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万見
- EMDB-12661: Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12661
タイトルRespiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement of cytoplasmic arm
マップデータ
試料
  • 複合体: Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement of cytoplasmic arm
    • タンパク質・ペプチド: x 6種
  • リガンド: x 5種
機能・相同性
機能・相同性情報


トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / NADH dehydrogenase complex / cellular respiration / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / proton transmembrane transport ...トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH dehydrogenase (quinone) (non-electrogenic) activity / NADH dehydrogenase complex / cellular respiration / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / proton transmembrane transport / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / iron ion binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase, subunit CD / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site ...NADH dehydrogenase, subunit CD / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / : / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADH-quinone oxidoreductase subunit E / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH-quinone oxidoreductase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli B (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Kolata P / Efremov RG
資金援助 ベルギー, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)00281ROEF ベルギー
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structure of respiratory complex I reconstituted into lipid nanodiscs reveals an uncoupled conformation.
著者: Piotr Kolata / Rouslan G Efremov /
要旨: Respiratory complex I is a multi-subunit membrane protein complex that reversibly couples NADH oxidation and ubiquinone reduction with proton translocation against transmembrane potential. Complex I ...Respiratory complex I is a multi-subunit membrane protein complex that reversibly couples NADH oxidation and ubiquinone reduction with proton translocation against transmembrane potential. Complex I from is among the best functionally characterized complexes, but its structure remains unknown, hindering further studies to understand the enzyme coupling mechanism. Here, we describe the single particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the entire catalytically active complex I reconstituted into lipid nanodiscs. The structure of this mesophilic bacterial complex I displays highly dynamic connection between the peripheral and membrane domains. The peripheral domain assembly is stabilized by unique terminal extensions and an insertion loop. The membrane domain structure reveals novel dynamic features. Unusual conformation of the conserved interface between the peripheral and membrane domains suggests an uncoupled conformation of the complex. Considering constraints imposed by the structural data, we suggest a new simple hypothetical coupling mechanism for the molecular machine.
履歴
登録2021年3月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月18日-
マップ公開2021年8月18日-
更新2021年8月18日-
現状2021年8月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7nz1
  • 表面レベル: 2.09
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12661.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12661.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.77 Å/pix.
x 164 pix.
= 126.477 Å		0.77 Å/pix.
x 201 pix.
= 155.011 Å		0.77 Å/pix.
x 167 pix.
= 128.79 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.7712 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.09 / ムービー #1: 2.09
最小 - 最大-25.512682 - 32.797268
平均 (標準偏差)7.3893955e-12 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ201167164
Spacing167201164
セルA: 128.7904 Å / B: 155.0112 Å / C: 126.4768 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.771197604790420.771199004975120.7712012195122
M x/y/z167201164
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z128.790155.011126.477
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ540540540
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS167201164
D min/max/mean-25.51332.7970.000

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_12661_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_12661_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement ...

全体名称: Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement of cytoplasmic arm
要素
  • 複合体: Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement of cytoplasmic arm
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit G
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: CALCIUM ION
  • リガンド: water

+
超分子 #1: Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement ...

超分子名称: Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement of cytoplasmic arm
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI) / 細胞中の位置: cell membrane
分子量理論値: 280 KDa

+
分子 #1: NADH-quinone oxidoreductase subunit B

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
分子量理論値: 25.097809 KDa
配列文字列: MDYTLTRIDP NGENDRYPLQ KQEIVTDPLE QEVNKNVFMG KLNDMVNWGR KNSIWPYNFG LSCCYVEMVT SFTAVHDVAR FGAEVLRAS PRQADLMVVA GT(CSX)FTKMAPV IQRLYDQMLE PKWVISMGAC ANSGGMYDIY SVVQGVDKFI PVDVYIP GC ...文字列:
MDYTLTRIDP NGENDRYPLQ KQEIVTDPLE QEVNKNVFMG KLNDMVNWGR KNSIWPYNFG LSCCYVEMVT SFTAVHDVAR FGAEVLRAS PRQADLMVVA GT(CSX)FTKMAPV IQRLYDQMLE PKWVISMGAC ANSGGMYDIY SVVQGVDKFI PVDVYIP GC PPRPEAYMQA LMLLQESIGK ERRPLSWVVG DQGVYRANMQ SERERKRGER IAVTNLRTPD EI

+
分子 #2: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌) / 株: BL21(AI)
分子量理論値: 68.321945 KDa
配列文字列: MTDLTAQEPA WQTRDHLDDP VIGELRNRFG PDAFTVQATR TGVPVVWIKR EQLLEVGDFL KKLPKPYVML FDLHGMDERL RTHREGLPA ADFSVFYHLI SIDRNRDIML KVALAENDLH VPTFTKLFPN ANWYERETWD LFGITFDGHP NLRRIMMPQT W KGHPLRKD ...文字列:
MTDLTAQEPA WQTRDHLDDP VIGELRNRFG PDAFTVQATR TGVPVVWIKR EQLLEVGDFL KKLPKPYVML FDLHGMDERL RTHREGLPA ADFSVFYHLI SIDRNRDIML KVALAENDLH VPTFTKLFPN ANWYERETWD LFGITFDGHP NLRRIMMPQT W KGHPLRKD YPARATEFSP FELTKAKQDL EMEALTFKPE EWGMKRGTEN EDFMFLNLGP NHPSAHGAFR IVLQLDGEEI VD CVPDIGY HHRGAEKMGE RQSWHSYIPY TDRIEYLGGC VNEMPYVLAV EKLAGITVPD RVNVIRVMLS ELFRINSHLL YIS TFIQDV GAMTPVFFAF TDRQKIYDLV EAITGFRMHP AWFRIGGVAH DLPRGWDRLL REFLDWMPKR LASYEKAALQ NTIL KGRSQ GVAAYGAKEA LEWGTTGAGL RATGIDFDVR KARPYSGYEN FDFEIPVGGG VSDCYTRVML KVEELRQSLR ILEQC LNNM PEGPFKADHP LTTPPPKERT LQHIETLITH FLQVSWGPVM PANESFQMIE ATKGINSYYL TSDGSTMSYR TRVRTP SFA HLQQIPAAIR GSLVSDLIVY LGSIDFVMSD VDR

+
分子 #3: NADH-quinone oxidoreductase subunit E

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
分子量理論値: 18.630049 KDa
配列文字列:
MHENQQPQTE AFELSAAERE AIEHEMHHYE DPRAASIEAL KIVQKQRGWV PDGAIHAIAD VLGIPASDVE GVATFYSQIF RQPVGRHVI RYCDSVVCHI NGYQGIQAAL EKKLNIKPGQ TTFDGRFTLL PT(CSX)CLGNCDK GPNMMIDEDT HAHLTPE AI PELLERYK

+
分子 #4: NADH-quinone oxidoreductase subunit F

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
分子量理論値: 49.368332 KDa
配列文字列: MKNIIRTPET HPLTWRLRDD KQPVWLDEYR SKNGYEGARK ALTGLSPDEI VNQVKDAGLK GRGGAGFSTG LKWSLMPKDE SMNIRYLLC NADEMEPGTY KDRLLMEQLP HLLVEGMLIS AFALKAYRGY IFLRGEYIEA AVNLRRAIAE ATEAGLLGKN I MGTGFDFE ...文字列:
MKNIIRTPET HPLTWRLRDD KQPVWLDEYR SKNGYEGARK ALTGLSPDEI VNQVKDAGLK GRGGAGFSTG LKWSLMPKDE SMNIRYLLC NADEMEPGTY KDRLLMEQLP HLLVEGMLIS AFALKAYRGY IFLRGEYIEA AVNLRRAIAE ATEAGLLGKN I MGTGFDFE LFVHTGAGRY ICGEETALIN SLEGRRANPR SKPPFPATSG AWGKPT(CSX)VNN VETLCNVPAI LANGVEWY Q NISKSKDAGT KLMGFSGRVK NPGLWELPFG TTAREILEDY AGGMRDGLKF KAWQPGGAGT DFLTEAHLDL PMEFESIGK AGSRLGTALA MAVDHEINMV SLVRNLEEFF ARESCGWCTP CRDGLPWSVK ILRALERGEG QPGDIETLEQ LCRFLGPGKT FCAHAPGAV EPLQSAIKYF REEFEAGIKQ PFSNTHLING IQPNLLKERW

+
分子 #5: NADH-quinone oxidoreductase subunit G

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit G / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
分子量理論値: 100.419211 KDa
配列文字列: MATIHVDGKE YEVNGADNLL EACLSLGLDI PYFCWHPALG SVGACRQCAV KQYQNAEDTR GRLVMSCMTP ASDGTFISID DEEAKQFRE SVVEWLMTNH PHDCPVCEEG GNCHLQDMTV MTGHSFRRYR FTKRTHRNQD LGPFISHEMN RCIACYRCVR Y YKDYADGT ...文字列:
MATIHVDGKE YEVNGADNLL EACLSLGLDI PYFCWHPALG SVGACRQCAV KQYQNAEDTR GRLVMSCMTP ASDGTFISID DEEAKQFRE SVVEWLMTNH PHDCPVCEEG GNCHLQDMTV MTGHSFRRYR FTKRTHRNQD LGPFISHEMN RCIACYRCVR Y YKDYADGT DLGVYGAHDN VYFGRPEDGT LESEFSGNLV EICPTGVFTD KTHSERYNRK WDMQFAPSIC QQCSIGCNIS PG ERYGELR RIENRYNGTV NHYFLCDRGR FGYGYVNLKD RPRQPVQRRG DDFITLNAEQ AMQGAADILR QSKKVIGIGS PRA SVESNF ALRELVGEEN FYTGIAHGEQ ERLQLALKVL REGGIYTPAL REIESYDAVL VLGEDVTQTG ARVALAVRQA VKGK AREMA AAQKVADWQI AAILNIGQRA KHPLFVTNVD DTRLDDIAAW TYRAPVEDQA RLGFAIAHAL DNSAPAVDGI EPELQ SKID VIVQALAGAK KPLIISGTNA GSLEVIQAAA NVAKALKGRG ADVGITMIAR SVNSMGLGIM GGGSLEEALT ELETGR ADA VVVLENDLHR HASAIRVNAA LAKAPLVMVV DHQRTAIMEN AHLVLSAASF AESDGTVINN EGRAQRFFQV YDPAYYD SK TVMLESWRWL HSLHSTLLSR EVDWTQLDHV IDAVVAKIPE LAGIKDAAPD ATFRIRGQKL AREPHRYSGR TAMRANIS V HEPRQPQDID TMFTFSMEGN NQPTAHRSQV PFAWAPGWNS PQAWNKFQDE VGGKLRFGDP GVRLFETSEN GLDYFTSVP ARFQPQDGKW RIAPYYHLFG SDELSQRAPV FQSRMPQPYI KLNPADAAKL GVNAGTRVSF SYDGNTVTLP VEIAEGLTAG QVGLPMGMS GIAPVLAGAH LEDLKEAQQ

+
分子 #6: NADH-quinone oxidoreductase subunit I

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
由来(天然)生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
分子量理論値: 20.562771 KDa
配列文字列:
MTLKELLVGF GTQVRSIWMI GLHAFAKRET RMYPEEPVYL PPRYRGRIVL TRDPDGEERC VACNLCAVAC PVGCISLQKA ETKDGRWYP EFFRINFSRC IFCGLCEEAC PTTAIQLTPD FEMGEYKRQD LVYEKEDLLI SGPGKYPEYN FYRMAGMAID G KDKGEAEN EAKPIDVKSL LP

+
分子 #7: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 7 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #8: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #9: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

+
分子 #10: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

+
分子 #11: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1170 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 6.8
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H19NO5Bis-Tris
200.0 mMNaClSodium chloride
2.0 mMCaCl2Calcium chloride

詳細: The buffer was used for gel filtration of protein reconstituted in lipid nanodiscs
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.028 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 97 % / チャンバー内温度: 296 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 300
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 9122 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 64.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.55 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1256734
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
ソフトウェア: (名称: RELION (ver. 3.1), PHENIX (ver. 1.18.2))
使用した粒子像数: 286333
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4hea

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 30 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7nz1:
Respiratory complex I from Escherichia coli - focused refinement of cytoplasmic arm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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