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万見
- PDB-7bw7: Cryo-EM Structure for the Ectodomain of the Full-length Human Ins... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bw7
タイトルCryo-EM Structure for the Ectodomain of the Full-length Human Insulin Receptor in Complex with 1 Insulin.
要素
  • Insulin fusion
  • Insulin receptor
キーワードSIGNALING PROTEIN / Human Insulin Receptor / Full-length / Ectodomain / Apo / Conformation.
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to oxygen-containing compound / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity ...cellular response to oxygen-containing compound / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cargo receptor activity / dendritic spine maintenance / insulin binding / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / PTB domain binding / adrenal gland development / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / activation of protein kinase activity / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / neuronal cell body membrane / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / amyloid-beta clearance / positive regulation of receptor internalization / regulation of amino acid metabolic process / regulation of embryonic development / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / insulin receptor substrate binding / positive regulation of dendritic spine maintenance / transport across blood-brain barrier / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of protein secretion / epidermis development / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of gluconeogenesis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / transport vesicle / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / dendrite membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / learning / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / positive regulation of D-glucose import / Regulation of insulin secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / positive regulation of MAP kinase activity / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / receptor protein-tyrosine kinase / hormone activity / caveola / receptor internalization / cellular response to growth factor stimulus / memory / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. ...Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / Insulin / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Yu, D. / Zhang, X. / Sun, J. / Li, X. / Wu, Z. / Han, X. / Fan, C. / Ma, Y. / Ouyang, Q. / Wang, T.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Insulin Binding Induced the Ectodomain Conformational Dynamics in the Full-length Human Insulin Receptor
著者: Yu, D. / Zhang, X. / Sun, J. / Li, X. / Wu, Z. / Han, X. / Fan, C. / Ma, Y. / Ouyang, Q. / Wang, T.
履歴
登録2020年4月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-30229
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30229
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin receptor
C: Insulin receptor
D: Insulin fusion


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)316,6103
ポリマ－316,6103
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area5380 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area57940 Å2

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要素

#1: タンパク質 Insulin receptor / IR


分子量: 154114.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Insulin fusion


分子量: 8380.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308, UniProt: A6XGL2
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human Insulin Receptor Complexed with 1 InsulinCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Insulin receptorCOMPLEX#11RECOMBINANT
3InsulinCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量値: 0.13 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
21Homo sapiens (ヒト)9606HEK293T
32Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1137 mMSodium chlorideNaCl1
22.7 mMPotassium chlorideKCl1
310 mMSodium phosphate dibasicNa2HPO41
42 mMPotassium phosphate monobasicKH2PO41
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The sample was prepared using the gradient fixation method.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 4 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 倍率（補正後）: 43796 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Calibrated defocus min: 700 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2700 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影

Imaging-ID: 1 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)撮影したグリッド数実像数詳細
11050517122Images were collected in movie mode with 40 frames per 10 seconds.
250
350
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.18_3845: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細Fitting-ID
1EMAN22.21a粒子像選択Picking
2RELION2.1粒子像選択Further selection
3SerialEM3.6画像取得
5Gctf1.06CTF補正
8UCSF Chimera1.11.2モデルフィッティング1
9Coot0.9モデルフィッティング1
11cryoSPARC0.6.5初期オイラー角割当
12RELION3.0.7最終オイラー角割当
13RELION3.0.7分類
14RELION3.0.7３次元再構成
21PHENIX1.16モデル精密化Real space refinement1
29UCSF Chimera1.11.2モデルフィッティング2
30Coot0.9モデルフィッティング2
42PHENIX1.16モデル精密化Real space refinement2
画像処理詳細: The movie stacks were motion corrected for further analysis.
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2069212
詳細: Particle picking was done using EMAN2. 2D classifications were done in Relion 2.1 and good classes were selected.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1162871 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 4 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDB valueプロトコル空間Target criteria
175FLEXIBLE FITREALCorrelation coefficient
290FLEXIBLE FITREALCorrelation coefficient
原子モデル構築

Accession code: 6PXV / Initial refinement model-ID: 1 / PDB-ID: 6PXV

6pxv

/ Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB chain-ID 3D fitting-ID
1A1
2C1
3D1
4A2
5C2
6D2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0079032
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.99512233
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.2221184
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0581337
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061568

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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