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- PDB-5dfz: Structure of Vps34 complex II from S. cerevisiae. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dfz
タイトルStructure of Vps34 complex II from S. cerevisiae.
要素
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...) x 2
  • Nanobody binding S. cerevisiae Vps34
  • Phosphatidylinositol 3-kinase VPS34
  • Putative N-terminal domain of S. cerevisiae Vps30
  • Serine/threonine-protein kinase VPS15
キーワードTRANSFERASE / Vps34 / Vps15 / Vps30 / Vps38 / Autophagy / vacuolar protein sorting / Yeast / Complex II / PI3P / kinase / lipid / WD40 / BARA / C2 / coiled-coil / HEAT / nanobody
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / lytic vacuole / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / nucleus-vacuole junction / vacuole-isolation membrane contact site / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / vacuole inheritance ...Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / lytic vacuole / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / nucleus-vacuole junction / vacuole-isolation membrane contact site / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type II / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III, type I / vacuole inheritance / Macroautophagy / cellular response to potassium ion starvation / protein retention in Golgi apparatus / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / phagophore assembly site membrane / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / pexophagy / phosphatidylinositol biosynthetic process / piecemeal microautophagy of the nucleus / fungal-type vacuole membrane / phagophore assembly site / retrograde transport, endosome to Golgi / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylinositol 3-kinase / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / SNARE complex assembly / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / autophagosome assembly / phosphatidylinositol 3-kinase binding / mitophagy / SNARE binding / ubiquitin binding / macroautophagy / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / autophagy / endocytosis / peroxisome / late endosome / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / endosome membrane / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / endosome / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / mitochondrion / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting 38 / Vacuolar protein sorting 38 / Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / : / VPS15-like, helical domain / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain ...Vacuolar protein sorting 38 / Vacuolar protein sorting 38 / Serine/threonine-protein kinase Vps15-like / : / VPS15-like, helical domain / Atg6/Beclin / Atg6/Beclin C-terminal domain superfamily / Atg6, BARA domain / Atg6/beclin, coiled-coil domain / Apg6 BARA domain / Apg6 coiled-coil region / Phosphatidylinositol 3-kinase, Vps34 type / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / Phosphoinositide 3-kinase C2 / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / C2 domain superfamily / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase VPS15 / Phosphatidylinositol 3-kinase VPS34 / Vacuolar protein sorting-associated protein 30 / Vacuolar protein sorting-associated protein 38
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Rostislavleva, K. / Soler, N. / Ohashi, Y. / Zhang, L. / Williams, R.L.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Cambridge Cancer Center PhD fellowship 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/K019155/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184308 英国
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: Structure and flexibility of the endosomal Vps34 complex reveals the basis of its function on membranes.
著者: Rostislavleva, K. / Soler, N. / Ohashi, Y. / Zhang, L. / Pardon, E. / Burke, J.E. / Masson, G.R. / Johnson, C. / Steyaert, J. / Ktistakis, N.T. / Williams, R.L.
履歴
登録2015年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年5月8日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 38
C: Phosphatidylinositol 3-kinase VPS34
B: Serine/threonine-protein kinase VPS15
E: Nanobody binding S. cerevisiae Vps34
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 30
G: Putative N-terminal domain of S. cerevisiae Vps30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)400,4906
ポリマ－400,4906
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)215.180, 226.840, 127.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 38


分子量: 51072.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS38, VPL17, YLR360W, L8039.11 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q05919
#5: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 30 / Autophagy-related protein 6


分子量: 63400.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS30, APG6, ATG6, VPT30, YPL120W, LPH7 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q02948

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タンパク質 , 2種, 2分子 CB

#2: タンパク質 Phosphatidylinositol 3-kinase VPS34 / PtdIns-3-kinase VPS34 / Carboxypeptidase Y-deficient protein 15 / Vacuolar protein sorting- ...PtdIns-3-kinase VPS34 / Carboxypeptidase Y-deficient protein 15 / Vacuolar protein sorting-associated protein 34 / Vacuolar protein-targeting protein 29


分子量: 100973.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: VPS34, END12, PEP15, VPL7, VPT29, YLR240W, L9672.10
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P22543, phosphatidylinositol 3-kinase
#3: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase VPS15 / Golgi-retention defective mutant protein 8 / Vacuolar protein sorting-associated protein 15


分子量: 167082.500 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS15, GRD8, VAC4, VPL19, YBR097W, YBR0825 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P22219, non-specific serine/threonine protein kinase

-
抗体 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 EG

#4: 抗体 Nanobody binding S. cerevisiae Vps34


分子量: 13772.296 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: タンパク質・ペプチド Putative N-terminal domain of S. cerevisiae Vps30


分子量: 4188.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 300 mM sodium acetate pH 5.1, 3% 1,5- Diaminopentanedihydrochloride. grown at 290 K for 5 days
PH範囲: 5.1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.939270, 1.254380, 1.254860
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月8日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.939271
21.254381
31.254861
反射解像度: 4.4→49.9 Å / Num. all: 40224 / Num. obs: 40224 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 32.2 % / Rsym value: 0.31 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 4.4→4.58 Å / 冗長度: 15.8 % / Rmerge(I) obs: 4.82 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 4.4→50.358 Å / SU ML: 1.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 51.95 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3762 1955 4.86 %
Rwork0.3683 --
obs0.3687 40211 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.4→50.358 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14160 0 0 0 14160
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00214137
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70319692
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.762830
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0292748
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0022830
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.4-4.510.481150.46432677X-RAY DIFFRACTION100
4.51-4.63190.51671600.47742696X-RAY DIFFRACTION100
4.6319-4.76810.46411510.46492667X-RAY DIFFRACTION100
4.7681-4.92180.45971370.45652701X-RAY DIFFRACTION100
4.9218-5.09760.50151300.44892721X-RAY DIFFRACTION100
5.0976-5.30150.44711480.46122706X-RAY DIFFRACTION100
5.3015-5.54250.47481610.46622689X-RAY DIFFRACTION100
5.5425-5.83430.52571500.46422689X-RAY DIFFRACTION100
5.8343-6.19920.52691340.43672710X-RAY DIFFRACTION100
6.1992-6.67680.40431290.41712754X-RAY DIFFRACTION100
6.6768-7.34690.45611300.40042747X-RAY DIFFRACTION100
7.3469-8.40580.33691390.36292776X-RAY DIFFRACTION100
8.4058-10.57420.27541500.28922776X-RAY DIFFRACTION100
10.5742-50.36110.33951210.33192947X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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