LBD-TMD)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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