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万見
- EMDB-11797: HDAC-PC bound to nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11797
タイトルHDAC-PC bound to nucleosome
マップデータHDAC-PC bound to nucleosome
試料
  • 複合体: HDAC-PC-Nuc
    • 複合体: Histone deacetylase
    • 複合体: Histone
    • 複合体: DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


HDA1 complex / negative regulation of transcription by transcription factor localization / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase activity / histone deacetylase complex / chromosome segregation ...HDA1 complex / negative regulation of transcription by transcription factor localization / HSF1 activation / HDACs deacetylate histones / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / histone deacetylase / SUMOylation of chromatin organization proteins / histone deacetylase activity / histone deacetylase complex / chromosome segregation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / cellular response to lipopolysaccharide / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase class II, yeast / Arb2 domain / HDA1 complex subunit 2/3 / HDA1 complex subunit 3 / HDA1 complex subunit 2/3 superfamily / Arb2-like domain / Class II histone deacetylase complex subunits 2 and 3 / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily ...Histone deacetylase class II, yeast / Arb2 domain / HDA1 complex subunit 2/3 / HDA1 complex subunit 3 / HDA1 complex subunit 2/3 superfamily / Arb2-like domain / Class II histone deacetylase complex subunits 2 and 3 / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B / Histone H2B / Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone deacetylase HDA1 / Histone H4 / Histone H3.2 / HDA1 complex subunit 3 / HDA1 complex subunit 2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / unidentified plasmid (未定義)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.37 Å
データ登録者Lee J-H / Bollschweiler D / Schaefer T / Huber R
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the regulation of nucleosome recognition and HDAC activity by histone deacetylase assemblies.
著者: Jung-Hoon Lee / Daniel Bollschweiler / Tillman Schäfer / Robert Huber /
要旨: The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup ...The chromatin-modifying histone deacetylases (HDACs) remove acetyl groups from acetyl-lysine residues in histone amino-terminal tails, thereby mediating transcriptional repression. Structural makeup and mechanisms by which multisubunit HDAC complexes recognize nucleosomes remain elusive. Our cryo-electron microscopy structures of the yeast class II HDAC ensembles show that the HDAC protomer comprises a triangle-shaped assembly of stoichiometry Hda1-Hda2-Hda3, in which the active sites of the Hda1 dimer are freely accessible. We also observe a tetramer of protomers, where the nucleosome binding modules are inaccessible. Structural analysis of the nucleosome-bound complexes indicates how positioning of Hda1 adjacent to histone H2B affords HDAC catalysis. Moreover, it reveals how an intricate network of multiple contacts between a dimer of protomers and the nucleosome creates a platform for expansion of the HDAC activities. Our study provides comprehensive insight into the structural plasticity of the HDAC complex and its functional mechanism of chromatin modification.
履歴
登録2020年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月10日-
マップ公開2021年3月10日-
更新2021年3月10日-
現状2021年3月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.054
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.054
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11797.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11797.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 600.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HDAC-PC bound to nucleosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8512 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.054 / ムービー #1: 0.054
最小 - 最大-0.10406329 - 0.28857774
平均 (標準偏差)-0.00015479307 (±0.009720516)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ540540540
Spacing540540540
セルA=B=C: 459.64798 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.85120.85120.8512
M x/y/z540540540
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z459.648459.648459.648
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS540540540
D min/max/mean-0.1040.289-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HDAC-PC-Nuc

全体名称: HDAC-PC-Nuc
要素
  • 複合体: HDAC-PC-Nuc
    • 複合体: Histone deacetylase
    • 複合体: Histone
    • 複合体: DNA

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超分子 #1: HDAC-PC-Nuc

超分子名称: HDAC-PC-Nuc / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#14

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超分子 #2: Histone deacetylase

超分子名称: Histone deacetylase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Histone

超分子名称: Histone / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5-#12
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #4: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #13-#14
由来(天然)生物種: unidentified plasmid (未定義)
組換発現生物種: synthetic construct (人工物)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 77.2 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1) / 使用した粒子像数: 41279
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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原子モデル構築 1

詳細Real space refinement

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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