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万見
- PDB-6bx3: Structure of histone H3k4 methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bx3
タイトルStructure of histone H3k4 methyltransferase
要素
  • (COMPASS component ...) x 5
  • Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specificヒストンメチルトランスフェラーゼ
キーワードGENE REGULATION/Transferase / Histone H3K4 Methyltransferase / GENE REGULATION-Transferase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / : / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / Set1C/COMPASS complex / subtelomeric heterochromatin formation / methylated histone binding / telomere maintenance / 染色体 / histone binding ...regulation of meiotic DNA double-strand break formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / : / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / Set1C/COMPASS complex / subtelomeric heterochromatin formation / methylated histone binding / telomere maintenance / 染色体 / histone binding / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Spp1/CFP1 / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / : / Dpy-30 motif ...Histone-lysine N-methyltransferase Set1, fungi / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone lysine methyltransferase SET associated / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / COMPASS complex Set1 subunit, N-SET domain / Spp1/CFP1 / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / COMPASS (Complex proteins associated with Set1p) component N / : / Dpy-30 motif / Dpy-30 motif / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / COMPASS component SWD3 / COMPASS component SWD1 / COMPASS component BRE2 / COMPASS component SPP1 / COMPASS component SDC1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Skiniotis, G. / Qu, Q.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)DK090165 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Structure and Conformational Dynamics of a COMPASS Histone H3K4 Methyltransferase Complex.
著者: Qianhui Qu / Yoh-Hei Takahashi / Yidai Yang / Hongli Hu / Yan Zhang / Joseph S Brunzelle / Jean-Francois Couture / Ali Shilatifard / Georgios Skiniotis /
要旨: The methylation of histone 3 lysine 4 (H3K4) is carried out by an evolutionarily conserved family of methyltransferases referred to as complex of proteins associated with Set1 (COMPASS). The activity ...The methylation of histone 3 lysine 4 (H3K4) is carried out by an evolutionarily conserved family of methyltransferases referred to as complex of proteins associated with Set1 (COMPASS). The activity of the catalytic SET domain (su(var)3-9, enhancer-of-zeste, and trithorax) is endowed through forming a complex with a set of core proteins that are widely shared from yeast to humans. We obtained cryo-electron microscopy (cryo-EM) maps of the yeast Set1/COMPASS core complex at overall 4.0- to 4.4-Å resolution, providing insights into its structural organization and conformational dynamics. The Cps50 C-terminal tail weaves within the complex to provide a central scaffold for assembly. The SET domain, snugly positioned at the junction of the Y-shaped complex, is extensively contacted by Cps60 (Bre2), Cps50 (Swd1), and Cps30 (Swd3). The mobile SET-I motif of the SET domain is engaged by Cps30, explaining its key role in COMPASS catalytic activity toward higher H3K4 methylation states.
履歴
登録2017年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7303
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific
K: COMPASS component BRE2
M: COMPASS component SDC1
N: COMPASS component SDC1
F: COMPASS component SPP1
B: COMPASS component SWD1
A: COMPASS component SWD3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,9837
ポリマ－199,9837
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 E

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-4 specific / ヒストンメチルトランスフェラーゼ


分子量: 32162.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain YJM789) (パン酵母)
株: YJM789 / 遺伝子: SET1, SCY_2511
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A6ZT27, ヒストンメチルトランスフェラーゼ

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COMPASS component ... , 5種, 6分子 KMNFBA

#2: タンパク質 COMPASS component BRE2 / Brefeldin-A sensitivity protein 2 / Complex proteins associated with SET1 protein BRE2 / Set1C component BRE2


分子量: 48306.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BRE2, CPS60, YLR015W
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43132
#3: タンパク質・ペプチド COMPASS component SDC1 / Complex proteins associated with SET1 protein SDC1 / Set1C component SDC1 / Suppressor of CDC25 protein 1


分子量: 4810.553 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SDC1, CPS25, SAF19, YDR469W
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q03323
#4: タンパク質 COMPASS component SPP1 / Complex proteins associated with SET1 protein SPP1 / Set1C component SPP1 / Suppressor of PRP protein 1


分子量: 28189.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPP1, CPS40, SAF41, YPL138C
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q03012
#5: タンパク質 COMPASS component SWD1 / Complex proteins associated with SET1 protein SWD1 / Set1C component SWD1


分子量: 47047.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SWD1, CPS50, SAF49, YAR003W, FUN16
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P39706
#6: タンパク質 COMPASS component SWD3 / Complex proteins associated with SET1 protein SWD3 / Set1C component SWD3


分子量: 34655.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SWD3, CPS30, SAF35, YBR175W, YBR1237
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P38123

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Multi-component complex of Set1 with its core subunits Cps25, Cps30, Cps40, Cps50 and Cps60
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.22 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 倍率（公称値）: 50000 X / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 9 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2UCSFImage4画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
10RELION1.4最終オイラー角割当
11RELION1.4分類
12RELION1.4３次元再構成
13PHENIXdev-2880モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 163539
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 163539 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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