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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6qk7 | |||||||||
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タイトル | Elongator catalytic subcomplex Elp123 lobe | |||||||||
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![]() | TRANSLATION / Elongator / yeast / tRNA modification / Elp123 | |||||||||
機能・相同性 | ![]() tRNA carboxymethyluridine synthase / tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / elongator holoenzyme complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / protein urmylation / tRNA wobble uridine modification / : / protein transport / regulation of translation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...tRNA carboxymethyluridine synthase / tRNA uridine(34) acetyltransferase activity / elongator holoenzyme complex / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / protein urmylation / tRNA wobble uridine modification / : / protein transport / regulation of translation / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / microtubule binding / tRNA binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
![]() | Dauden, M.I. / Jaciuk, M. / Glatt, S. | |||||||||
資金援助 | ![]() ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular basis of tRNA recognition by the Elongator complex. 著者: Maria I Dauden / Marcin Jaciuk / Felix Weis / Ting-Yu Lin / Carolin Kleindienst / Nour El Hana Abbassi / Heena Khatter / Rościsław Krutyhołowa / Karin D Breunig / Jan Kosinski / Christoph ...著者: Maria I Dauden / Marcin Jaciuk / Felix Weis / Ting-Yu Lin / Carolin Kleindienst / Nour El Hana Abbassi / Heena Khatter / Rościsław Krutyhołowa / Karin D Breunig / Jan Kosinski / Christoph W Müller / Sebastian Glatt / ![]() ![]() 要旨: The highly conserved Elongator complex modifies transfer RNAs (tRNAs) in their wobble base position, thereby regulating protein synthesis and ensuring proteome stability. The precise mechanisms of ...The highly conserved Elongator complex modifies transfer RNAs (tRNAs) in their wobble base position, thereby regulating protein synthesis and ensuring proteome stability. The precise mechanisms of tRNA recognition and its modification reaction remain elusive. Here, we show cryo-electron microscopy structures of the catalytic subcomplex of Elongator and its tRNA-bound state at resolutions of 3.3 and 4.4 Å. The structures resolve details of the catalytic site, including the substrate tRNA, the iron-sulfur cluster, and a SAM molecule, which are all validated by mutational analyses in vitro and in vivo. tRNA binding induces conformational rearrangements, which precisely position the targeted anticodon base in the active site. Our results provide the molecular basis for substrate recognition of Elongator, essential to understand its cellular function and role in neurodegenerative diseases and cancer. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 491.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 380.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 79 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 119.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 153166.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 詳細: Chain D corresponds to the C-terminal domain of Elp1 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q06706 #2: タンパク質 | | 分子量: 89519.430 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P42935 #3: タンパク質 | | 分子量: 63755.059 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FeS cluster and 5DA 由来: (天然) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: Q02908, histone acetyltransferase #4: 化合物 | ChemComp-SF4 / | #5: 化合物 | ChemComp-5AD / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Elongator catalytic subcomplex Elp123 / タイプ: COMPLEX 詳細: The EM map corresponds to one lobe of the Elp123 complex, that includes one copy of Elp1, Elp2 and Elp3, and the C-terminal part of a second copy of Elp1. Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 0.621 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES 詳細: The sample was cross-linked with 0.01% glutaraldehyde, quenched and then plunged. | ||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: Pelco EasyGlow glow discharger, 20 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K 詳細: 2.5 ul of sample, blotting parameters: wait time 15 s, blot force 5, blot time 5-8 s. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS 詳細: Gatan Quantum energy filter and a K2 Summit direct detector |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 105000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 43 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 4614 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
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解析
EMソフトウェア |
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画像処理 | 詳細: The detector was operated in super resolution mode. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1000000 詳細: Initially 8563 particles were manually selected using EMAN2 boxer swarm tool, and used as 2D templates for the autopicking procedure in relion, that yielded 1 million particles. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 84135 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 |
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原子モデル構築 | Source name: PDB / タイプ: experimental model
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