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- PDB-5xfa: Crystal structure of NAD+-reducing [NiFe]-hydrogenase in the H2-r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5xfa
タイトルCrystal structure of NAD+-reducing [NiFe]-hydrogenase in the H2-reduced state
要素(NAD-reducing ...) x 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / hydrogenase / Ni-Fe / Fe-S
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin hydrogenase activity / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
NAD-reducing hydrogenase, HoxS gamma subunit / 4Fe-4S single cluster domain / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site ...NAD-reducing hydrogenase, HoxS gamma subunit / 4Fe-4S single cluster domain / : / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #600 / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / de novo design (two linked rop proteins) / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Ubiquitin-like (UB roll) / Thioredoxin-like superfamily / Roll / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / HoxF / HoxY / HoxU / HoxH
類似検索 - 構成要素
生物種Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shomura, Y. / Taketa, M. / Nakashima, H. / Tai, H. / Nakagawa, H. / Ikeda, Y. / Ishii, M. / Igarashi, Y. / Nishihara, H. / Yoon, K.S. ...Shomura, Y. / Taketa, M. / Nakashima, H. / Tai, H. / Nakagawa, H. / Ikeda, Y. / Ishii, M. / Igarashi, Y. / Nishihara, H. / Yoon, K.S. / Ogo, S. / Hirota, S. / Higuchi, Y.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JST CRESTJPMJCR12M4 日本
引用ジャーナル: Science / 年: 2017
タイトル: Structural basis of the redox switches in the NAD(+)-reducing soluble [NiFe]-hydrogenase
著者: Shomura, Y. / Taketa, M. / Nakashima, H. / Tai, H. / Nakagawa, H. / Ikeda, Y. / Ishii, M. / Igarashi, Y. / Nishihara, H. / Yoon, K.S. / Ogo, S. / Hirota, S. / Higuchi, Y.
履歴
登録2017年4月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22017年9月20日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NAD-reducing hydrogenase
B: NAD-reducing hydrogenase
C: NAD-reducing hydrogenase
D: NAD-reducing hydrogenase
E: NAD-reducing hydrogenase
F: NAD-reducing hydrogenase
G: NAD-reducing hydrogenase
H: NAD-reducing hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,30524
ポリマ－326,7028
非ポリマー3,60316
水2,288127
1
A: NAD-reducing hydrogenase
B: NAD-reducing hydrogenase
C: NAD-reducing hydrogenase
D: NAD-reducing hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,15312
ポリマ－163,3514
非ポリマー1,8018
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17030 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area47530 Å2
手法PISA
2
E: NAD-reducing hydrogenase
F: NAD-reducing hydrogenase
G: NAD-reducing hydrogenase
H: NAD-reducing hydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,15312
ポリマ－163,3514
非ポリマー1,8018
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16770 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area46540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.750, 192.470, 130.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21E
12B
22F
13C
23G
14D
24H

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNGLNGLNAA6 - 5836 - 583
21GLNGLNGLNGLNEE6 - 5836 - 583
12ALAALATHRTHRBB9 - 2429 - 242
22ALAALATHRTHRFF9 - 2429 - 242
13ARGARGASPASPCC12 - 18912 - 189
23ARGARGASPASPGG12 - 18912 - 189
14ASNASNTHRTHRDD18 - 46718 - 467
24ASNASNTHRTHRHH18 - 46718 - 467

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

-
NAD-reducing ... , 4種, 8分子 AEBFCGDH

#1: タンパク質 NAD-reducing hydrogenase


分子量: 64214.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
参照: UniProt: A0A077L6X8
#2: タンパク質 NAD-reducing hydrogenase


分子量: 26223.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
参照: UniProt: A0A077L885
#3: タンパク質 NAD-reducing hydrogenase


分子量: 20987.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
参照: UniProt: A0A077L7R5
#4: タンパク質 NAD-reducing hydrogenase


分子量: 51926.160 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-468 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Hydrogenophilus thermoluteolus (バクテリア)
参照: UniProt: A0A077LAI5

-
非ポリマー , 6種, 143分子

#5: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#6: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#7: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#8: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#9: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl buffer (pH 8.5), 10% PEG 3350, 0.2 M magnesium chloride, 20 mM NAD

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→96.24 Å / Num. obs: 86103 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.7→2.85 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.47 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 12516 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XF9

5xf9


解像度: 2.7→96.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 16.78 / SU ML: 0.319 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.354 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24545 4300 5 %RANDOM
Rwork0.19533 ---
obs0.19783 81782 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 66.064 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.76 Å2-0 Å20.45 Å2
2--1.41 Å2-0 Å2
3---0.09 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.7→96.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22215 0 90 127 22432
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.01922962
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0221699
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.371.9631224
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8953.00249605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5152872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.9122.4621048
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.493153472
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.415222
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.23479
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02126104
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.025502
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.9286.46311509
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.9286.46311508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.079.68914368
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.079.68914369
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7096.811453
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7026.80111443
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.91610.11816748
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.87851.6625411
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.80651.66225399
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A340530.07
12E340530.07
21B137950.04
22F137950.04
31C106940.05
32G106940.05
41D294650.05
42H294650.05
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 301 -
Rwork0.339 6012 -
obs--98.84 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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