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万見
- PDB-6uc0: Isolated S3D-cofilin bound to an actin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6uc0
タイトルIsolated S3D-cofilin bound to an actin filament
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Cofilin-1
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation ...cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / positive regulation of embryonic development / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of synaptic plasticity / negative regulation of actin filament depolymerization / actin filament severing / establishment of spindle localization / negative regulation of cell motility / regulation of dendritic spine morphogenesis / cell projection organization / host-mediated activation of viral process / actin filament depolymerization / negative regulation of cell adhesion / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / cellular response to interleukin-6 / regulation of cell morphogenesis / negative regulation of dendritic spine maintenance / neural crest cell migration / positive regulation of cell motility / cytoskeletal motor activator activity / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / myosin heavy chain binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / tropomyosin binding / establishment of cell polarity / positive regulation of dendritic spine development / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle / mitotic cytokinesis / lamellipodium membrane / positive regulation of proteolysis / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / cellular response to interleukin-1 / positive regulation of focal adhesion assembly / Rho protein signal transduction / response to amino acid / postsynaptic density, intracellular component / positive regulation of lamellipodium assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / EPHB-mediated forward signaling / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / response to activity / hippocampus development / filopodium / actin filament / synaptic membrane / mitochondrial membrane / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / response to virus / ruffle membrane / nuclear matrix / cellular response to hydrogen peroxide / protein import into nucleus / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / Platelet degranulation / cellular response to tumor necrosis factor / cell-cell junction / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin cytoskeleton organization / cell body / growth cone / positive regulation of cell growth / protein phosphatase binding / vesicle / dendritic spine / hydrolase activity / protein domain specific binding / signaling receptor binding / focal adhesion / neuronal cell body / calcium ion binding / positive regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cofilin-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Huehn, A.R. / Bibeau, J.P. / Schramm, A.C. / Cao, W. / De La Cruz, E.M. / Sindelar, C.V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097348 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110533001 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Structures of cofilin-induced structural changes reveal local and asymmetric perturbations of actin filaments.
著者: Andrew R Huehn / Jeffrey P Bibeau / Anthony C Schramm / Wenxiang Cao / Enrique M De La Cruz / Charles V Sindelar /
要旨: Members of the cofilin/ADF family of proteins sever actin filaments, increasing the number of filament ends available for polymerization or depolymerization. Cofilin binds actin filaments with ...Members of the cofilin/ADF family of proteins sever actin filaments, increasing the number of filament ends available for polymerization or depolymerization. Cofilin binds actin filaments with positive cooperativity, forming clusters of contiguously bound cofilin along the filament lattice. Filament severing occurs preferentially at boundaries between bare and cofilin-decorated (cofilactin) segments and is biased at 1 side of a cluster. A molecular understanding of cooperative binding and filament severing has been impeded by a lack of structural data describing boundaries. Here, we apply methods for analyzing filament cryo-electron microscopy (cryo-EM) data at the single subunit level to directly investigate the structure of boundaries within partially decorated cofilactin filaments. Subnanometer resolution maps of isolated, bound cofilin molecules and an actin-cofilactin boundary indicate that cofilin-induced actin conformational changes are local and limited to subunits directly contacting bound cofilin. An isolated, bound cofilin compromises longitudinal filament contacts of 1 protofilament, consistent with a single cofilin having filament-severing activity. An individual, bound phosphomimetic (S3D) cofilin with weak severing activity adopts a unique binding mode that does not perturb actin structure. Cofilin clusters disrupt both protofilaments, consistent with a higher severing activity at boundaries compared to single cofilin. Comparison of these structures indicates that this disruption is substantially greater at pointed end sides of cofilactin clusters than at the barbed end. These structures, with the distribution of bound cofilin clusters, suggest that maximum binding cooperativity is achieved when 2 cofilins occupy adjacent sites. These results reveal the structural origins of cooperative cofilin binding and actin filament severing.
履歴
登録2019年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22020年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-20724
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20724
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
I: Cofilin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)316,40022
ポリマ－313,2398
非ポリマー3,16114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Cofilin-1 / 18 kDa phosphoprotein / p18 / Cofilin / non-muscle isoform


分子量: 18560.541 Da / 分子数: 1 / Mutation: S3D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFL1, CFL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23528
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
配列の詳細The molecules in the experiments were: Rabbit actin (UniProt P68135) and Human cofilin-1 (UniProt ...The molecules in the experiments were: Rabbit actin (UniProt P68135) and Human cofilin-1 (UniProt P23528), however the sequences modeled in the coordinates correspond to the sequences from Chicken actin and Chicken cofilin-2 since those were pdb models of homolog molecules used to fit into the cryo-EM density maps.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Complex of isolated human S3D-cofilin-1 bound to rabbit skeletal actin filamentsCOMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Rabbit Skeletal ActinCOMPLEX#11NATURAL
3Human S3D-Cofilin-1COMPLEX#21RECOMBINANTPoint mutation at S3D
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
23Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: UCSF Chimera / カテゴリ: モデルフィッティング
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 217500
詳細: Both bare and S3D-cofilin-decorated filament segments were selected and initially refined together.
3次元再構成解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20082
詳細: Segments with isolated, bound S3D-cofilin were split into even and odd halves for FSC calculations.
クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
16DJO

6djo

B6DJO14-375
25YU8

5yu8

I5YU823-166

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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