+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3p8c | ||||||
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Title | Structure and Control of the Actin Regulatory WAVE Complex | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / actin polymerization | ||||||
Function / homology | Function and homology information peripheral region of growth cone / negative regulation of synaptic vesicle recycling / SCAR complex / zonula adherens assembly / actin-based cell projection / positive regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / lamellipodium morphogenesis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of synaptic structure ...peripheral region of growth cone / negative regulation of synaptic vesicle recycling / SCAR complex / zonula adherens assembly / actin-based cell projection / positive regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / lamellipodium morphogenesis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of synaptic structure / regulation of actin polymerization or depolymerization / central region of growth cone / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / dendrite extension / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / lens fiber cell morphogenesis / filopodium tip / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cytoskeletal anchor activity / regulation of actin filament polymerization / regulation of dendritic spine morphogenesis / RNA 7-methylguanosine cap binding / ruffle organization / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / axon extension / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of dendrite development / lamellipodium assembly / regulation of myelination / protein kinase A binding / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / Rac protein signal transduction / protein kinase A regulatory subunit binding / dendritic growth cone / filamentous actin / lamellipodium membrane / excitatory synapse / RHOG GTPase cycle / mitophagy / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of axon extension / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / response to electrical stimulus / signaling adaptor activity / translation repressor activity / cytoskeleton organization / ruffle / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / RAC1 GTPase cycle / actin filament polymerization / receptor-mediated endocytosis / neuron projection morphogenesis / axon guidance / actin filament organization / central nervous system development / mitochondrion organization / cell motility / adherens junction / FCGR3A-mediated phagocytosis / neuron migration / positive regulation of protein-containing complex assembly / cell morphogenesis / terminal bouton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cognition / small GTPase binding / SH3 domain binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / specific granule lumen / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of fibroblast proliferation / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / tertiary granule lumen / lamellipodium / regulation of translation / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / fibroblast proliferation / protein-containing complex assembly / secretory granule lumen / in utero embryonic development / mitochondrial outer membrane / postsynapse / dendritic spine / cytoskeleton / neuron projection / focal adhesion / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MIRAS / Resolution: 2.29 Å | ||||||
Authors | Chen, Z. / Borek, D. / Padrick, S.B. / Gomez, T.S. / Metlagel, Z. / Ismail, A.M. / Umetani, J. / Billadeau, D.D. / Otwinowski, Z. / Rosen, M.K. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2010 Title: Structure and control of the actin regulatory WAVE complex. Authors: Chen, Z. / Borek, D. / Padrick, S.B. / Gomez, T.S. / Metlagel, Z. / Ismail, A.M. / Umetani, J. / Billadeau, D.D. / Otwinowski, Z. / Rosen, M.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3p8c.cif.gz | 582.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3p8c.ent.gz | 472.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3p8c.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3p8c_validation.pdf.gz | 501.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3p8c_full_validation.pdf.gz | 519.9 KB | Display | |
Data in XML | 3p8c_validation.xml.gz | 95 KB | Display | |
Data in CIF | 3p8c_validation.cif.gz | 137 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/3p8c ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/3p8c | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 5 types, 5 molecules ABDEF
#1: Protein | Mass: 145363.750 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CYFIP1, KIAA0068 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q7L576 |
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#2: Protein | Mass: 128940.727 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NCKAP1, HEM2, KIAA0587, NAP1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q9Y2A7 |
#3: Protein | Mass: 31930.779 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: prolin rich region deletion mutant Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: WASF1, KIAA0269, SCAR1, WAVE1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q92558 |
#4: Protein | Mass: 8756.915 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: C3orf10, HSPC300, MDS027 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8WUW1 |
#5: Protein | Mass: 18112.561 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: N-terminal domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: B4DSN1, UniProt: Q9NYB9*PLUS |
-Non-polymers , 4 types, 969 molecules
#6: Chemical | ChemComp-TRS / | ||||
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#7: Chemical | ChemComp-CL / #8: Chemical | ChemComp-GOL / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 2 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.72 Å3/Da / Density % sol: 54.7 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 10 % (w/v) glycerol, 4 % PEG 10,000, 12-20 % PEG 300, 100 mM Tris-HCl, 2 mM TCEP, 2 mM EDTA, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 150 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97924 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Aug 15, 2009 |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97924 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.28→47.98 Å / Num. all: 164128 / Num. obs: 144578 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 33.4 Å2 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 12.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.28→2.31 Å / Redundancy: 1.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 1157 / Rsym value: 0.196 / % possible all: 28.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MIRAS / Resolution: 2.29→47.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 14.763 / SU ML: 0.16 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.239 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 18.077 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.29→47.98 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.29→2.349 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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