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万見
- EMDB-0735: 3-start helix structure of SBA/GN3P microtube with a diameter of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0735
タイトル3-start helix structure of SBA/GN3P microtube with a diameter of about 16 nm
マップデータSBA/GN3P/Zn2 microtube
試料
  • 複合体: Helical complex of soybean agglutinin protein with GN3P ligand
生物種Glycine max (ダイズ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Zhang L / Chen GS / Chen SY
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China11774279 中国
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2019
タイトル: Chemically Controlled Helical Polymorphism in Protein Tubes by Selective Modulation of Supramolecular Interactions.
著者: Zhen Li / Shuyu Chen / Chendi Gao / Zhiwei Yang / Kuo-Chih Shih / Zdravko Kochovski / Guang Yang / Lu Gou / Mu-Ping Nieh / Ming Jiang / Lei Zhang / Guosong Chen /
要旨: Polymorphism has been the subject of investigation across different research disciplines. In biology, polymorphism could be interpreted in such a way that discrete biomacromolecules can adopt ...Polymorphism has been the subject of investigation across different research disciplines. In biology, polymorphism could be interpreted in such a way that discrete biomacromolecules can adopt diversiform specific conformations/packing arrangement, and this polymorph-dependent property is essential for many biochemical processes. For example, bacterial flagellar filament, composed of flagellin, switches between different supercoiled state allowing the bacteria to swim and tumble. However, in artificial supramolecular systems, it is often challenging to achieve polymorph control and prediction, and in most cases, two or more concomitant polymorphs of similar formation energies coexist. Here, we show that a tetrameric protein with properly oriented binding sites on its surface can arrange into diverse protein tubes with distinct helical parameters by adding specifically designed inducing ligands. We examined several parameters of the ligand that would influence the protein tube formation and found that the flexibility of the ligand linker and the dimerization pose of the ligand complex is critical for the successful production of the tubes and eventually influence the specific helical polymorphs of the formed tubes. A surface lattice accommodation model was further developed to rationalize the geometrical relationship between each helical tube type. Molecular simulation was used to elucidate the interactions between ligands and SBA and molecular basis for polymorphic switching of the protein tubes. Moreover, the kinetics of structural formation was studied and the ligand design was found that can affect the kinetics of the protein polymerization pathway. In short, our designed protein tubes serves as an enlightening system for understanding how a protein polymer composed of a single protein switches among different helical states.
履歴
登録2019年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月24日-
マップ公開2020年6月24日-
更新2020年6月24日-
現状2020年6月24日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0565
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0565
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0735.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0735.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SBA/GN3P/Zn2 microtube
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 525.056 Å		2.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 525.056 Å		2.05 Å/pix.
x 256 pix.
= 525.056 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.051 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0565 / ムービー #1: 0.0565
最小 - 最大-0.050282348 - 0.1374597
平均 (標準偏差)0.0011893172 (±0.017152926)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 525.056 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.0512.0512.051
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z525.056525.056525.056
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0500.1370.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Helical complex of soybean agglutinin protein with GN3P ligand

全体名称: Helical complex of soybean agglutinin protein with GN3P ligand
要素
  • 複合体: Helical complex of soybean agglutinin protein with GN3P ligand

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超分子 #1: Helical complex of soybean agglutinin protein with GN3P ligand

超分子名称: Helical complex of soybean agglutinin protein with GN3P ligand
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Glycine max (ダイズ)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI CETA (4k x 4k) / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 13.557 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -142.167 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 57739
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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