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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10418 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of human polycystin-2/PKD2 in UDM supplemented with PI(4,5)P2 | |||||||||
マップデータ | Postprocessed final map sharpened with a bfactor of -85A**2 and filtered to 2.96A | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development ...detection of nodal flow / metanephric smooth muscle tissue development / metanephric cortex development / metanephric cortical collecting duct development / metanephric distal tubule development / polycystin complex / mesonephric tubule development / mesonephric duct development / : / metanephric part of ureteric bud development / determination of liver left/right asymmetry / renal tubule morphogenesis / metanephric ascending thin limb development / HLH domain binding / basal cortex / metanephric mesenchyme development / metanephric S-shaped body morphogenesis / renal artery morphogenesis / positive regulation of inositol 1,4,5-trisphosphate-sensitive calcium-release channel activity / migrasome / cilium organization / VxPx cargo-targeting to cilium / detection of mechanical stimulus / calcium-induced calcium release activity / regulation of calcium ion import / cation channel complex / muscle alpha-actinin binding / placenta blood vessel development / voltage-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to hydrostatic pressure / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to fluid shear stress / cellular response to osmotic stress / non-motile cilium / outward rectifier potassium channel activity / actinin binding / motile cilium / transcription regulator inhibitor activity / aorta development / determination of left/right symmetry / inorganic cation transmembrane transport / neural tube development / protein heterotetramerization / ciliary membrane / voltage-gated sodium channel activity / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spinal cord development / heart looping / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / centrosome duplication / sodium ion transmembrane transport / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / voltage-gated calcium channel activity / embryonic placenta development / monoatomic cation channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / cytoskeletal protein binding / cellular response to calcium ion / basal plasma membrane / ciliary basal body / liver development / establishment of localization in cell / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / calcium ion transmembrane transport / phosphoprotein binding / protein tetramerization / cytoplasmic vesicle membrane / mitotic spindle / Wnt signaling pathway / cilium / cellular response to reactive oxygen species / intracellular calcium ion homeostasis / calcium ion transport / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / cell-cell junction / lamellipodium / heart development / regulation of cell population proliferation / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / ATPase binding / basolateral plasma membrane / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / regulation of cell cycle / negative regulation of cell population proliferation / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang Q / Pike ACW / Grieben M / Baronina A / Nasrallah C / Shintre C / Edwards AM / Arrowsmith CH / Bountra C / Carpenter EP / Structural Genomics Consortium (SGC) | |||||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2020 タイトル: Lipid Interactions of a Ciliary Membrane TRP Channel: Simulation and Structural Studies of Polycystin-2. 著者: Qinrui Wang / Robin A Corey / George Hedger / Prafulla Aryal / Mariana Grieben / Chady Nasrallah / Agnese Baronina / Ashley C W Pike / Jiye Shi / Elisabeth P Carpenter / Mark S P Sansom / 要旨: Polycystin-2 (PC2) is a transient receptor potential (TRP) channel present in ciliary membranes of the kidney. PC2 shares a transmembrane fold with other TRP channels, in addition to an extracellular ...Polycystin-2 (PC2) is a transient receptor potential (TRP) channel present in ciliary membranes of the kidney. PC2 shares a transmembrane fold with other TRP channels, in addition to an extracellular domain found in TRPP and TRPML channels. Using molecular dynamics (MD) simulations and cryoelectron microscopy we identify and characterize PIP and cholesterol interactions with PC2. PC2 is revealed to have a PIP binding site close to the equivalent vanilloid/lipid binding site in the TRPV1 channel. A 3.0-Å structure reveals a binding site for cholesterol on PC2. Cholesterol interactions with the channel at this site are characterized by MD simulations. The two classes of lipid binding sites are compared with sites observed in other TRPs and in Kv channels. These findings suggest PC2, in common with other ion channels, may be modulated by both PIPs and cholesterol, and position PC2 within an emerging model of the roles of lipids in the regulation and organization of ciliary membranes. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10418.map.gz | 37.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10418-v30.xml emd-10418.xml | 24.1 KB 24.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10418_fsc.xml | 7.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10418.png | 203 KB | ||
マスクデータ | emd_10418_msk_1.map | 40.6 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_10418_additional.map.gz emd_10418_half_map_1.map.gz emd_10418_half_map_2.map.gz | 27.7 MB 27.9 MB 27.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10418 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10418 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10418_validation.pdf.gz | 522.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10418_full_validation.pdf.gz | 521.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10418_validation.xml.gz | 13.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10418 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10418 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10418.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Postprocessed final map sharpened with a bfactor of -85A**2 and filtered to 2.96A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.822 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_10418_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: RELION Refine3D autorefined map
ファイル | emd_10418_additional.map | ||||||||||||
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注釈 | RELION Refine3D autorefined map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Refine3D half-map2
ファイル | emd_10418_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Refine3D half-map2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Refine3D half-map1
ファイル | emd_10418_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Refine3D half-map1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : POLYCYSTIN-2 CHANNEL TETRAMER
全体 | 名称: POLYCYSTIN-2 CHANNEL TETRAMER |
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要素 |
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-超分子 #1: POLYCYSTIN-2 CHANNEL TETRAMER
超分子 | 名称: POLYCYSTIN-2 CHANNEL TETRAMER / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 詳細: Detergent (UDM) purified in presence of lipid PI(4,5)P2 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 256 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 組換プラスミド: pFB-CT10HF-LIC |
-分子 #1: Polycystin-2
分子 | 名称: Polycystin-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 63.986668 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MPRVAWAERL VRGLRGLWGT RLMEESSTNR EKYLKSVLRE LVTYLLFLIV LCILTYGMMS SNVYYYTRMM SQLFLDTPVS KTEKTNFKT LSSMEDFWKF TEGSLLDGLY WKMQPSNQTE ADNRSFIFYE NLLLGVPRIR QLRVRNGSCS IPQDLRDEIK E CYDVYSVS ...文字列: MPRVAWAERL VRGLRGLWGT RLMEESSTNR EKYLKSVLRE LVTYLLFLIV LCILTYGMMS SNVYYYTRMM SQLFLDTPVS KTEKTNFKT LSSMEDFWKF TEGSLLDGLY WKMQPSNQTE ADNRSFIFYE NLLLGVPRIR QLRVRNGSCS IPQDLRDEIK E CYDVYSVS SEDRAPFGPR NGTAWIYTSE KDLNGSSHWG IIATYSGAGY YLDLSRTREE TAAQVASLKK NVWLDRGTRA TF IDFSVYN ANINLFCVVR LLVEFPATGG VIPSWQFQPL KLIRYVTTFD FFLAACEIIF CFFIFYYVVE EILEIRIHKL HYF RSFWNC LDVVIVVLSV VAIGINIYRT SNVEVLLQFL EDQNTFPNFE HLAYWQIQFN NIAAVTVFFV WIKLFKFINF NRTM SQLST TMSRCAKDLF GFAIMFFIIF LAYAQLAYLV FGTQVDDFST FQECIFTQFR IILGDINFAE IEEANRVLGP IYFTT FVFF MFFILLNMFL AIINDTYSEV KSDLAQQKAE MELSDLIRKG YHKALVKLKL KKNTVDAENL YFQ |
-分子 #3: CHOLESTEROL
分子 | 名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: CLR |
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分子量 | 理論値: 386.654 Da |
Chemical component information | ChemComp-CLR: |
-分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
分子 | 名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: NAG |
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分子量 | 理論値: 221.208 Da |
Chemical component information | ChemComp-NAG: |
-分子 #5: UNDECYL-MALTOSIDE
分子 | 名称: UNDECYL-MALTOSIDE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 32 / 式: UMQ |
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分子量 | 理論値: 496.589 Da |
Chemical component information | ChemComp-UMQ: |
-分子 #6: CALCIUM ION
分子 | 名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: CA |
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分子量 | 理論値: 40.078 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4.5 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-20 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1597 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 52.2 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |