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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2xvr | ||||||
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タイトル | Phage T7 empty mature head shell | ||||||
![]() | MAJOR CAPSID PROTEIN 10A | ||||||
![]() | VIRUS / CAPSID MATURATION / MORPHOGENETIC INTERMEDIATE | ||||||
機能・相同性 | Capsid Gp10A/Gp10B / : / Major capsid protein / viral capsid / identical protein binding / Major capsid protein![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.8 Å | ||||||
![]() | Ionel, A. / Velazquez-Muriel, J.A. / Luque, D. / Cuervo, A. / Caston, J.R. / Valpuesta, J.M. / Martin-Benito, J. / Carrascosa, J.L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Molecular rearrangements involved in the capsid shell maturation of bacteriophage T7. 著者: Alina Ionel / Javier A Velázquez-Muriel / Daniel Luque / Ana Cuervo / José R Castón / José M Valpuesta / Jaime Martín-Benito / José L Carrascosa / ![]() 要旨: Maturation of dsDNA bacteriophages involves assembling the virus prohead from a limited set of structural components followed by rearrangements required for the stability that is necessary for ...Maturation of dsDNA bacteriophages involves assembling the virus prohead from a limited set of structural components followed by rearrangements required for the stability that is necessary for infecting a host under challenging environmental conditions. Here, we determine the mature capsid structure of T7 at 1 nm resolution by cryo-electron microscopy and compare it with the prohead to reveal the molecular basis of T7 shell maturation. The mature capsid presents an expanded and thinner shell, with a drastic rearrangement of the major protein monomers that increases in their interacting surfaces, in turn resulting in a new bonding lattice. The rearrangements include tilting, in-plane rotation, and radial expansion of the subunits, as well as a relative bending of the A- and P-domains of each subunit. The unique features of this shell transformation, which does not employ the accessory proteins, inserted domains, or molecular interactions observed in other phages, suggest a simple capsid assembling strategy that may have appeared early in the evolution of these viruses. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 288.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 225.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
| x 60
2 |
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3 | ![]()
| x 5
4 | ![]()
| x 6
5 | ![]()
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36589.625 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: PHAGE T7 EMPTY HEAD / タイプ: VIRUS |
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緩衝液 | 名称: 50 MM TRIS-HCL, PH 7.8, 10 MM MGCL2, 0.1 M NACL / pH: 7.8 / 詳細: 50 MM TRIS-HCL, PH 7.8, 10 MM MGCL2, 0.1 M NACL |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 50000 X |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
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解析
EMソフトウェア | 名称: Xmipp / カテゴリ: 3次元再構成 | ||||||||||||
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 10.8 Å / 粒子像の数: 5100 / ピクセルサイズ(実測値): 1.4 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1810. (DEPOSITION ID: 7638). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1OHG Accession code: 1OHG / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 10.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 10.8 Å
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