[日本語] English
万見
- EMDB-10496: Cryo-EM Structure of as isolated form of NAD+-dependent Formate D... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10496
タイトルCryo-EM Structure of as isolated form of NAD+-dependent Formate Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus
マップデータ
試料
  • 複合体: Formate dehydrogenase, as isolated
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: MOLYBDENUM(VI) ION
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: HYDROSULFURIC ACID
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
キーワードmolybdoenzyme / formate oxidation / NAD+-dependent / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase complex / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain ...formate dehydrogenase complex / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain ...Formate dehydrogenase, delta subunit / NADH-dependant formate dehydrogenase delta subunit FdsD / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Formate dehydrogenase subunit beta / NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta / Formate dehydrogenase / Formate dehydrogenase subunit gamma / NAD-dependent formate dehydrogenase, delta subunit / NAD-dependent formate dehydrogenase, alpha subunit / NAD-dependent formate dehydrogenase, beta subunit / NAD-dependent formate dehydrogenase, gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.26 Å
データ登録者Wendler P / Radon C
資金援助 ドイツ, 3件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationEXC 314/2 ドイツ
German Research FoundationEXC 2008/1 ドイツ
European UnioniNext-4008 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structures reveal intricate Fe-S cluster arrangement and charging in Rhodobacter capsulatus formate dehydrogenase.
著者: Christin Radon / Gerd Mittelstädt / Benjamin R Duffus / Jörg Bürger / Tobias Hartmann / Thorsten Mielke / Christian Teutloff / Silke Leimkühler / Petra Wendler /
要旨: Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor ...Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor composition, but structural information on these enzymes is limited. Here we report the cryo-electron microscopic structures of the soluble Rhodobacter capsulatus FDH (RcFDH) as isolated and in the presence of reduced nicotinamide adenine dinucleotide (NADH). RcFDH assembles into a 360 kDa dimer of heterotetramers revealing a putative interconnection of electron pathway chains. In the presence of NADH, the RcFDH structure shows charging of cofactors, indicative of an increased electron load.
履歴
登録2019年11月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月22日-
マップ公開2020年4月22日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tga
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10496.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10496.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.63 Å/pix.
x 384 pix.
= 241.152 Å		0.63 Å/pix.
x 384 pix.
= 241.152 Å		0.63 Å/pix.
x 384 pix.
= 241.152 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.628 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0112 / ムービー #1: 0.013
最小 - 最大-0.09401823 - 0.16263488
平均 (標準偏差)0.0001982577 (±0.0037262442)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 241.15201 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.6280.6280.628
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z241.152241.152241.152
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.0940.1630.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : Formate dehydrogenase, as isolated

全体名称: Formate dehydrogenase, as isolated
要素
  • 複合体: Formate dehydrogenase, as isolated
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase subunit gamma
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: MOLYBDENUM(VI) ION
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: HYDROSULFURIC ACID
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

+
超分子 #1: Formate dehydrogenase, as isolated

超分子名称: Formate dehydrogenase, as isolated / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
分子量理論値: 360 KDa

+
分子 #1: Formate dehydrogenase subunit alpha

分子名称: Formate dehydrogenase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
分子量理論値: 104.589211 KDa
組換発現生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
配列文字列: MKDLIIPPLD WTQDMGTPKR EGAPVHLTID GVEVTVPAGT SVLRAAAEAG ISIPKLCATD NVEPVGSCRL CMVEIEGMRG TPTSCTTPV APGMRVHTQT PQLQKLRRGV MELYISDHPL DCLTCAANGD CELQDMAGAV GLREVRYQAK DTHFARRDAT G PNPRYIPK ...文字列:
MKDLIIPPLD WTQDMGTPKR EGAPVHLTID GVEVTVPAGT SVLRAAAEAG ISIPKLCATD NVEPVGSCRL CMVEIEGMRG TPTSCTTPV APGMRVHTQT PQLQKLRRGV MELYISDHPL DCLTCAANGD CELQDMAGAV GLREVRYQAK DTHFARRDAT G PNPRYIPK DNSNPYFSYD PAKCIVCMRC VRACEEVQGT FALTVMGRGF DARISPAAPD FLSSDCVSCG ACVQACPTAT LV EKSVERI GTPERKVVTT CAYCGVGCSF EAHMLGDQLV RMVPWKGGAA NRGHSCVKGR FAYGYATHQD RILKPMIRDK ITD PWREVN WTEALDFTAT RLRALRDSHG ADALGVITSS RCTNEETYLV QKLARAVFGT NNTDTCARVC HSPTGYGLKQ TFGT SAGTQ DFDSVEETDL ALVIGANPTD GHPVFASRLR KRLRAGAKLI VVDPRRIDLL NTPHRGEAWH LQLKPGTNVA VMTAM AHVI VTEQIFDKRF IGDRCDWDEW ADYAEFVANP EYAPEAVESL TGVPAGLLRQ AARAYAAAPN AAIYYGLGVT EHSQGS TTV IAIANLAMMT GNIGRPGVGV NPLRGQNNVQ GSCDMGSFPH EFPGYRHVSD DATRGLFERT WGVTLSSEPG LRIPNML DA AVEGRFKALY VQGEDILQSD PDTRHVSAGL AAMDLVIVHD LFLNETANYA HVFLPGSTFL EKDGTFTNAE RRINRVRR V MAPKAGFADW EVTQMLANAL GAGWHYTHPS EIMAEIAATT PGFAAVTYEM LDARGSVQWP CNEKAPEGSP IMHVEGFVR GKGRFIRTAY LPTDEKTGPR FPLLLTTGRI LSQYNVGAQT RRTENTVWHG EDRLEIHPTD AETRGIRDGD WVRLASRAGE TTLRATVTD RVSPGVVYTT FHHPDTQANV VTTDTSDWAT NCPEYKVTAV QVAASNGPSD WQQDYAAQAA AARRIEAAE

UniProtKB: Formate dehydrogenase

+
分子 #2: Formate dehydrogenase subunit beta

分子名称: Formate dehydrogenase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
分子量理論値: 52.75577 KDa
組換発現生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
配列文字列: MKIWLPCDAA AKACGAEAVL AALRLEAEKR GGALDIARNG SRGMIWLEPL LEVETPAGRI GFGPMTPADV PALFDALESH PKALGLVEE IPFFKRQTRL TFARCGRIEP LSLAQFAAAE GWAGLRKALK MTPAEVVEEV LASGLRGRGG AGFPTGIKWR T VAAAQADQ ...文字列:
MKIWLPCDAA AKACGAEAVL AALRLEAEKR GGALDIARNG SRGMIWLEPL LEVETPAGRI GFGPMTPADV PALFDALESH PKALGLVEE IPFFKRQTRL TFARCGRIEP LSLAQFAAAE GWAGLRKALK MTPAEVVEEV LASGLRGRGG AGFPTGIKWR T VAAAQADQ KYIVCNVDEG DSGSFADRML IEGDPFCLVE GMAIAGHAVG ATRGYVYIRS EYPDAIAVMR AAIAMAKPFL AE AGFEMEV RVGAGAYVCG EETSLLNSLE GKRGTVRAKP PLPALKGLFG KPTVVNNLLS LAAVPWIIAH GAKAYESFGM DRS RGTIPL QIGGNVKRGG LFETGFGITL GELVEDICGG TASGRPVKAV QVGGPLGAYH PVSDYHLPFC YEQFAGQGGL VGHA GLVVH DDTADMLKLA RFAMEFCAIE SCGTCTPCRI GAVRGVEVID RIAAGDASAM PLLDDLCQTM KLGSLCALGG FTPYP VQSA IRHFPADFPC AREAAE

UniProtKB: Formate dehydrogenase subunit beta

+
分子 #3: Formate dehydrogenase subunit gamma

分子名称: Formate dehydrogenase subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
分子量理論値: 15.60305 KDa
組換発現生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
配列文字列:
MTDTARLRAI LAAHRGREGA LLPILHDVQA AFGFIPEDAY APIAADLGLT RAEVAGVVGF YHDFRKAPAG RHVIKLCRAE ACQAMGMDA VQARLESALG LRLGDSSEAV TLEAVYCLGL CACAPAAMVD DRLVGRLDAA AVAGIVAELG A

UniProtKB: Formate dehydrogenase subunit gamma

+
分子 #4: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta

分子名称: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
分子量理論値: 7.388531 KDa
組換発現生物種: Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
配列文字列:
MSDDKIIRMA NQIAAFFAVQ PGDRAGPVAA HISENWSAPM RAALLAHVAA QSPGLDPLVI AAAPQIRPVP A

UniProtKB: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta

+
分子 #5: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...

分子名称: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MGD
分子量理論値: 740.557 Da
Chemical component information

ChemComp-MGD:
2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

+
分子 #6: MOLYBDENUM(VI) ION

分子名称: MOLYBDENUM(VI) ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: 6MO
分子量理論値: 95.94 Da

+
分子 #7: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 4 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 10 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #9: HYDROSULFURIC ACID

分子名称: HYDROSULFURIC ACID / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: H2S
分子量理論値: 34.081 Da
Chemical component information

ChemComp-H2S:
HYDROSULFURIC ACID / 硫化水素

+
分子 #10: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
75.0 mMpotassium phosphate
10.0 mMsodium azide
グリッドモデル: Quantifoil R2/4 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 366558
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: IMAGIC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE
得られたモデル

PDB-6tga:
Cryo-EM Structure of as isolated form of NAD+-dependent Formate Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る