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- PDB-6vzg: Cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vzg
タイトルCryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102
要素
  • Actin-like protein ARP9
  • Actin-related protein 7
  • Nuclear protein STH1/NPS1
  • Regulator of Ty1 transposition protein 102
キーワードMOTOR PROTEIN / Chromatin remodeling / Nucleosome / Gene Regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / Platelet degranulation / DNA translocase activity / RSC-type complex / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity ...RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / chromatin remodeling at centromere / Platelet degranulation / DNA translocase activity / RSC-type complex / SWI/SNF complex / nucleosome disassembly / ATP-dependent chromatin remodeler activity / NuA4 histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region / ATP-dependent activity, acting on DNA / cytoskeleton organization / meiotic cell cycle / chromosome segregation / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / lysine-acetylated histone binding / base-excision repair / double-strand break repair / chromatin organization / DNA helicase / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily ...Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Actin / Actin family / Actin / Helicase conserved C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Nuclear protein STH1/NPS1 / Regulator of Ty1 transposition protein 102 / Actin-like protein ARP9 / Actin-related protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Leschziner, A.E. / Baker, R.W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM092895-08 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural insights into assembly and function of the RSC chromatin remodeling complex.
著者: Richard W Baker / Janice M Reimer / Peter J Carman / Bengi Turegun / Tsutomu Arakawa / Roberto Dominguez / Andres E Leschziner /
要旨: SWI/SNF chromatin remodelers modify the position and spacing of nucleosomes and, in humans, are linked to cancer. To provide insights into the assembly and regulation of this protein family, we ...SWI/SNF chromatin remodelers modify the position and spacing of nucleosomes and, in humans, are linked to cancer. To provide insights into the assembly and regulation of this protein family, we focused on a subcomplex of the Saccharomyces cerevisiae RSC comprising its ATPase (Sth1), the essential actin-related proteins (ARPs) Arp7 and Arp9 and the ARP-binding protein Rtt102. Cryo-EM and biochemical analyses of this subcomplex shows that ARP binding induces a helical conformation in the helicase-SANT-associated (HSA) domain of Sth1. Surprisingly, the ARP module is rotated 120° relative to the full RSC about a pivot point previously identified as a regulatory hub in Sth1, suggesting that large conformational changes are part of Sth1 regulation and RSC assembly. We also show that a conserved interaction between Sth1 and the nucleosome acidic patch enhances remodeling. As some cancer-associated mutations dysregulate rather than inactivate SWI/SNF remodelers, our insights into RSC complex regulation advance a mechanistic understanding of chromatin remodeling in disease states.
履歴
登録2020年2月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21489
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Actin-related protein 7
M: Actin-like protein ARP9
K: Nuclear protein STH1/NPS1
N: Regulator of Ty1 transposition protein 102
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,3975
ポリマ－219,8904
非ポリマー5071
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area11580 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area42150 Å2
モデル数10

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要素

#1: タンパク質 Actin-related protein 7 / Actin-like protein ARP7 / Chromatin structure-remodeling complex protein ARP7 / SWI/SNF complex component ARP7


分子量: 53863.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ARP7, SWP61, YPR034W, YP9367.14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta / 参照: UniProt: Q12406
#2: タンパク質 Actin-like protein ARP9 / Chromatin structure-remodeling complex protein ARP9 / SWI/SNF complex component ARP9


分子量: 53131.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ARP9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta / 参照: UniProt: Q05123
#3: タンパク質 Nuclear protein STH1/NPS1 / ATP-dependent helicase STH1 / Chromatin structure-remodeling complex protein STH1 / SNF2 homolog


分子量: 95077.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: STH1, NPS1, YIL126W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta / 参照: UniProt: P32597, DNA helicase
#4: タンパク質 Regulator of Ty1 transposition protein 102


分子量: 17817.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RTT102, YGR275W, G9378 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Rosetta / 参照: UniProt: P53330
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: cryo-EM structure of Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.2 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: BL21 Rosetta
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Glow discharge for 20 seconds, 20 mAmp
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: 4 second blot time, blot force 20

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 7 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
電子光学装置位相板: VOLTA PHASE PLATE
画像スキャン動画フレーム数/画像: 35

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Appion3.3粒子像選択
2Leginon3.3画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
12RELION3３次元再構成
13Rosettaモデル精密化
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1986341
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 415957 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: Initial model docking was done in Chimera. Sth1-Arp7-Arp9-Rtt102 were refined in Rosetta and the top ten models were deposited.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
14I6M

4i6m

14I6M1PDBexperimental model
25TGC

5tgc

15TGC2PDBexperimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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