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万見
- EMDB-11513: Focused reconstruction of the plant mitochondrial complex I -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11513
タイトルFocused reconstruction of the plant mitochondrial complex I
マップデータFocused reconstruction on the matrix arm and Pp module of the membrane arm of the plant mitochondrial complex I.
試料
  • 複合体: Mitochondrial respiratory complex I
機能・相同性
機能・相同性情報


L-galactonolactone dehydrogenase / galactonolactone dehydrogenase activity / L-gulono-1,4-lactone dehydrogenase activity / D-arabinono-1,4-lactone oxidase activity / cold acclimation / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; デヒドラターゼ類 / NADH dehydrogenase complex / photorespiration / embryo development ending in seed dormancy / plant-type vacuole ...L-galactonolactone dehydrogenase / galactonolactone dehydrogenase activity / L-gulono-1,4-lactone dehydrogenase activity / D-arabinono-1,4-lactone oxidase activity / cold acclimation / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; デヒドラターゼ類 / NADH dehydrogenase complex / photorespiration / embryo development ending in seed dormancy / plant-type vacuole / L-ascorbic acid biosynthetic process / response to osmotic stress / plastid / cobalt ion binding / protein homotrimerization / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / respiratory chain complex I / : / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / acyl carrier activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / : / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / proton transmembrane transport / FAD binding / chloroplast / carbonate dehydratase activity / mitochondrial membrane / electron transport chain / mitochondrial intermembrane space / fatty acid biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / peroxisome / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / copper ion binding / nucleolus / mitochondrion / zinc ion binding / extracellular region / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galactonolactone dehydrogenase / L-gulonolactone/D-arabinono-1,4-lactone oxidase / At2g27730-like / D-arabinono-1,4-lactone oxidase, C-terminal domain / D-arabinono-1,4-lactone oxidase / : / : / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 21kDa subunit, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase complex I, 21 kDa subunit ...Galactonolactone dehydrogenase / L-gulonolactone/D-arabinono-1,4-lactone oxidase / At2g27730-like / D-arabinono-1,4-lactone oxidase, C-terminal domain / D-arabinono-1,4-lactone oxidase / : / : / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 21kDa subunit, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase complex I, 21 kDa subunit / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / : / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex subunit 1 / NADH-ubiquinone oxidoreductase MWFE subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase NDSU1/NuoG-like, 4Fe-4S domain / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NDUFS5-15kDa / GRIM-19 / GRIM-19 protein / NADH:ubiquinone oxidoreductase, iron-sulphur subunit 5 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 2 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 5 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / Trimeric LpxA-like superfamily / ETC complex I subunit conserved region / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / NADH ubiquinone oxidoreductase subunit NDUFA12 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase, chain G, C-terminal / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit G, C-terminal / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / SLBB domain / : / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 8 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / : / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADH dehydrogenase / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / CHCH / CHCH domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region
類似検索 - ドメイン・相同性
NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 2 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial / Acyl carrier protein 1, mitochondrial / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 7, mitochondrial / At4g16450 ...NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 2 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial / Acyl carrier protein 1, mitochondrial / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 3 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 2 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 7, mitochondrial / At4g16450 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 8-B / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 13-A / Excitatory amino acid transporter / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 3 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 1 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 1, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / Probable NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 5, mitochondrial / Gamma carbonic anhydrase-like 1, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial / Gamma carbonic anhydrase 1, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8-B, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 5-B / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / Probable NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 12 / Furry / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 9, mitochondrial / L-galactono-1,4-lactone dehydrogenase, mitochondrial / At2g46540/F11C10.23 / Uncharacterized protein At2g27730, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Brassica oleracea (キャベツ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å
データ登録者Soufari H / Waltz F / Hashem Y
資金援助 フランス, 2件
OrganizationGrant number国
French National Research AgencyANR-16-CE11-0024-02 フランス
European Research Council (ERC)759120
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Specific features and assembly of the plant mitochondrial complex I revealed by cryo-EM.
著者: Heddy Soufari / Camila Parrot / Lauriane Kuhn / Florent Waltz / Yaser Hashem /
要旨: Mitochondria are the powerhouses of eukaryotic cells and the site of essential metabolic reactions. Complex I or NADH:ubiquinone oxidoreductase is the main entry site for electrons into the ...Mitochondria are the powerhouses of eukaryotic cells and the site of essential metabolic reactions. Complex I or NADH:ubiquinone oxidoreductase is the main entry site for electrons into the mitochondrial respiratory chain and constitutes the largest of the respiratory complexes. Its structure and composition vary across eukaryote species. However, high resolution structures are available only for one group of eukaryotes, opisthokonts. In plants, only biochemical studies were carried out, already hinting at the peculiar composition of complex I in the green lineage. Here, we report several cryo-electron microscopy structures of the plant mitochondrial complex I. We describe the structure and composition of the plant respiratory complex I, including the ancestral mitochondrial domain composed of the carbonic anhydrase. We show that the carbonic anhydrase is a heterotrimeric complex with only one conserved active site. This domain is crucial for the overall stability of complex I as well as a peculiar lipid complex composed of cardiolipin and phosphatidylinositols. Moreover, we also describe the structure of one of the plant-specific complex I assembly intermediates, lacking the whole P module, in presence of the maturation factor GLDH. GLDH prevents the binding of the plant specific P1 protein, responsible for the linkage of the P to the P module.
履歴
登録2020年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月28日-
マップ公開2020年10月28日-
更新2020年10月28日-
現状2020年10月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0285
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0285
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11513.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11513.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused reconstruction on the matrix arm and Pp module of the membrane arm of the plant mitochondrial complex I.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 360 pix.
= 399.6 Å		1.11 Å/pix.
x 360 pix.
= 399.6 Å		1.11 Å/pix.
x 360 pix.
= 399.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0285 / ムービー #1: 0.0285
最小 - 最大-0.12530687 - 0.37434265
平均 (標準偏差)-0.00012703023 (±0.0047813123)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 399.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.111.111.11
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z399.600399.600399.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.1250.374-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial respiratory complex I

全体名称: Mitochondrial respiratory complex I
要素
  • 複合体: Mitochondrial respiratory complex I

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超分子 #1: Mitochondrial respiratory complex I

超分子名称: Mitochondrial respiratory complex I / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Brassica oleracea (キャベツ) / 器官: Flower / Organelle: Mitochondria

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8) / 使用した粒子像数: 65018
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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