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万見
- PDB-3zys: Human dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zys
タイトルHuman dynamin 1 deltaPRD polymer stabilized with GMPPCP
要素
  • (DYNAMIN-1) x 2
  • INTERFERON-INDUCED GTP-BINDING PROTEIN MX1
キーワードHYDROLASE/GTP-BINDING PROTEIN / HYDROLASE-GTP-BINDING PROTEIN COMPLEX / ENDOCYTOSIS / GTP HYDROLYSIS / MEMBRANE REMODELING
機能・相同性
機能・相同性情報


clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling ...clathrin coat assembly involved in endocytosis / vesicle scission / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / presynaptic endocytic zone membrane / interleukin-27-mediated signaling pathway / dynamin GTPase / chromaffin granule / regulation of vesicle size / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / Retrograde neurotrophin signalling / endosome organization / Formation of annular gap junctions / photoreceptor ribbon synapse / Gap junction degradation / membrane coat / response to type I interferon / negative regulation of viral genome replication / Recycling pathway of L1 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / endocytic vesicle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / clathrin-coated pit / antiviral innate immune response / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / MHC class II antigen presentation / photoreceptor inner segment / receptor-mediated endocytosis / cell projection / modulation of chemical synaptic transmission / response to virus / protein homooligomerization / receptor internalization / ISG15 antiviral mechanism / defense response / endocytosis / GDP binding / Interferon alpha/beta signaling / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / microtubule binding / defense response to virus / nuclear membrane / protein homotetramerization / microtubule / innate immune response / GTPase activity / glutamatergic synapse / synapse / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-induced GTP-binding protein Mx1 / Dynamin-1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.2 Å
データ登録者Chappie, J.S. / Mears, J.A. / Fang, S. / Leonard, M. / Schmid, S.L. / Milligan, R.A. / Hinshaw, J.E. / Dyda, F.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2011
タイトル: A pseudoatomic model of the dynamin polymer identifies a hydrolysis-dependent powerstroke.
著者: Joshua S Chappie / Jason A Mears / Shunming Fang / Marilyn Leonard / Sandra L Schmid / Ronald A Milligan / Jenny E Hinshaw / Fred Dyda /
要旨: The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process ...The GTPase dynamin catalyzes membrane fission by forming a collar around the necks of clathrin-coated pits, but the specific structural interactions and conformational changes that drive this process remain a mystery. We present the GMPPCP-bound structures of the truncated human dynamin 1 helical polymer at 12.2 Å and a fusion protein, GG, linking human dynamin 1's catalytic G domain to its GTPase effector domain (GED) at 2.2 Å. The structures reveal the position and connectivity of dynamin fragments in the assembled structure, showing that G domain dimers only form between tetramers in sequential rungs of the dynamin helix. Using chemical crosslinking, we demonstrate that dynamin tetramers are made of two dimers, in which the G domain of one molecule interacts in trans with the GED of another. Structural comparison of GG(GMPPCP) to the GG transition-state complex identifies a hydrolysis-dependent powerstroke that may play a role in membrane-remodeling events necessary for fission.
履歴
登録2011年8月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月21日Group: Other
改定 1.22013年9月18日Group: Derived calculations / Source and taxonomy
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: cell / Item: _cell.Z_PDB
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - representative helical assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1949
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1949
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DYNAMIN-1
B: INTERFERON-INDUCED GTP-BINDING PROTEIN MX1
C: DYNAMIN-1
D: DYNAMIN-1
E: INTERFERON-INDUCED GTP-BINDING PROTEIN MX1
F: DYNAMIN-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,9056
ポリマ－256,9056
非ポリマー00
水00
1
A: DYNAMIN-1
B: INTERFERON-INDUCED GTP-BINDING PROTEIN MX1
C: DYNAMIN-1
D: DYNAMIN-1
E: INTERFERON-INDUCED GTP-BINDING PROTEIN MX1
F: DYNAMIN-1
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,082,86072
ポリマ－3,082,86072
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
helical symmetry operation11
identity operation1_555x,y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • helical asymmetric unit, std helical frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性らせん対称: (回転対称性: 1 / Dyad axis: no / N subunits divisor: 1 / Num. of operations: 12 / Rise per n subunits: 15.045 Å / Rotation per n subunits: 54.545 °)

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要素

#1: タンパク質 DYNAMIN-1


分子量: 39388.961 Da / 分子数: 2
断片: G DOMAIN, RESIDUES 1-320, GTPASE EFFECTOR DOMAIN, RESIDUES 726-750
由来タイプ: 組換発現
詳細: EIGHT AMINO ACID POLYPEPTIDE LINKER BETWEEN G DOMAIN AND GTPASE EFFECTOR DOMAIN, RESIDUES 321-328
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Variant: ISOFORM 1 / プラスミド: PMALC2XP5D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q05193, dynamin GTPase
#2: タンパク質 INTERFERON-INDUCED GTP-BINDING PROTEIN MX1 / INTERFERON-INDUCED PROTEIN P78 / IFI-78K / INTERFERON-REGULATED RESISTANCE GTP-BINDING PROTEIN MXA ...INTERFERON-INDUCED PROTEIN P78 / IFI-78K / INTERFERON-REGULATED RESISTANCE GTP-BINDING PROTEIN MXA / MYXOMA RESISTANCE PROTEIN 1 / MYXOVIRUS RESISTANCE PROTEIN 1


分子量: 75623.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PSKB-LNB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P20591
#3: タンパク質 DYNAMIN-1


分子量: 13440.362 Da / 分子数: 2 / 断片: PLECKSTRIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 518-630 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05193, dynamin GTPase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: GMPPCP STABILIZED HUMAN DYNAMIN 1 DELTA PRD HELICAL POLYMER
タイプ: COMPLEX
詳細: DELTA PRD DYNAMIN HELICAL TUBES GENERATED IN THE PRESENCE OF GMPPCP AND DOPS LIPOSOMES
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: PLUNGE FROZEN IN LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 10 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Yup.scxモデルフィッティング
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL IMAGES USING ACE2
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 12.2 Å / 粒子像の数: 4814 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.26 Å
詳細: THIS MODEL INCORPORATES COORDINATES FROM 3ZYC AND 1DYN, WHICH WERE DOCKED INTO A HELICAL CRYO-EM DENSITY. CHAINS A AND D OF THE MODEL SHOW RESIDUES 6-311 OF HUMAN DYNAMIN 1'S G DOMAIN AND ...詳細: THIS MODEL INCORPORATES COORDINATES FROM 3ZYC AND 1DYN, WHICH WERE DOCKED INTO A HELICAL CRYO-EM DENSITY. CHAINS A AND D OF THE MODEL SHOW RESIDUES 6-311 OF HUMAN DYNAMIN 1'S G DOMAIN AND RESIDUES 726-748 OF ITS GTPASE EFFECTOR DOMAIN. CHAINS C AND F INCLUDE RESIDUES 518-630 OF DYNAMIN'S PH DOMAIN. RESIDUE 5 SER IN CHAINS A AND D IS A CLONING ARTIFACT THAT WAS VISIBLE IN THE CRYSTAL STRUCTURE OF 3ZYC. INCORPORATES COORDINATES FROM 3LJB, WHICH WERE DOCKED INTO A HELICAL CRYO-EM DENSITY. CHAINS B AND E INCLUDE RESIDUES 367-435 AND 451-531 OF HUMAN MXA'S MIDDLE DOMAIN AND RESIDUES 576-636 OF IF GTPASE EFFECTOR DOMAIN. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1949. (DEPOSITION ID: 10194).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--YUP ALGORITHM
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
12X2E

2x2e

12X2E1PDBexperimental model
23LJB

3ljb

13LJB2PDBexperimental model
31DYN

1dyn

11DYN3PDBexperimental model
精密化最高解像度: 12.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 12.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10677 0 0 0 10677

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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