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万見
- EMDB-10933: Heterotetrameric structure of the rBAT-b(0,+)AT1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10933
タイトルHeterotetrameric structure of the rBAT-b(0,+)AT1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Heterotetrameric complex of rBAT and b(0,+)AT1
    • タンパク質・ペプチド: Neutral and basic amino acid transport protein rBAT
    • タンパク質・ペプチド: b(0,+)-type amino acid transporter 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードMembrane transporter Heteromeric amino acid transporter Human transporter / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


broad specificity neutral L-amino acid:basic L-amino acid antiporter activity / Defective SLC3A1 causes cystinuria (CSNU) / Defective SLC7A9 causes cystinuria (CSNU) / basic amino acid transport / basic amino acid transmembrane transporter activity / L-cystine transmembrane transporter activity / L-cystine transport / amino acid transmembrane transport / aspartate transmembrane transport / L-glutamate transmembrane transport ...broad specificity neutral L-amino acid:basic L-amino acid antiporter activity / Defective SLC3A1 causes cystinuria (CSNU) / Defective SLC7A9 causes cystinuria (CSNU) / basic amino acid transport / basic amino acid transmembrane transporter activity / L-cystine transmembrane transporter activity / L-cystine transport / amino acid transmembrane transport / aspartate transmembrane transport / L-glutamate transmembrane transport / neutral amino acid transport / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / Amino acid transport across the plasma membrane / amino acid transmembrane transporter activity / vacuolar membrane / antiporter activity / Basigin interactions / amino acid transport / brush border membrane / peptide antigen binding / protein-containing complex assembly / gene expression / carbohydrate metabolic process / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / protein-containing complex binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Amino acid/polyamine transporter I / Amino acid permease / Oligo-1,6-glucosidase, domain 2 / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycoside hydrolase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
b(0,+)-type amino acid transporter 1 / Amino acid transporter heavy chain SLC3A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wu D / Safarian S
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Federal Ministry for Education and Research ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structural basis for amino acid exchange by a human heteromeric amino acid transporter.
著者: Di Wu / Tamara N Grund / Sonja Welsch / Deryck J Mills / Max Michel / Schara Safarian / Hartmut Michel /
要旨: Heteromeric amino acid transporters (HATs) comprise a group of membrane proteins that belong to the solute carrier (SLC) superfamily. They are formed by two different protein components: a light ...Heteromeric amino acid transporters (HATs) comprise a group of membrane proteins that belong to the solute carrier (SLC) superfamily. They are formed by two different protein components: a light chain subunit from an SLC7 family member and a heavy chain subunit from the SLC3 family. The light chain constitutes the transport subunit whereas the heavy chain mediates trafficking to the plasma membrane and maturation of the functional complex. Mutation, malfunction, and dysregulation of HATs are associated with a wide range of pathologies or represent the direct cause of inherited and acquired disorders. Here we report the cryogenic electron microscopy structure of the neutral and basic amino acid transport complex (bAT1-rBAT) which reveals a heterotetrameric protein assembly composed of two heavy and light chain subunits, respectively. The previously uncharacterized interaction between two HAT units is mediated via dimerization of the heavy chain subunits and does not include participation of the light chain subunits. The bAT1 transporter adopts a LeuT fold and is captured in an inward-facing conformation. We identify an amino-acid-binding pocket that is formed by transmembrane helices 1, 6, and 10 and conserved among SLC7 transporters.
履歴
登録2020年4月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月20日-
マップ公開2021年1月20日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.011
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.011
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6yup
  • 表面レベル: 0.011
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10933.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10933.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.84 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.84 Å		0.84 Å/pix.
x 320 pix.
= 267.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.837 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.011
最小 - 最大-0.0330811 - 0.07284846
平均 (標準偏差)0.0000098896735 (±0.0022957383)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 267.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8370.8370.837
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z267.840267.840267.840
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0330.0730.000

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_10933_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_10933_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Heterotetrameric complex of rBAT and b(0,+)AT1

全体名称: Heterotetrameric complex of rBAT and b(0,+)AT1
要素
  • 複合体: Heterotetrameric complex of rBAT and b(0,+)AT1
    • タンパク質・ペプチド: Neutral and basic amino acid transport protein rBAT
    • タンパク質・ペプチド: b(0,+)-type amino acid transporter 1
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Heterotetrameric complex of rBAT and b(0,+)AT1

超分子名称: Heterotetrameric complex of rBAT and b(0,+)AT1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 / 詳細: 2 x rBAT 2 x b(0,+)AT1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 264.666 kDa/nm

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分子 #1: Neutral and basic amino acid transport protein rBAT

分子名称: Neutral and basic amino acid transport protein rBAT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 78.937703 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAEDKSKRDS IEMSMKGCQT NNGFVHNEDI LEQTPDPGSS TDNLKHSTRG ILGSQEPDFK GVQPYAGMPK EVLFQFSGQA RYRIPREIL FWLTVASVLV LIAATIAIIA LSPKCLDWWQ EGPMYQIYPR SFKDSNKDGN GDLKGIQDKL DYITALNIKT V WITSFYKS ...文字列:
MAEDKSKRDS IEMSMKGCQT NNGFVHNEDI LEQTPDPGSS TDNLKHSTRG ILGSQEPDFK GVQPYAGMPK EVLFQFSGQA RYRIPREIL FWLTVASVLV LIAATIAIIA LSPKCLDWWQ EGPMYQIYPR SFKDSNKDGN GDLKGIQDKL DYITALNIKT V WITSFYKS SLKDFRYGVE DFREVDPIFG TMEDFENLVA AIHDKGLKLI IDFIPNHTSD KHIWFQLSRT RTGKYTDYYI WH DCTHENG KTIPPNNWLS VYGNSSWHFD EVRNQCYFHQ FMKEQPDLNF RNPDVQEEIK EILRFWLTKG VDGFSLDAVK FLL EAKHLR DEIQVNKTQI PDTVTQYSEL YHDFTTTQVG MHDIVRSFRQ TMDQYSTEPG RYRFMGTEAY AESIDRTVMY YGLP FIQEA DFPFNNYLSM LDTVSGNSVY EVITSWMENM PEGKWPNWMI GGPDSSRLTS RLGNQYVNVM NMLLFTLPGT PITYY GEEI GMGNIVAANL NESYDINTLR SKSPMQWDNS SNAGFSEASN TWLPTNSDYH TVNVDVQKTQ PRSALKLYQD LSLLHA NEL LLNRGWFCHL RNDSHYVVYT RELDGIDRIF IVVLNFGEST LLNLHNMISG LPAKMRIRLS TNSADKGSKV DTSGIFL DK GEGLIFEHNT KNLLHRQTAF RDRCFVSNRA CYSSVLNILY TSC

UniProtKB: Amino acid transporter heavy chain SLC3A1

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分子 #2: b(0,+)-type amino acid transporter 1

分子名称: b(0,+)-type amino acid transporter 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 53.515992 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGDTGLRKRR EDEKSIQSQE PKTTSLQKEL GLISGISIIV GTIIGSGIFV SPKSVLSNTE AVGPCLIIWA ACGVLATLGA LCFAELGTM ITKSGGEYPY LMEAYGPIPA YLFSWASLIV IKPTSFAIIC LSFSEYVCAP FYVGCKPPQI VVKCLAAAAI L FISTVNSL ...文字列:
MGDTGLRKRR EDEKSIQSQE PKTTSLQKEL GLISGISIIV GTIIGSGIFV SPKSVLSNTE AVGPCLIIWA ACGVLATLGA LCFAELGTM ITKSGGEYPY LMEAYGPIPA YLFSWASLIV IKPTSFAIIC LSFSEYVCAP FYVGCKPPQI VVKCLAAAAI L FISTVNSL SVRLGSYVQN IFTAAKLVIV AIIIISGLVL LAQGNTKNFD NSFEGAQLSV GAISLAFYNG LWAYDGWNQL NY ITEELRN PYRNLPLAII IGIPLVTACY ILMNVSYFTV MTATELLQSQ AVAVTFGDRV LYPASWIVPL FVAFSTIGAA NGT CFTAGR LIYVAGREGH MLKVLSYISV RRLTPAPAII FYGIIATIYI IPGDINSLVN YFSFAAWLFY GLTILGLIVM RFTR KELER PIKVPVVIPV LMTLISVFLV LAPIISKPTW EYLYCVLFIL SGLLFYFLFV HYKFGWAQKI SKPITMHLQM LMEVV PPEE DPE

UniProtKB: b(0,+)-type amino acid transporter 1

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分子 #3: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 8 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
25.0 mMTris
150.0 mMNaCl
0.1 % (w/V)Digitonin
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 92789
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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