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万見- EMDB-10569: Capsid-neck interface of empty GTA particle, asymmetric reconstruction -
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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10569 | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Capsid-neck interface of empty GTA particle, asymmetric reconstruction | ||||||||||||||||||||||||
マップデータ | capsid-neck interface of empty GTA particle, asymmetric reconstruction | ||||||||||||||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | Phage capsid / Phage capsid family / : / : / Phage major capsid protein, HK97 family 機能・相同性情報 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | Rhodobacter capsulatus DE442 (バクテリア) | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.15 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Bardy P / Fuzik T / Hrebik D / Pantucek R / Beatty JT / Plevka P | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | チェコ, 7件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Structure and mechanism of DNA delivery of a gene transfer agent. 著者: Pavol Bárdy / Tibor Füzik / Dominik Hrebík / Roman Pantůček / J Thomas Beatty / Pavel Plevka / 要旨: Alphaproteobacteria, which are the most abundant microorganisms of temperate oceans, produce phage-like particles called gene transfer agents (GTAs) that mediate lateral gene exchange. However, the ...Alphaproteobacteria, which are the most abundant microorganisms of temperate oceans, produce phage-like particles called gene transfer agents (GTAs) that mediate lateral gene exchange. However, the mechanism by which GTAs deliver DNA into cells is unknown. Here we present the structure of the GTA of Rhodobacter capsulatus (RcGTA) and describe the conformational changes required for its DNA ejection. The structure of RcGTA resembles that of a tailed phage, but it has an oblate head shortened in the direction of the tail axis, which limits its packaging capacity to less than 4,500 base pairs of linear double-stranded DNA. The tail channel of RcGTA contains a trimer of proteins that possess features of both tape measure proteins of long-tailed phages from the family Siphoviridae and tail needle proteins of short-tailed phages from the family Podoviridae. The opening of a constriction within the RcGTA baseplate enables the ejection of DNA into bacterial periplasm. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10569.map.gz | 137.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10569-v30.xml emd-10569.xml | 24.4 KB 24.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10569_fsc.xml | 18.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10569.png | 181.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10569 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10569 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10569_validation.pdf.gz | 304.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10569_full_validation.pdf.gz | 303.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10569_validation.xml.gz | 16.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10569 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10569 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10569.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | capsid-neck interface of empty GTA particle, asymmetric reconstruction | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.063 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Rhodobacter capsulatus DE442 gene transfer agent
+超分子 #1: Rhodobacter capsulatus DE442 gene transfer agent
+超分子 #2: Capsid
+超分子 #3: Head spike
+超分子 #4: Connector
+超分子 #5: Tail
+分子 #1: Major capsid protein Rcc01687
+分子 #2: Head spike base Rcc01079
+分子 #3: Head spike fiber Rcc01080
+分子 #4: Portal protein Rcc01684
+分子 #5: Adaptor protein Rcc01688
+分子 #6: Stopper protein Rcc01689
+分子 #7: Tail terminator protein Rcc01690
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 20 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 11.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: OTHER | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3114 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 42.75 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |