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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10101 | |||||||||
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タイトル | Apoferritin from mouse at 1.84 angstrom resolution | |||||||||
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![]() | iron ion binding / ferroxidase / iron storage / cytoplasm / METAL BINDING PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / Neutrophil degranulation / endocytic vesicle lumen / ferric iron binding / autophagosome ...Iron uptake and transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / negative regulation of ferroptosis / ferroxidase / autolysosome / ferroxidase activity / Neutrophil degranulation / endocytic vesicle lumen / ferric iron binding / autophagosome / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / immune response / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / mitochondrion / extracellular region / identical protein binding / membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.84 Å | |||||||||
![]() | Mills DJ / Pfeil-Gardiner O / Vonck J | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: To be published later 著者: Vonck J / Mills DJ / Pfeil-Gardiner O | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 96.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.6 KB 16.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.6 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 301.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 75.7 MB 75.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 927.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 926.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 18.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 23.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.656 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: mouse apoferritin, half map 1
ファイル | emd_10101_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | mouse apoferritin, half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: mouse apoferritin, half map 2
ファイル | emd_10101_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | mouse apoferritin, half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Octahedral complex of 24 apoferritin chains
全体 | 名称: Octahedral complex of 24 apoferritin chains |
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要素 |
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-超分子 #1: Octahedral complex of 24 apoferritin chains
超分子 | 名称: Octahedral complex of 24 apoferritin chains / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 500 KDa |
-分子 #1: Ferritin heavy chain
分子 | 名称: Ferritin heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 24 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 21.097631 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MTTASPSQVR QNYHQDAEAA INRQINLELY ASYVYLSMSC YFDRDDVALK NFAKYFLHQS HEEREHAEKL MKLQNQRGGR IFLQDIKKP DRDDWESGLN AMECALHLEK SVNQSLLELH KLATDKNDPH LCDFIETYYL SEQVKSIKEL GDHVTNLRKM G APEAGMAE YLFDKHTLGH GDES UniProtKB: Ferritin heavy chain |
-分子 #2: FE (III) ION
分子 | 名称: FE (III) ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: FE |
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分子量 | 理論値: 55.845 Da |
-分子 #3: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 24 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-分子 #4: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3854 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ![]() ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL | |||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 / 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1788 / 平均露光時間: 30.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2 詳細: Some images were discarding after motion correction (MotionCor2) and ctf estimation (CTFfind4), leaving 1745 for processing. |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 最大 デフォーカス(補正後): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 0.2 µm / 倍率(補正後): 182927 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 120000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |