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- PDB-7bl1: human complex II-BATS bound to membrane-attached Rab5a-GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bl1
タイトルhuman complex II-BATS bound to membrane-attached Rab5a-GTP
要素
  • Beclin-1
  • Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
  • Phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit 4
  • Ras-related protein Rab-5A
  • UV radiation resistance-associated gene protein
  • unknown peptide
キーワードENDOCYTOSIS / Rab GTPase / Phosphatidylinositol 3-kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


lytic vacuole / maintenance of Golgi location / regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of endosome size / nucleus-vacuole junction / postsynaptic early endosome / cellular response to aluminum ion / cytoplasmic side of early endosome membrane / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / protein lipidation ...lytic vacuole / maintenance of Golgi location / regulation of protein serine/threonine kinase activity / regulation of endosome size / nucleus-vacuole junction / postsynaptic early endosome / cellular response to aluminum ion / cytoplasmic side of early endosome membrane / Toll Like Receptor 9 (TLR9) Cascade / protein lipidation / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / synaptic vesicle recycling / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / positive regulation of stress granule assembly / cellular response to oxygen-glucose deprivation / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / response to mitochondrial depolarisation / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / amyloid-beta clearance by transcytosis / cytoplasmic side of mitochondrial outer membrane / negative regulation of lysosome organization / positive regulation by host of viral genome replication / modulation by host of viral process / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / regulation of autophagosome assembly / positive regulation of autophagosome assembly / negative regulation of autophagosome assembly / receptor catabolic process / engulfment of apoptotic cell / phosphatidylinositol kinase activity / protein localization to phagophore assembly site / regulation of filopodium assembly / suppression by virus of host autophagy / multivesicular body sorting pathway / RAB geranylgeranylation / protein targeting to lysosome / protein targeting to vacuole / early endosome to late endosome transport / cellular response to nitrogen starvation / late endosome to vacuole transport / SMAD protein signal transduction / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / early phagosome / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / phagophore assembly site / negative regulation of programmed cell death / response to iron(II) ion / TBC/RABGAPs / positive regulation of autophagosome maturation / centrosome cycle / SNARE complex assembly / autolysosome / phosphatidylinositol 3-kinase / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / spindle organization / mitotic metaphase chromosome alignment / regulation of synaptic vesicle exocytosis / Macroautophagy / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / lysosome organization / RSV-host interactions / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of exocytosis / p38MAPK cascade / axoneme / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / autophagosome membrane / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / mitophagy / chromosome, centromeric region / autophagosome maturation / autophagosome assembly / PI3K Cascade / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / response to vitamin E / autophagosome / neuron development / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of macroautophagy / canonical Wnt signaling pathway / amyloid-beta metabolic process / endomembrane system / cellular defense response / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / phosphatidylinositol 3-kinase binding / phagocytosis / axon terminus / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / JNK cascade / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / somatodendritic compartment / cellular response to epidermal growth factor stimulus
類似検索 - 分子機能
UV radiation resistance protein/autophagy-related protein 14 / Vacuolar sorting 38 and autophagy-related subunit 14 / Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / Beclin-1, BH3 domain / Beclin-1 BH3 domain, Bcl-2-interacting / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain ...UV radiation resistance protein/autophagy-related protein 14 / Vacuolar sorting 38 and autophagy-related subunit 14 / Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / Beclin-1, BH3 domain / Beclin-1 BH3 domain, Bcl-2-interacting / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain / Apg6 coiled-coil region / Phosphatidylinositol 3-kinase, Vps34 type / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / small GTPase Rab1 family profile. / Phosphoinositide 3-kinase C2 / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / C2 domain superfamily / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ras-related protein Rab-5A / Beclin-1 / Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3 / Phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit 4 / UV radiation resistance-associated gene protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.8 Å
データ登録者Tremel, S. / Morado, D.R. / Kovtun, O. / Williams, R.L. / Briggs, J.A.G. / Munro, S. / Ohashi, Y. / Bertram, J. / Perisic, O.
資金援助 英国, 7件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184308 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U10517878 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
Cancer Research UKC14801/A21211
European Research Council (ERC)ERC-CoG-648432 MEMBRANEFUSION 英国
Wellcome TrustNo. 103139 英国
Wellcome TrustNo. 203149 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis for VPS34 kinase activation by Rab1 and Rab5 on membranes.
著者: Shirley Tremel / Yohei Ohashi / Dustin R Morado / Jessie Bertram / Olga Perisic / Laura T L Brandt / Marie-Kristin von Wrisberg / Zhuo A Chen / Sarah L Maslen / Oleksiy Kovtun / Mark Skehel / ...著者: Shirley Tremel / Yohei Ohashi / Dustin R Morado / Jessie Bertram / Olga Perisic / Laura T L Brandt / Marie-Kristin von Wrisberg / Zhuo A Chen / Sarah L Maslen / Oleksiy Kovtun / Mark Skehel / Juri Rappsilber / Kathrin Lang / Sean Munro / John A G Briggs / Roger L Williams /
要旨: The lipid phosphatidylinositol-3-phosphate (PI3P) is a regulator of two fundamental but distinct cellular processes, endocytosis and autophagy, so its generation needs to be under precise temporal ...The lipid phosphatidylinositol-3-phosphate (PI3P) is a regulator of two fundamental but distinct cellular processes, endocytosis and autophagy, so its generation needs to be under precise temporal and spatial control. PI3P is generated by two complexes that both contain the lipid kinase VPS34: complex II on endosomes (VPS34/VPS15/Beclin 1/UVRAG), and complex I on autophagosomes (VPS34/VPS15/Beclin 1/ATG14L). The endosomal GTPase Rab5 binds complex II, but the mechanism of VPS34 activation by Rab5 has remained elusive, and no GTPase is known to bind complex I. Here we show that Rab5a-GTP recruits endocytic complex II to membranes and activates it by binding between the VPS34 C2 and VPS15 WD40 domains. Electron cryotomography of complex II on Rab5a-decorated vesicles shows that the VPS34 kinase domain is released from inhibition by VPS15 and hovers over the lipid bilayer, poised for catalysis. We also show that the GTPase Rab1a, which is known to be involved in autophagy, recruits and activates the autophagy-specific complex I, but not complex II. Both Rabs bind to the same VPS34 interface but in a manner unique for each. These findings reveal how VPS34 complexes are activated on membranes by specific Rab GTPases and how they are recruited to unique cellular locations.
履歴
登録2021年1月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12214
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: UV radiation resistance-associated gene protein
BBB: Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3
CCC: Phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit 4
EEE: Beclin-1
FFF: unknown peptide
DDD: Ras-related protein Rab-5A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)407,5818
ポリマ－407,0346
非ポリマー5472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 AAABBBCCCEEEDDD

#1: タンパク質 UV radiation resistance-associated gene protein / p63


分子量: 78258.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UVRAG / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9P2Y5
#2: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit type 3 / PtdIns-3-kinase type 3 / Phosphatidylinositol 3-kinase p100 subunit / Phosphoinositide-3-kinase ...PtdIns-3-kinase type 3 / Phosphatidylinositol 3-kinase p100 subunit / Phosphoinositide-3-kinase class 3 / hVps34


分子量: 101680.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3C3, VPS34 / 細胞株 (発現宿主): expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NEB9, phosphatidylinositol 3-kinase
#3: タンパク質 Phosphoinositide 3-kinase regulatory subunit 4 / PI3-kinase regulatory subunit 4 / PI3-kinase p150 subunit / Phosphoinositide 3-kinase adaptor protein


分子量: 154790.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIK3R4, VPS15 / 細胞株 (発現宿主): expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q99570, non-specific serine/threonine protein kinase
#4: タンパク質 Beclin-1 / Coiled-coil myosin-like BCL2-interacting protein / Protein GT197


分子量: 51953.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BECN1, GT197 / 細胞株 (発現宿主): expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14457
#6: タンパク質 Ras-related protein Rab-5A


分子量: 18769.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAB5A, RAB5
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. DH10B (大腸菌)
参照: UniProt: P20339, small monomeric GTPase

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 FFF

#5: タンパク質・ペプチド unknown peptide


分子量: 1581.727 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

-
非ポリマー , 2種, 2分子

#7: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1human VPS34 complex II (VPS34-VPS15-Beclin1-UVRAG) bound to human Rab5aCOMPLEXThe subunits were expressed using transient transfection in HEK293T cells. Cells were transfected with three plasmids: pYO1025 (encoding VPS34 and VPS15 in a pCAG backbone), pYO1124 (encoding UVGRAG 1-464 fused to the BATS of ATG14, residues 413-492 in pVAG) and pYO1006 (Beclin1 in pCAG)#1-#60MULTIPLE SOURCES
2human VPS34 complex II (VPS34-VPS15-Beclin1-UVRAG)COMPLEX#1-#51RECOMBINANT
3Ras-related protein Rab-5ACOMPLEX#61RECOMBINANT
分子量値: 392615 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Escherichia coli str. K-12 substr. DH10B (大腸菌)316385
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMHEPESHEPES1
2200 mMNaClNaCl1
30.5 mMTCEPTCEP1
試料濃度: 6.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quorum SC7620 / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 316 K / 詳細: Blot force 20, blot time 6 s

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.55 sec. / 電子線照射量: 2.99 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1
画像スキャン横: 6000 / 縦: 4000

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0272 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1MATLABR2016bvolume selectionThe locally written subTOM
2SerialEM3.8画像取得
4NOVACTF1.0.0CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティングFit as rigid bodies initially and the fit manually with coot
8ISOLDE1.1モデルフィッティングMD Flexible fit
11MATLABR2016b最終オイラー角割当locally written subTOM
12MATLABR2016b分類locally written subTOM
13RELION3.1３次元再構成
14REFMAC5.8.0272モデル精密化used external restraints where high-resolution homologues were available
15ISOLDE1.1モデル精密化MD Flexible fit
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 9.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 26979 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 105 / Num. of volumes extracted: 191196 / Reference model: two Gaussian filtered elipsoids
原子モデル構築B value: 320 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: correlation
詳細: An initial model was build with SWISSMODEL. using 5DFZ, 4DDP and 3IHY. This was then fit manually to density while running restrained MD with ISOLDE. The model was refined in REFMAC with self- ...詳細: An initial model was build with SWISSMODEL. using 5DFZ, 4DDP and 3IHY. This was then fit manually to density while running restrained MD with ISOLDE. The model was refined in REFMAC with self-restraints (4.3) and restraints to 3MJH, 4DDP and 3IHY.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-ID
15DFZ

5dfz

5DFZ1
23MJH

3mjh

A3MJH2
34DDP

4ddp

A4DDP3
43IHY

3ihy

A3IHY4
精密化解像度: 9.8→234.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / WRfactor Rwork: 0.1573 / SU B: 303.369 / SU ML: 1.88 / Average fsc overall: 0.9814 / Average fsc work: 0.9814
詳細: Hydrogens have been used if present in the input file
Rfactor反射数%反射
Rwork0.1573 11064 -
all0.1573 --
Rfree--0 %
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 320.935 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.184 Å21.147 Å2-0.935 Å2
2---1.872 Å25.156 Å2
3---8.056 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.01115196
ELECTRON MICROSCOPYr_ext_dist_refined_d0.0030.1191935
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.9771.63321206
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg9.05952881
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg33.7423.67668
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg16.61815241
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg17.49156
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1260.22778
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.010.0212322
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.2360.212534
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.2660.221122
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.0810.2742
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it78.10149.72911560
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it136.30374.15814429
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it86.10148.8663636
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it135.45173.0926777
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it264.0321652.509192054
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
9.8-10.0540.1568170.1568170.9890.156
10.054-10.3290.127890.127890.9920.12
10.329-10.6280.0957610.0957610.9930.095
10.628-10.9540.0717970.0717970.9940.071
10.954-11.3130.0676910.0676910.9940.067
11.313-11.7090.0717140.0717140.9940.071
11.709-12.150.0786630.0786630.9940.078
12.15-12.6440.0876860.0876860.9930.087
12.644-13.2050.1016270.1016270.9910.101
13.205-13.8470.1175990.1175990.9880.117
13.847-14.5930.1355840.1355840.9840.135
14.593-15.4750.1435230.1435230.9830.143
15.475-16.5380.1645240.1645240.9770.164
16.538-17.8560.1724710.1724710.9710.172
17.856-19.5490.24230.24230.9590.2
19.549-21.8370.2023820.2023820.9530.202
21.837-25.1790.243560.243560.9340.24
25.179-30.750.283040.283040.9090.28
30.75-43.1180.3072260.3072260.9310.307
43.118-234.630.3551270.3551270.9690.355

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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