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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10495 | ||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of NADH reduced form of NAD+-dependent Formate Dehydrogenase from Rhodobacter capsulatus | ||||||||||||
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![]() | molybdoenzyme / formate oxidation / NAD+-dependent / OXIDOREDUCTASE | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...formate dehydrogenase complex / formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.24 Å | ||||||||||||
![]() | Wendler P / Radon C | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures reveal intricate Fe-S cluster arrangement and charging in Rhodobacter capsulatus formate dehydrogenase. 著者: Christin Radon / Gerd Mittelstädt / Benjamin R Duffus / Jörg Bürger / Tobias Hartmann / Thorsten Mielke / Christian Teutloff / Silke Leimkühler / Petra Wendler / ![]() ![]() 要旨: Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor ...Metal-containing formate dehydrogenases (FDH) catalyse the reversible oxidation of formate to carbon dioxide at their molybdenum or tungsten active site. They display a diverse subunit and cofactor composition, but structural information on these enzymes is limited. Here we report the cryo-electron microscopic structures of the soluble Rhodobacter capsulatus FDH (RcFDH) as isolated and in the presence of reduced nicotinamide adenine dinucleotide (NADH). RcFDH assembles into a 360 kDa dimer of heterotetramers revealing a putative interconnection of electron pathway chains. In the presence of NADH, the RcFDH structure shows charging of cofactors, indicative of an increased electron load. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 4.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 21 KB 21 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 8 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 93 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 431.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 431.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Formate dehydrogenase, NADH reduced
+超分子 #1: Formate dehydrogenase, NADH reduced
+分子 #1: Formate dehydrogenase subunit alpha
+分子 #2: Formate dehydrogenase subunit beta
+分子 #3: Formate dehydrogenase subunit gamma
+分子 #4: NAD-dependent formate dehydrogenase subunit delta
+分子 #5: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...
+分子 #6: MOLYBDENUM(VI) ION
+分子 #7: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #8: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #9: HYDROSULFURIC ACID
+分子 #10: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #11: 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.1 mg/mL | ||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/4 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法 #1
Microscopy ID | 1 |
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顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
撮影 | Image recording ID: 1 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 64.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
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電子顕微鏡法 #1~
Microscopy ID | 1 |
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顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
撮影 | Image recording ID: 2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE | ||||||||
得られたモデル | ![]() PDB-6tg9: |