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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zlm | ||||||||||||||||||
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タイトル | Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of fungal pyruvate dehydrogenase complex with protein X bound | ||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE / acetyl transferase / pyruvate dehydrogenase / protein complex / mitochondria / metabolism / tetrahedral icosahedral | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / : 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Neurospora crassa (菌類) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Forsberg, B.O. / Aibara, S. / Howard, R.J. / Mortezaei, N. / Lindahl, E. | ||||||||||||||||||
資金援助 | スウェーデン, European Union, 5件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Arrangement and symmetry of the fungal E3BP-containing core of the pyruvate dehydrogenase complex. 著者: B O Forsberg / S Aibara / R J Howard / N Mortezaei / E Lindahl / 要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) of mammalian PDC, PX selectively recruits E3 to the fungal PDC, but its divergent sequence suggests a distinct structural mechanism. Here, we report reconstructions of PDC from the filamentous fungus Neurospora crassa by cryo-electron microscopy, where we find protein X (PX) interior to the PDC core as opposed to substituting E2 core subunits as in mammals. Steric occlusion limits PX binding, resulting in predominantly tetrahedral symmetry, explaining previous observations in Saccharomyces cerevisiae. The PX-binding site is conserved in (and specific to) fungi, and complements possible C-terminal binding motifs in PX that are absent in mammalian E3BP. Consideration of multiple symmetries thus reveals a differential structural basis for E3BP-like function in fungal PDC. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6zlm.cif.gz | 4.4 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6zlm.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6zlm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6zlm_validation.pdf.gz | 1.5 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6zlm_full_validation.pdf.gz | 1.6 MB | 表示 | |
XML形式データ | 6zlm_validation.xml.gz | 311.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6zlm_validation.cif.gz | 477.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/6zlm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/6zlm | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 11268MC 6zloC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10489 (タイトル: Native Pyruvate Dehydrogenase Complex from Neurospora crassa Data size: 305.5 Data #1: Aligned and dose-weighted micrographs of native N. crassa Pyruvate dehydrogenase [micrographs - single frame]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 48677.395 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類) 参照: UniProt: P20285, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1124.378 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Uniprot Q7RWS2 由来: (天然) Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: endogenous pyruvate dehydrogenase complex form Neurospora crassa タイプ: COMPLEX 詳細: Catalytic (C-terminal) domain of Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase (E2-component of pyruvate dehydrogenase complex) Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 7 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類) Organelle: mitochondria |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 35 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: T (正4面体型対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 21129 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 立体化学のターゲット値: CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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