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万見
- PDB-3c6r: Low pH Immature Dengue Virus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c6r
タイトルLow pH Immature Dengue Virus
要素
  • Envelope protein
  • Peptide pr
キーワードVIRUS / dengue / immature / prM / E / Capsid protein / Cleavage on pair of basic residues / Core protein / Endoplasmic reticulum / Envelope protein / Glycoprotein / Membrane / Secreted / Transmembrane / Virion / icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / protein dimerization activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / host cell endoplasmic reticulum membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain ...Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus type 2 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25 Å
データ登録者Yu, I. / Zhang, W. / Holdway, H.A. / Li, L. / Kostyuchenko, V.A. / Chipman, P.R. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G. / Chen, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2008
タイトル: Structure of the immature dengue virus at low pH primes proteolytic maturation.
著者: I-Mei Yu / Wei Zhang / Heather A Holdaway / Long Li / Victor A Kostyuchenko / Paul R Chipman / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann / Jue Chen /
要旨: Intracellular cleavage of immature flaviviruses is a critical step in assembly that generates the membrane fusion potential of the E glycoprotein. With cryo-electron microscopy we show that the ...Intracellular cleavage of immature flaviviruses is a critical step in assembly that generates the membrane fusion potential of the E glycoprotein. With cryo-electron microscopy we show that the immature dengue particles undergo a reversible conformational change at low pH that renders them accessible to furin cleavage. At a pH of 6.0, the E proteins are arranged in a herringbone pattern with the pr peptides docked onto the fusion loops, a configuration similar to that of the mature virion. After cleavage, the dissociation of pr is pH-dependent, suggesting that in the acidic environment of the trans-Golgi network pr is retained on the virion to prevent membrane fusion. These results suggest a mechanism by which flaviviruses are processed and stabilized in the host cell secretory pathway.
履歴
登録2008年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: em_image_scans / em_software / entity_src_nat
Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name / _entity_src_nat.pdbx_ncbi_taxonomy_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5006
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5006
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope protein
D: Peptide pr
B: Envelope protein
E: Peptide pr
C: Envelope protein
F: Peptide pr


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,4986
ポリマ－159,4986
非ポリマー00
水00
1
A: Envelope protein
D: Peptide pr
B: Envelope protein
E: Peptide pr
C: Envelope protein
F: Peptide pr
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,569,869360
ポリマ－9,569,869360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Envelope protein
D: Peptide pr
B: Envelope protein
E: Peptide pr
C: Envelope protein
F: Peptide pr
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 797 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)797,48930
ポリマ－797,48930
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Envelope protein
D: Peptide pr
B: Envelope protein
E: Peptide pr
C: Envelope protein
F: Peptide pr
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 957 kDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)956,98736
ポリマ－956,98736
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Envelope protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 43904.410 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Dengue virus type 2 (デング熱ウイルス)
株: Thailand/PUO-218/1980 / 参照: UniProt: P18356
#2: タンパク質 Peptide pr / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 9261.531 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Dengue virus type 2 (デング熱ウイルス)
株: Thailand/PUO-218/1980 / 参照: UniProt: P18356
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE CONFLICTS ARE DUE TO STRAIN DIFFERENCES. THE PDB ENTRY USED TO ...THE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE CONFLICTS ARE DUE TO STRAIN DIFFERENCES. THE PDB ENTRY USED TO FIT INTO THE MAP IS A MODEL GENERATED FROM TWO DIFFERENT STRUCTURES.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: immature Dengue virus / タイプ: VIRUS
緩衝液pH: 6
詳細: The virus was mixed in NTE buffer (10 mM Tris, 120 mM NaCl, and 1 mM EDTA at pH 8) with 50 mM MES, 120 mM NaCl at pH 5.6 to yield a final pH of 6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm
撮影電子線照射量: 17 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMfitモデルフィッティング
2EM3DR３次元再構成
CTF補正詳細: Both amplitude and phase of CTF are corrected for each boxed particle.
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: Cross-correlation in real and reciprocal space for orientation determination; Fourier-Bessel method for reconstruction.
解像度: 25 Å / 粒子像の数: 231 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.7 Å / 倍率補正: Grating Replica EM grid / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1422 0 0 0 1422

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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