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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4721 | |||||||||
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タイトル | Structure of a truncated adenylyl cyclase bound to MANT-GTP, forskolin and an activatedstimulatory Galphas protein | |||||||||
![]() | Truncated AC9 (AC9-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS | |||||||||
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![]() | Adenylyl cyclase / G protein / MANT-GTP / forskolin / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() Adenylate cyclase activating pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / PKA activation / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / Hedgehog 'off' state / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / G alpha (z) signalling events / mu-type opioid receptor binding ...Adenylate cyclase activating pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / PKA activation / sensory perception of chemical stimulus / adenylate cyclase / Hedgehog 'off' state / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / G alpha (z) signalling events / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / D1 dopamine receptor binding / beta-2 adrenergic receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / adenylate cyclase activator activity / ionotropic glutamate receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / in utero embryonic development / intracellular signal transduction / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
![]() | Qi C / Sorrentino S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: The structure of a membrane adenylyl cyclase bound to an activated stimulatory G protein. 著者: Chao Qi / Simona Sorrentino / Ohad Medalia / Volodymyr M Korkhov / ![]() ![]() 要旨: Membrane-integral adenylyl cyclases (ACs) are key enzymes in mammalian heterotrimeric GTP-binding protein (G protein)-dependent signal transduction, which is important in many cellular processes. ...Membrane-integral adenylyl cyclases (ACs) are key enzymes in mammalian heterotrimeric GTP-binding protein (G protein)-dependent signal transduction, which is important in many cellular processes. Signals received by the G protein-coupled receptors are conveyed to ACs through G proteins to modulate the levels of cellular cyclic adenosine monophosphate (cAMP). Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the bovine membrane AC9 bound to an activated G protein αs subunit at 3.4-angstrom resolution. The structure reveals the organization of the membrane domain and helical domain that spans between the membrane and catalytic domains of AC9. The carboxyl-terminal extension of the catalytic domain occludes both the catalytic and the allosteric sites of AC9, inducing a conformation distinct from the substrate- and activator-bound state, suggesting a regulatory role in cAMP production. #1: ![]() タイトル: The structure of a membrane adenylyl cyclase bound to an activated stimulatory G protein 著者: Qi C / Sorrentino S / Medalia O / Korkhov VM | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 226.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 18.1 KB 18.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 6.8 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 67.4 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 7.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 339.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 339 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.3 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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注釈 | Truncated AC9 (AC9-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8544 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-...
+超分子 #1: Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-...
+超分子 #2: Adenylyl cyclase AC9
+超分子 #3: GalphaS protein
+分子 #1: Adenylate cyclase 9
+分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
+分子 #3: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #4: FORSKOLIN
+分子 #5: MANGANESE (II) ION
+分子 #6: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE
+分子 #7: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 10758 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 詳細: Two datasets were merged using two different microscopes, using pixel size of 0.831 A/pix (4453 micrographs; 60 e-/A2) and 0.8544 A/pix (6305 micrographs; 45 e-/A2). Final dataset was scaled to 0.8544 A/pix. |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 110.92 当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-6r4o: |