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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zqn | |||||||||
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タイトル | bovine ATP synthase monomer state 3 (combined) | |||||||||
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![]() | HYDROLASE / ATP synthase / mitochondria / mammalian / complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / negative regulation of hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / heme biosynthetic process / : ...angiostatin binding / Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / ATPase inhibitor activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex assembly / mitochondrial envelope / negative regulation of hydrolase activity / proton-transporting ATP synthase complex / heme biosynthetic process / : / : / : / : / Mitochondrial protein degradation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / : / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / erythrocyte differentiation / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / aerobic respiration / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / calmodulin binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | |||||||||
![]() | Spikes, T.E. / Montgomery, M.G. / Walker, J.E. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria. 著者: Tobias E Spikes / Martin G Montgomery / John E Walker / ![]() 要旨: The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial ...The structure of the dimeric ATP synthase from bovine mitochondria determined in three rotational states by electron cryo-microscopy provides evidence that the proton uptake from the mitochondrial matrix via the proton inlet half channel proceeds via a Grotthus mechanism, and a similar mechanism may operate in the exit half channel. The structure has given information about the architecture and mechanical constitution and properties of the peripheral stalk, part of the membrane extrinsic region of the stator, and how the action of the peripheral stalk damps the side-to-side rocking motions that occur in the enzyme complex during the catalytic cycle. It also describes wedge structures in the membrane domains of each monomer, where the skeleton of each wedge is provided by three α-helices in the membrane domains of the b-subunit to which the supernumerary subunits e, f, and g and the membrane domain of subunit A6L are bound. Protein voids in the wedge are filled by three specifically bound cardiolipin molecules and two other phospholipids. The external surfaces of the wedges link the monomeric complexes together into the dimeric structures and provide a pivot to allow the monomer-monomer interfaces to change during catalysis and to accommodate other changes not related directly to catalysis in the monomer-monomer interface that occur in mitochondrial cristae. The structure of the bovine dimer also demonstrates that the structures of dimeric ATP synthases in a tetrameric porcine enzyme have been seriously misinterpreted in the membrane domains. | |||||||||
履歴 |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 124.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 192.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11369MC ![]() 6yy0C ![]() 6z1rC ![]() 6z1uC ![]() 6zbbC ![]() 6zg7C ![]() 6zg8C ![]() 6zikC ![]() 6ziqC ![]() 6zitC ![]() 6ziuC ![]() 6zmrC ![]() 6znaC ![]() 6zpoC ![]() 6zqmC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-ATP synthase ... , 16種, 27分子 ABCDEFGHIKLMNPROQS8adfgjbke
#1: タンパク質 | 分子量: 55302.191 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 30300.760 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 15074.813 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #5: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 5662.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #7: タンパク質 | 分子量: 7653.034 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 詳細: Residue 43 is trimethyllysine. A postranslational modification 由来: (天然) ![]() ![]() #8: タンパク質 | | 分子量: 20959.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #9: タンパク質 | | 分子量: 7944.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #10: タンパク質 | | 分子量: 24801.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #11: タンパク質 | | 分子量: 18588.256 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #12: タンパク質 | | 分子量: 10184.011 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #13: タンパク質 | | 分子量: 11298.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #14: タンパク質 | | 分子量: 6846.093 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #15: タンパク質 | | 分子量: 24702.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #17: タンパク質 | | 分子量: 6312.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #18: タンパク質 | | 分子量: 8205.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-タンパク質 , 2種, 2分子 Jh
#6: タンパク質 | 分子量: 7462.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: ATP synthase inhibitor protein IF1 residues 1-60 with a 6His tag 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#16: タンパク質 | 分子量: 8971.079 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
-非ポリマー , 6種, 33分子 ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/LHG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/CDL.gif)
![](data/chem/img/LHG.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#19: 化合物 | #20: 化合物 | ChemComp-MG / #21: 化合物 | #22: 化合物 | #23: 化合物 | #24: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 4.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Nickel affinity purified filled by gel filtration | ||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 294 K 詳細: The sample was allowed to penetrate through the holey support and to distribute to both sides of the grid surface for ca. 15 sec. Then the grids were blotted with filter paper for 8-10 sec before blotting. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 4.6 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 61458 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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