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- EMDB-6121: Cryo-EM reconstruction of quasi-HPV16 complexed with H16.14J Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6121
タイトルCryo-EM reconstruction of quasi-HPV16 complexed with H16.14J Fab
マップデータReconstruction of quasi-HPV16 complexed with H16.14J Fab
試料
  • 試料: Quasi-human papillomavirus 16 complexed with H16.14J Fab
  • ウイルス: Human papillomavirus 16 (パピローマウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: H16.14J Fab
キーワードquasi-HPV16 / L1 capsomer / H16.14J Fab
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1 / Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Human papillomavirus 16 (パピローマウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.9 Å
データ登録者Guan J / Bywaters SM / Brendle SA / Lee H / Ashley RE / Conway JF / Makhov AM / Christensen ND / Hafenstein S
引用ジャーナル: Virology / 年: 2015
タイトル: Structural comparison of four different antibodies interacting with human papillomavirus 16 and mechanisms of neutralization.
著者: Jian Guan / Stephanie M Bywaters / Sarah A Brendle / Hyunwook Lee / Robert E Ashley / Alexander M Makhov / James F Conway / Neil D Christensen / Susan Hafenstein /
要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) was used to solve the structures of human papillomavirus type 16 (HPV16) complexed with fragments of antibody (Fab) from three different neutralizing monoclonals ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) was used to solve the structures of human papillomavirus type 16 (HPV16) complexed with fragments of antibody (Fab) from three different neutralizing monoclonals (mAbs): H16.1A, H16.14J, and H263.A2. The structure-function analysis revealed predominantly monovalent binding of each Fab with capsid interactions that involved multiple loops from symmetry related copies of the major capsid protein. The residues identified in each Fab-virus interface map to a conformational groove on the surface of the capsomer. In addition to the known involvement of the FG and HI loops, the DE loop was also found to constitute the core of each epitope. Surprisingly, the epitope mapping also identified minor contributions by EF and BC loops. Complementary immunological assays included mAb and Fab neutralization. The specific binding characteristics of mAbs correlated with different neutralizing behaviors in pre- and post-attachment neutralization assays.
履歴
登録2014年10月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年11月5日-
マップ公開2015年5月6日-
更新2015年6月3日-
現状2015年6月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j8v
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j8v
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6121.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6121.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 379.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of quasi-HPV16 complexed with H16.14J Fab
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.33 Å/pix.
x 467 pix.
= 1088.11 Å		2.33 Å/pix.
x 467 pix.
= 1088.11 Å		2.33 Å/pix.
x 467 pix.
= 1088.11 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.33 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-8.250259399999999 - 8.402011870000001
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-233-233-233
サイズ467467467
Spacing467467467
セルA=B=C: 1088.11 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.332.332.33
M x/y/z467467467
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1088.1101088.1101088.110
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-233-233-233
NC/NR/NS467467467
D min/max/mean-8.2508.4020.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Quasi-human papillomavirus 16 complexed with H16.14J Fab

全体名称: Quasi-human papillomavirus 16 complexed with H16.14J Fab
要素
  • 試料: Quasi-human papillomavirus 16 complexed with H16.14J Fab
  • ウイルス: Human papillomavirus 16 (パピローマウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: H16.14J Fab

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超分子 #1000: Quasi-human papillomavirus 16 complexed with H16.14J Fab

超分子名称: Quasi-human papillomavirus 16 complexed with H16.14J Fab
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 300 H16.14J Fabs bind to one HPV16 capsid / Number unique components: 2
分子量理論値: 44.7 MDa

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超分子 #1: Human papillomavirus 16

超分子名称: Human papillomavirus 16 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 337041 / 生物種: Human papillomavirus 16 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
Host system生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: 293TT / 組換プラスミド: SV40
分子量理論値: 27.7 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: L1 L2 / 直径: 600 Å / T番号(三角分割数): 7

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分子 #1: H16.14J Fab

分子名称: H16.14J Fab / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 1 M NaCl, 200 mM Tris
グリッド詳細: glow-discharged holey carbon support grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 102 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 手法: Blot for 0.7 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100
温度平均: 95 K
日付2014年8月27日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 385 / 平均電子線量: 15 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.69 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.62 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were selected using semi-automatic program e2boxer.py (EMAN2).
CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Auto3dem
詳細: Semi-automatic particle selection was performed using e2boxer.py to obtain the particle coordinates, followed by particle boxing, linearization, normalization, and apodization of the images ...詳細: Semi-automatic particle selection was performed using e2boxer.py to obtain the particle coordinates, followed by particle boxing, linearization, normalization, and apodization of the images using Robem. Defocus and astigmatism values necessary to perform contrast transfer function (CTF) correction for the extracted particles were assessed using Robem. The icosahedrally averaged reconstruction was initiated using a random model generated with setup_rmc. For the last step of refinement, the final maps were CTF-corrected using a B factor of 200 A2.
使用した粒子像数: 5642

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3oae
PDB 未公開エントリ


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E
ソフトウェア名称: Chimera, Situs
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j8v:
Cryo-EM reconstruction of quasi-HPV16 complex with H16.14J Fab

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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