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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10110 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human oligosaccharyltransferase complex OST-A | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | N-glycosylation / Oligosaccharyltransferase / OSTA / TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 oligosaccharyltransferase complex binding / : / : / Asparagine N-linked glycosylation / membrane-bounded organelle / co-translational protein modification / oligosaccharyltransferase complex / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine ...oligosaccharyltransferase complex binding / : / : / Asparagine N-linked glycosylation / membrane-bounded organelle / co-translational protein modification / oligosaccharyltransferase complex / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase / dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase activity / protein N-linked glycosylation via asparagine / protein N-linked glycosylation / epithelial cell apoptotic process / azurophil granule membrane / protein glycosylation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / blastocyst development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / rough endoplasmic reticulum / enzyme activator activity / post-translational protein modification / response to endoplasmic reticulum stress / T cell activation / response to cytokine / regulation of protein stability / protein modification process / melanosome / transferase activity / Maturation of spike protein / nuclear body / inflammatory response / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Ramirez AS / Kowal J | |||||||||
資金援助 | スイス, 1件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2019 タイトル: Cryo-electron microscopy structures of human oligosaccharyltransferase complexes OST-A and OST-B. 著者: Ana S Ramírez / Julia Kowal / Kaspar P Locher / 要旨: Oligosaccharyltransferase (OST) catalyzes the transfer of a high-mannose glycan onto secretory proteins in the endoplasmic reticulum. Mammals express two distinct OST complexes that act in a ...Oligosaccharyltransferase (OST) catalyzes the transfer of a high-mannose glycan onto secretory proteins in the endoplasmic reticulum. Mammals express two distinct OST complexes that act in a cotranslational (OST-A) or posttranslocational (OST-B) manner. Here, we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of human OST-A and OST-B. Although they have similar overall architectures, structural differences in the catalytic subunits STT3A and STT3B facilitate contacts to distinct OST subunits, DC2 in OST-A and MAGT1 in OST-B. In OST-A, interactions with TMEM258 and STT3A allow ribophorin-I to form a four-helix bundle that can bind to a translating ribosome, whereas the equivalent region is disordered in OST-B. We observed an acceptor peptide and dolichylphosphate bound to STT3B, but only dolichylphosphate in STT3A, suggesting distinct affinities of the two OST complexes for protein substrates. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10110.map.gz | 201.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10110-v30.xml emd-10110.xml | 29.4 KB 29.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_10110_fsc.xml | 17.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_10110.png | 143.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-10110.cif.gz | 8.6 KB | ||
その他 | emd_10110_additional_1.map.gz emd_10110_additional_2.map.gz emd_10110_additional_3.map.gz | 183.9 MB 201 MB 201.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10110 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10110 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10110_validation.pdf.gz | 617.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10110_full_validation.pdf.gz | 617.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10110_validation.xml.gz | 15 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_10110_validation.cif.gz | 20.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10110 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10110 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10110.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.84 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-追加マップ: Local resolution filtered map from RELION
ファイル | emd_10110_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Local resolution filtered map from RELION | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: #1
ファイル | emd_10110_additional_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: #2
ファイル | emd_10110_additional_3.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Human oligosaccharyltransferase complex OST-A
+超分子 #1: Human oligosaccharyltransferase complex OST-A
+超分子 #2: Human oligosaccharyltransferase complex
+超分子 #3: Oligosaccharyltransferase complex subunit OSTC
+分子 #1: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #2: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #3: Transmembrane protein 258
+分子 #4: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #5: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #6: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase su...
+分子 #7: Dolichyl-diphosphooligosaccharide--protein glycosyltransferase 48...
+分子 #8: Oligosaccharyltransferase complex subunit OSTC
+分子 #12: (2~{S},3~{R},4~{R},5~{S},6~{S})-2-(hydroxymethyl)-6-[(1~{S},2~{R}...
+分子 #13: (4R,7R)-4-hydroxy-N,N,N-trimethyl-4,9-dioxo-7-[(undecanoyloxy)met...
+分子 #14: MAGNESIUM ION
+分子 #15: [(3~{R},6~{Z},10~{Z},14~{Z},18~{Z})-3,7,11,15,19,23-hexamethyltet...
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 6035 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 68.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |