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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5l35 | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of bacteriophage Sf6 at 2.9 Angstrom resolution | ||||||
要素 | Gene 5 protein | ||||||
キーワード | VIRUS / phage / Sf6 | ||||||
機能・相同性 | Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / Gene 5 protein 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Shigella phage Sf6 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å | ||||||
データ登録者 | Zhao, H. / Tang, L. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017 タイトル: Structure of a headful DNA-packaging bacterial virus at 2.9 Å resolution by electron cryo-microscopy. 著者: Haiyan Zhao / Kunpeng Li / Anna Y Lynn / Keith E Aron / Guimei Yu / Wen Jiang / Liang Tang / 要旨: The enormous prevalence of tailed DNA bacteriophages on this planet is enabled by highly efficient self-assembly of hundreds of protein subunits into highly stable capsids. These capsids can stand ...The enormous prevalence of tailed DNA bacteriophages on this planet is enabled by highly efficient self-assembly of hundreds of protein subunits into highly stable capsids. These capsids can stand with an internal pressure as high as ∼50 atmospheres as a result of the phage DNA-packaging process. Here we report the complete atomic model of the headful DNA-packaging bacteriophage Sf6 at 2.9 Å resolution determined by electron cryo-microscopy. The structure reveals the DNA-inflated, tensed state of a robust protein shell assembled via noncovalent interactions. Remarkable global conformational polymorphism of capsid proteins, a network formed by extended N arms, mortise-and-tenon-like intercapsomer joints, and abundant β-sheet-like mainchain:mainchain intermolecular interactions, confers significant strength yet also flexibility required for capsid assembly and DNA packaging. Differential formations of the hexon and penton are mediated by a drastic α-helix-to-β-strand structural transition. The assembly scheme revealed here may be common among tailed DNA phages and herpesviruses. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5l35.cif.gz | 1.1 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5l35.ent.gz | 929 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5l35.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5l35_validation.pdf.gz | 962 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5l35_full_validation.pdf.gz | 995.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5l35_validation.xml.gz | 91.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5l35_validation.cif.gz | 140.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/5l35 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/5l35 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
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| x 5
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| x 6
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45590.840 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Shigella phage Sf6 (ファージ) / 参照: UniProt: Q716H0 #2: 化合物 | ChemComp-CL / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Shigella phage Sf6 / タイプ: VIRUS / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL | |||||||||||||||
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分子量 | 値: 19.5 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Shigella phage Sf6 (ファージ) | |||||||||||||||
ウイルスについての詳細 | 中空か: NO / エンベロープを持つか: YES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | |||||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Shigella flexneri / 株: M94 | |||||||||||||||
ウイルス殻 | 名称: virus capsid / 直径: 650 nm / 三角数 (T数): 7 | |||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | |||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: purified Sf6 phage | |||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER | |||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 9 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68000 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 46.6 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL Target criteria: Pseudo-crystallographic R factor and stereochemistry |