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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6z9e | |||||||||
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タイトル | 1.55 A structure of human apoferritin obtained from data subset of Titan Mono-BCOR microscope | |||||||||
![]() | Ferritin heavy chain | |||||||||
![]() | METAL BINDING PROTEIN / Apoferritin | |||||||||
機能・相同性 | ![]() iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation ...iron ion sequestering activity / negative regulation of ferroptosis / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / iron ion binding / immune response / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.55 Å | |||||||||
![]() | Yip, K.M. / Fischer, N. / Paknia, E. / Chari, A. / Stark, H. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Atomic-resolution protein structure determination by cryo-EM. 著者: Ka Man Yip / Niels Fischer / Elham Paknia / Ashwin Chari / Holger Stark / ![]() 要旨: Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is a powerful method for solving the three-dimensional structures of biological macromolecules. The technological development of transmission ...Single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) is a powerful method for solving the three-dimensional structures of biological macromolecules. The technological development of transmission electron microscopes, detectors and automated procedures in combination with user-friendly image processing software and ever-increasing computational power have made cryo-EM a successful and expanding technology over the past decade. At resolutions better than 4 Å, atomic model building starts to become possible, but the direct visualization of true atomic positions in protein structure determination requires much higher (better than 1.5 Å) resolution, which so far has not been attained by cryo-EM. The direct visualization of atom positions is essential for understanding the mechanisms of protein-catalysed chemical reactions, and for studying how drugs bind to and interfere with the function of proteins. Here we report a 1.25 Å-resolution structure of apoferritin obtained by cryo-EM with a newly developed electron microscope that provides, to our knowledge, unprecedented structural detail. Our apoferritin structure has almost twice the 3D information content of the current world record reconstruction (at 1.54 Å resolution). We can visualize individual atoms in a protein, see density for hydrogen atoms and image single-atom chemical modifications. Beyond the nominal improvement in resolution, we also achieve a substantial improvement in the quality of the cryo-EM density map, which is highly relevant for using cryo-EM in structure-based drug design. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.8 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11121MC ![]() 6z6uC ![]() 6z9fC ![]() 7a6aC ![]() 7a6bC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 41.7 TB Data #1: Single particle cryo-EM dataset of apoferritin from Titan Mono-BCorr microscope at 1.25 angstrom resolution [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 21270.605 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-NA / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Apoferritin / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 値: 500 kDa/nm / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7 |
試料 | 濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 120000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 1000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 300 nm / Cs: 0.01 mm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
電子光学装置 | 色収差補正装置: TFS Monochromator / 球面収差補正装置: CEOS BCOR |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: O (正8面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 1.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 17800 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: RECIPROCAL |