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Yorodumi- PDB-4n78: The WAVE Regulatory Complex Links Diverse Receptors to the Actin ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4n78 | ||||||
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Title | The WAVE Regulatory Complex Links Diverse Receptors to the Actin Cytoskeleton | ||||||
Components |
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Keywords | PROTEIN BINDING / actin dynamics | ||||||
Function / homology | Function and homology information peripheral region of growth cone / negative regulation of synaptic vesicle recycling / intracellular protein-containing complex / SCAR complex / zonula adherens assembly / positive regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / lamellipodium morphogenesis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of synaptic structure ...peripheral region of growth cone / negative regulation of synaptic vesicle recycling / intracellular protein-containing complex / SCAR complex / zonula adherens assembly / positive regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / lamellipodium morphogenesis / positive regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / modification of synaptic structure / regulation of actin polymerization or depolymerization / central region of growth cone / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / dendrite extension / lens fiber cell morphogenesis / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / filopodium tip / : / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / cytoskeletal anchor activity / regulation of actin filament polymerization / regulation of dendritic spine morphogenesis / RNA 7-methylguanosine cap binding / ruffle organization / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / axon extension / proline-rich region binding / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of dendrite development / protein kinase A binding / lamellipodium assembly / regulation of myelination / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / Rac protein signal transduction / protein kinase A regulatory subunit binding / filamentous actin / dendritic growth cone / lamellipodium membrane / excitatory synapse / RHOG GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / positive regulation of axon extension / signaling adaptor activity / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / response to electrical stimulus / cytoskeleton organization / translation repressor activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ruffle / RAC1 GTPase cycle / receptor-mediated endocytosis / actin filament polymerization / mitochondrion organization / neuron projection morphogenesis / filopodium / central nervous system development / actin filament organization / cell motility / axon guidance / positive regulation of protein-containing complex assembly / FCGR3A-mediated phagocytosis / adherens junction / cell morphogenesis / terminal bouton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / small GTPase binding / cognition / SH3 domain binding / kinase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / specific granule lumen / positive regulation of fibroblast proliferation / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton / regulation of translation / tertiary granule lumen / lamellipodium / nervous system development / actin binding / regulation of cell shape / fibroblast proliferation / actin cytoskeleton organization / postsynapse / protein-containing complex assembly / secretory granule lumen / in utero embryonic development / mitochondrial outer membrane / dendritic spine / cytoskeleton / neuron projection / focal adhesion / neuronal cell body Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.43 Å | ||||||
Authors | Chen, Z.C. | ||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2014 Title: The WAVE Regulatory Complex Links Diverse Receptors to the Actin Cytoskeleton. Authors: Chen, B. / Brinkmann, K. / Chen, Z. / Pak, C.W. / Liao, Y. / Shi, S. / Henry, L. / Grishin, N.V. / Bogdan, S. / Rosen, M.K. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4n78.cif.gz | 1.1 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4n78.ent.gz | 929 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4n78.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n7/4n78 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/n7/4n78 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 5 types, 5 molecules ABDEF
#1: Protein | Mass: 145363.750 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CYFIP1, KIAA0068 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q7L576 |
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#2: Protein | Mass: 128940.727 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NCKAP1, HEM2, KIAA0587, NAP1 / Production host: Spodoptera frugiperda (fall armyworm) / References: UniProt: Q9Y2A7 |
#3: Protein | Mass: 61728.980 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: WASF1, KIAA0269, SCAR1, WAVE1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q92558 |
#4: Protein | Mass: 8756.915 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: BRK1, C3orf10, HSPC300, MDS027 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q8WUW1 |
#5: Protein | Mass: 55806.977 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ABI2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: J3KNB2, UniProt: Q9NYB9*PLUS |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules P
#6: Protein/peptide | Mass: 1687.894 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
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-Non-polymers , 3 types, 766 molecules
#7: Chemical | ChemComp-CL / #8: Chemical | ChemComp-GOL / #9: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: evaporation / pH: 8.5 Details: 10% glycerol, 4% PEG 10,000, 12-20% PEG 300, 100 mM Tris-HCl, 2mM EDTA, 2 mM TCEP, pH 8.5, EVAPORATION, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 173 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9796 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 12, 2010 |
Radiation | Monochromator: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9796 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.43→20 Å / Num. all: 263711 / Num. obs: 262551 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 2.43→2.48 Å / % possible all: 99 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.43→19.977 Å / SU ML: 0.69 / σ(F): 1.34 / Phase error: 24 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.95 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.526 Å2 / ksol: 0.323 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.43→19.977 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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