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- PDB-6rvx: Inward-open structure of the ASCT2 (SLC1A5) mutant C467R in prese... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rvx
タイトルInward-open structure of the ASCT2 (SLC1A5) mutant C467R in presence of TBOA
要素Neutral amino acid transporter B(0)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / solute carrier family 1 (SLC1A) one-gate elevator mechanism neutral amino acid exchange membrane protein cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine secretion / L-glutamine import across plasma membrane / L-glutamine transmembrane transporter activity / glutamine transport / L-serine transmembrane transporter activity / ligand-gated channel activity / neutral amino acid transport / amino acid transmembrane transporter activity / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane ...glutamine secretion / L-glutamine import across plasma membrane / L-glutamine transmembrane transporter activity / glutamine transport / L-serine transmembrane transporter activity / ligand-gated channel activity / neutral amino acid transport / amino acid transmembrane transporter activity / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / Amino acid transport across the plasma membrane / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / symporter activity / antiporter activity / amino acid transport / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / protein homotrimerization / RHOH GTPase cycle / transport across blood-brain barrier / RAC3 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / basal plasma membrane / erythrocyte differentiation / melanosome / signaling receptor activity / virus receptor activity / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 2. / Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter, conserved site / Sodium:dicarboxylate symporter superfamily / Sodium:dicarboxylate symporter family / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutral amino acid transporter B(0)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.61 Å
データ登録者Garaeva, A.A. / Guskov, A. / Slotboom, D.J. / Paulino, C.
資金援助 オランダ, 5件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research723.014.002 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research865.11.001 オランダ
European Research Council282083 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research722.017.001 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research740.018.016 オランダ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: A one-gate elevator mechanism for the human neutral amino acid transporter ASCT2.
著者: Alisa A Garaeva / Albert Guskov / Dirk J Slotboom / Cristina Paulino /
要旨: The human Alanine Serine Cysteine Transporter 2 (ASCT2) is a neutral amino acid exchanger that belongs to the solute carrier family 1 (SLC1A). SLC1A structures have revealed an elevator-type ...The human Alanine Serine Cysteine Transporter 2 (ASCT2) is a neutral amino acid exchanger that belongs to the solute carrier family 1 (SLC1A). SLC1A structures have revealed an elevator-type mechanism, in which the substrate is translocated across the cell membrane by a large displacement of the transport domain, whereas a small movement of hairpin 2 (HP2) gates the extracellular access to the substrate-binding site. However, it has remained unclear how substrate binding and release is gated on the cytoplasmic side. Here, we present an inward-open structure of the human ASCT2, revealing a hitherto elusive SLC1A conformation. Strikingly, the same structural element (HP2) serves as a gate in the inward-facing as in the outward-facing state. The structures reveal that SLC1A transporters work as one-gate elevators. Unassigned densities near the gate and surrounding the scaffold domain, may represent potential allosteric binding sites, which could guide the design of lipidic-inhibitors for anticancer therapy.
履歴
登録2019年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10016
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutral amino acid transporter B(0)
B: Neutral amino acid transporter B(0)
C: Neutral amino acid transporter B(0)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,5663
ポリマ－172,5663
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area8340 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area55170 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Neutral amino acid transporter B(0) / ATB(0) / Baboon M7 virus receptor / RD114/simian type D retrovirus receptor / Sodium-dependent ...ATB(0) / Baboon M7 virus receptor / RD114/simian type D retrovirus receptor / Sodium-dependent neutral amino acid transporter type 2 / Solute carrier family 1 member 5


分子量: 57521.848 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC1A5, ASCT2, M7V1, RDR, RDRC / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q15758

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: C467R mutant of ASCT2 (Alanine Serine Cysteine Transporter 2, SLC1A)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.172 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Komagataella pastoris (菌類)
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20 mM Tris pH 7.4, 300 mM NaCl, 0.05% DDM, 0.005% CHS
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 288 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 49407 X / 倍率（補正後）: 49407 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 300 nm / Calibrated defocus min: 300 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 105 K / 最低温度: 90 K
撮影平均露光時間: 9 sec. / 電子線照射量: 52 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 6 / 実像数: 7327
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 60 / 利用したフレーム数/画像: 1-60

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.14_3260: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.0-beta-2粒子像選択
2EPU1.11.1画像取得
4CTFFIND4.1.8CTF補正
7Coot0.8 ELモデルフィッティング
9RELION3.0-beta-2初期オイラー角割当
10RELION3.0-beta-2最終オイラー角割当
12RELION3.0-beta-2３次元再構成
13PHENIX1.14-3260-000モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1109646
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.61 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 223354 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6GCT

6gct


Accession code: 6GCT / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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