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- PDB-4i6m: Structure of Arp7-Arp9-Snf2(HSA)-RTT102 subcomplex of SWI/SNF chr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i6m
タイトルStructure of Arp7-Arp9-Snf2(HSA)-RTT102 subcomplex of SWI/SNF chromatin remodeler.
要素
  • (Actin-like protein ...) x 2
  • Actin-related protein 7
  • Regulator of Ty1 transposition protein 102
キーワードTRANSCRIPTION/HYDROLASE / actin-related / chromatin remodeling / TRANSCRIPTION-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / Platelet degranulation / DNA strand invasion / DNA translocase activity ...RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / Platelet degranulation / DNA strand invasion / DNA translocase activity / rDNA binding / nucleosome array spacer activity / RSC-type complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosome disassembly / SWI/SNF complex / nucleosomal DNA binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / histone reader activity / histone H4 reader activity / : / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / cellular response to amino acid starvation / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA-templated DNA replication / double-strand break repair / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / hydrolase activity / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Factor Xa Inhibitor / Factor Xa Inhibitor - #10 / Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain ...Factor Xa Inhibitor / Factor Xa Inhibitor - #10 / Transcription regulator protein Rtt102 / Rtt102p-like transcription regulator protein / Glutamine-Leucine-Glutamine, QLQ / QLQ / QLQ domain profile. / QLQ / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / AT hook, DNA-binding motif / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Other non-globular / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / ATPase, nucleotide binding domain / Actin / Actin family / Actin / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Special / Helicase conserved C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Nucleotidyltransferase; domain 5 / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Transcription regulatory protein SNF2 / Regulator of Ty1 transposition protein 102 / Actin-like protein ARP9 / Actin-related protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.801 Å
データ登録者Schubert, H.L. / Cairns, B.R. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structure of an actin-related subcomplex of the SWI/SNF chromatin remodeler.
著者: Schubert, H.L. / Wittmeyer, J. / Kasten, M.M. / Hinata, K. / Rawling, D.C. / Heroux, A. / Cairns, B.R. / Hill, C.P.
履歴
登録2012年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Source and taxonomy
改定 1.22013年3月6日Group: Database references
改定 1.32013年3月13日Group: Database references
改定 1.42017年8月16日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 7
B: Actin-like protein ARP9
C: Actin-like protein ARP9
D: Regulator of Ty1 transposition protein 102
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,73016
ポリマ－135,5914
非ポリマー1,14012
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12850 Å2
ΔGint-125 kcal/mol
Surface area42390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)227.374, 104.138, 81.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The asymmetric unit contains one biological unit containing four polypeptides, Arp7, Arp9, Snf2(HSA), RTT102.

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Actin-related protein 7 / Actin-like protein ARP7 / Chromatin structure-remodeling complex protein ARP7 / SWI/SNF complex component ARP7


分子量: 54613.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Arp7 and Arp9 are in MSC2 and MSC1 respectively of pRSF.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: SNF2, SNF2/YOR290C, SWI2, TYE3, YOR290C, GAM1, HAF1
プラスミド: pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q12406
#4: タンパク質 Regulator of Ty1 transposition protein 102


分子量: 18005.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Snf2 is in MSC1 of pCDF with the full length RTT102 in MSC2.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RTT102, RTT102/YGR275W, YGR275W; / プラスミド: pCDF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: P53330

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Actin-like protein ... , 2種, 2分子 BC

#2: タンパク質 Actin-like protein ARP9 / Chromatin structure-remodeling complex protein ARP9 / SWI/SNF complex component ARP9


分子量: 50151.816 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-246, 275-467 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Arp7 and Arp9 are in MSC2 and MSC1 respectively of pRSF.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ARP9, Arp9/YMR033W, SWP59, YM9973.07, YMR033W / プラスミド: pRSF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: Q05123
#3: タンパク質 Actin-like protein ARP9 / Chromatin structure-remodeling complex protein ARP9 / SWI/SNF complex component ARP9


分子量: 12820.288 Da / 分子数: 1 / Fragment: HSA domain residues 575-667 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Snf2 is in MSC1 of pCDF with the full length RTT102 in MSC2.
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: SNF2, SNF2/YOR290C, SWI2, TYE3, YOR290C, GAM1, HAF1
プラスミド: pCDF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL
参照: UniProt: P22082, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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非ポリマー , 2種, 103分子

#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.31 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6 - 2.0 M Ammonium Phosphate, 0.1mM HEPES, pH 7.5, 1mM DTT, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.979, 1.1
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年11月8日 / 詳細: Si(111)
放射モノクロメーター: Double silicon(111) crystal monochromator with cryogenically-cooled first crystal and sagittally-bent second crystal horizontally-focusing at 3.3:1 demagnification
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.11
反射解像度: 2.8→29.9 Å / Num. obs: 46664 / % possible obs: 98.16 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 77.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.51 / Net I/σ(I): 18.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
2.8-2.864.10.03229.44750199.8
4.18-4.784.20.5225.846851100
3.53-3.84.20.8815.646551100
3.02-3.153.90.2994.824631199.9
2.9-3.023.10.3623.044516197.7
2.8-2.92.40.3532.224016186.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.801→29.9 Å / SU ML: 0.73 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2226 2287 5 %5%
Rwork0.1845 ---
all0.1865 45768 --
obs0.1865 45768 98.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 53.462 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.5688 Å20 Å2-3.3581 Å2
2--11.5406 Å20 Å2
3----6.9718 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.801→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7469 0 60 91 7620
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097715
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18110429
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7432922
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051319
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8012-2.86210.41841150.32812205X-RAY DIFFRACTION81
2.8621-2.92860.36821190.3032577X-RAY DIFFRACTION93
2.9286-3.00180.31111460.26862702X-RAY DIFFRACTION98
3.0018-3.08290.30271520.25192730X-RAY DIFFRACTION99
3.0829-3.17350.2651400.22542742X-RAY DIFFRACTION100
3.1735-3.27580.24211560.21692761X-RAY DIFFRACTION100
3.2758-3.39270.27761420.2032780X-RAY DIFFRACTION100
3.3927-3.52830.25311450.18232732X-RAY DIFFRACTION100
3.5283-3.68870.2191350.17332774X-RAY DIFFRACTION100
3.6887-3.88270.18731560.16692760X-RAY DIFFRACTION100
3.8827-4.12540.20341540.15052769X-RAY DIFFRACTION100
4.1254-4.4430.18651570.14032729X-RAY DIFFRACTION100
4.443-4.88840.15771250.13052798X-RAY DIFFRACTION100
4.8884-5.59180.19351550.15442773X-RAY DIFFRACTION100
5.5918-7.030.25151340.20712814X-RAY DIFFRACTION100
7.03-29.96440.2021560.20042835X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 29.8309 Å / Origin y: 35.9826 Å / Origin z: 79.7431 Å
111213212223313233
T0.0567 Å20.0196 Å20.0459 Å2-0.0465 Å20.0357 Å2--0.0328 Å2
L1.2894 °2-0.1104 °2-0.0237 °2-0.7018 °2-0.0394 °2--0.9666 °2
S-0.0162 Å °-0.0834 Å °-0.33 Å °-0.0513 Å °-0.1399 Å °0.3441 Å °0.0218 Å °-0.0907 Å °0.0097 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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