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- PDB-7r8e: The structure of human ABCG1 E242Q complexed with ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r8e
タイトルThe structure of human ABCG1 E242Q complexed with ATP
要素Isoform 4 of ATP-binding cassette sub-family G member 1
キーワードLIPID TRANSPORT / sterol / lipids / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type sterol transporter activity / glycoprotein transport / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / intracellular cholesterol transport / toxin transmembrane transporter activity / ABC transporters in lipid homeostasis / floppase activity / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / phosphatidylcholine floppase activity / phospholipid homeostasis ...ABC-type sterol transporter activity / glycoprotein transport / cellular response to high density lipoprotein particle stimulus / intracellular cholesterol transport / toxin transmembrane transporter activity / ABC transporters in lipid homeostasis / floppase activity / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / phosphatidylcholine floppase activity / phospholipid homeostasis / high-density lipoprotein particle remodeling / phospholipid efflux / cholesterol transfer activity / reverse cholesterol transport / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / low-density lipoprotein particle remodeling / HDL remodeling / cholesterol efflux / regulation of cholesterol metabolic process / cholesterol binding / positive regulation of amyloid-beta formation / response to lipid / negative regulation of cholesterol storage / amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / positive regulation of cholesterol efflux / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / cholesterol metabolic process / cholesterol homeostasis / positive regulation of protein secretion / ADP binding / recycling endosome / transmembrane transport / phospholipid binding / endosome / protein heterodimerization activity / Golgi membrane / external side of plasma membrane / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Pigment precursor permease/Protein ATP-binding cassette sub-family G / ABC transporter family G domain / ABC-2 type transporter / : / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain ...Pigment precursor permease/Protein ATP-binding cassette sub-family G / ABC transporter family G domain / ABC-2 type transporter / : / ABC-2 type transporter / ABC-2 type transporter / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / CHOLESTEROL / ATP-binding cassette sub-family G member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Sun, Y. / Li, X. / Long, T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
Welch Foundation 米国
Damon Runyon Cancer Research Foundation 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Molecular basis of cholesterol efflux via ABCG subfamily transporters.
著者: Yingyuan Sun / Jin Wang / Tao Long / Xiaofeng Qi / Linda Donnelly / Nadia Elghobashi-Meinhardt / Leticia Esparza / Jonathan C Cohen / Xiao-Song Xie / Helen H Hobbs / Xiaochun Li /
要旨: The ABCG1 homodimer (G1) and ABCG5-ABCG8 heterodimer (G5G8), two members of the adenosine triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter G family, are required for maintenance of cellular ...The ABCG1 homodimer (G1) and ABCG5-ABCG8 heterodimer (G5G8), two members of the adenosine triphosphate (ATP)-binding cassette (ABC) transporter G family, are required for maintenance of cellular cholesterol levels. G5G8 mediates secretion of neutral sterols into bile and the gut lumen, whereas G1 transports cholesterol from macrophages to high-density lipoproteins (HDLs). The mechanisms used by G5G8 and G1 to recognize and export sterols remain unclear. Here, we report cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human G5G8 in sterol-bound and human G1 in cholesterol- and ATP-bound states. Both transporters have a sterol-binding site that is accessible from the cytosolic leaflet. A second site is present midway through the transmembrane domains of G5G8. The Walker A motif of G8 adopts a unique conformation that accounts for the marked asymmetry in ATPase activities between the two nucleotide-binding sites of G5G8. These structures, along with functional validation studies, provide a mechanistic framework for understanding cholesterol efflux via ABC transporters.
履歴
登録2021年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-24317
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 4 of ATP-binding cassette sub-family G member 1
B: Isoform 4 of ATP-binding cassette sub-family G member 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,2928
ポリマ－148,4562
非ポリマー1,8366
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Isoform 4 of ATP-binding cassette sub-family G member 1 / ATP-binding cassette transporter 8 / White protein homolog


分子量: 74228.000 Da / 分子数: 2 / 変異: E242Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABCG1, ABC8, WHT1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P45844, トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ABCG1 transporter with cholesterol and ATP bound / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.15 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Added 8mM ATP, Magnesium and 0.2mg/ml cholesterol in ethanol
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影平均露光時間: 1.8 sec. / 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4900

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0258 / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1443662
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72323 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 3.68→213.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.861 / SU B: 18.699 / SU ML: 0.266 / ESU R: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.39376 --
obs0.39376 407373 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 121.852 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.58 Å23.54 Å2-0.11 Å2
2---1.25 Å2-0.04 Å2
3----7.33 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 8702
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0030.0138887
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0178510
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4041.65312040
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.1271.58319646
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg6.89251090
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg28.12221.063414
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.506151530
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg16.2651558
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0650.21156
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.029690
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.021942
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it0.95513.3094378
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other0.95513.3084377
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it1.72619.9625462
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other1.72519.9635463
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.6713.2374509
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other0.6713.2354510
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other1.24219.8146579
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined4.62710576
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other4.62710577
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.681→3.776 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.856 29875 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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