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万見
- EMDB-4721: Structure of a truncated adenylyl cyclase bound to MANT-GTP, fors... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4721
タイトルStructure of a truncated adenylyl cyclase bound to MANT-GTP, forskolin and an activatedstimulatory Galphas protein
マップデータTruncated AC9 (AC9-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS
試料
  • 複合体: Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS protein
    • 複合体: Adenylyl cyclase AC9
      • タンパク質・ペプチド: Adenylate cyclase 9
    • 複合体: GalphaS protein
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
  • リガンド: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: FORSKOLIN
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードAdenylyl cyclase / G protein / MANT-GTP / forskolin / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Adenylate cyclase activating pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / PKA activation / adenylate cyclase / Hedgehog 'off' state / sensory perception of chemical stimulus / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity ...Adenylate cyclase activating pathway / Adenylate cyclase inhibitory pathway / PKA activation / adenylate cyclase / Hedgehog 'off' state / sensory perception of chemical stimulus / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / beta-2 adrenergic receptor binding / G alpha (z) signalling events / D1 dopamine receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / ionotropic glutamate receptor binding / adenylate cyclase activator activity / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / heterotrimeric G-protein complex / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / in utero embryonic development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / intracellular signal transduction / ciliary basal body / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit ...Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylate cyclase type 9 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Qi C / Sorrentino S
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation150665 スイス
引用
ジャーナル: Science / 年: 2019
タイトル: The structure of a membrane adenylyl cyclase bound to an activated stimulatory G protein.
著者: Chao Qi / Simona Sorrentino / Ohad Medalia / Volodymyr M Korkhov /
要旨: Membrane-integral adenylyl cyclases (ACs) are key enzymes in mammalian heterotrimeric GTP-binding protein (G protein)-dependent signal transduction, which is important in many cellular processes. ...Membrane-integral adenylyl cyclases (ACs) are key enzymes in mammalian heterotrimeric GTP-binding protein (G protein)-dependent signal transduction, which is important in many cellular processes. Signals received by the G protein-coupled receptors are conveyed to ACs through G proteins to modulate the levels of cellular cyclic adenosine monophosphate (cAMP). Here, we describe the cryo-electron microscopy structure of the bovine membrane AC9 bound to an activated G protein αs subunit at 3.4-angstrom resolution. The structure reveals the organization of the membrane domain and helical domain that spans between the membrane and catalytic domains of AC9. The carboxyl-terminal extension of the catalytic domain occludes both the catalytic and the allosteric sites of AC9, inducing a conformation distinct from the substrate- and activator-bound state, suggesting a regulatory role in cAMP production.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: The structure of a membrane adenylyl cyclase bound to an activated stimulatory G protein
著者: Qi C / Sorrentino S / Medalia O / Korkhov VM
履歴
登録2019年3月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月8日-
マップ公開2019年5月8日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6r4o
  • 表面レベル: 2.8
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4721.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4721.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Truncated AC9 (AC9-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 341.76 Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 341.76 Å		0.85 Å/pix.
x 400 pix.
= 341.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8544 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.8
最小 - 最大-5.1731133 - 11.672428
平均 (標準偏差)-0.0047368403 (±0.43477216)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 341.75998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.85440.85440.8544
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z341.760341.760341.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-5.17311.672-0.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-...

全体名称: Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS protein
要素
  • 複合体: Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS protein
    • 複合体: Adenylyl cyclase AC9
      • タンパク質・ペプチド: Adenylate cyclase 9
    • 複合体: GalphaS protein
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
  • リガンド: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: FORSKOLIN
  • リガンド: MANGANESE (II) ION
  • リガンド: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

+
超分子 #1: Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-...

超分子名称: Adenylyl cyclase AC9 (truncation, residues 1-1250) bound to MANT-GTP, forskolin and GalphaS protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

+
超分子 #2: Adenylyl cyclase AC9

超分子名称: Adenylyl cyclase AC9 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
超分子 #3: GalphaS protein

超分子名称: GalphaS protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
分子 #1: Adenylate cyclase 9

分子名称: Adenylate cyclase 9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Bovine AC9, residues 1-1250, tagged with 3C-YFP-twinStrep tag
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 170.951953 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MASPPHQQLL QHHSTEVSCD SSGDSNSVRV RINPKQPSSN SHPKHCKYSI SSSCSSSGDS GGVPRRMGAG GRLRRRKKLP QLFERASSR WWDPKFDSVN LEEACMERCF PQTQRRFRYA LFYIGFACLL WSIYFGVHMK SKLIVMVAPA LCFLVVCVGF F LFTFTKLY ...文字列:
MASPPHQQLL QHHSTEVSCD SSGDSNSVRV RINPKQPSSN SHPKHCKYSI SSSCSSSGDS GGVPRRMGAG GRLRRRKKLP QLFERASSR WWDPKFDSVN LEEACMERCF PQTQRRFRYA LFYIGFACLL WSIYFGVHMK SKLIVMVAPA LCFLVVCVGF F LFTFTKLY ARHYVWTSLV LTLLVFALTL AAQFQVLTPL SGRVDNFNHT RAARPTDTCL SQVGSFSMCI EVLFLLYTVM HL PLYLSLI LGVAYSVLFE TFGYHFQDEA CFASPGAEAL HWELLSRALL HLCIHAIGIH LFIMSQVRSR STFLKVGQSI MHG KDLEVE KALKERMIHS VMPRIIADDL MKQGDEESEN SVKRHATSSP KNRKKKSSIQ KAPIAFRPFK MQQIEEVSIL FADI VGFTK MSANKSAHAL VGLLNDLFGR FDRLCEETKC EKISTLGDCY YCVAGCPEPR ADHAYCCIEM GLGMIRAIEQ FCQEK KEMV NMRVGVHTGT VLCGILGMRR FKFDVWSNDV NLANLMEQLG VAGKVHISEA TAKYLDDRYE MEDGKVTERL GQSVVA DQL KGLKTYLIAG QRAKESHCSC SEALLSGFEV LDGSRVSSGP RGQGTASPGS VSDLAQTVKT FDNLKTCPSC GITFTPK PE AGAEGGAVQN GCQEEPKNSA KASGGPSSKT QNGLLSPPPE EKLTNSQTSL CEILQEKGRW AGVSLDQSAL LPLRFKNI R EKTDAHFVDV IKEDSLMKDY FFKPPINQFS LNFLDPELER AYRTSYQEEV VKSSPVRTFA SATFSSLLDV LLSTTVFLI LSITCFLRYG AASTPPPPAA LAVFGAALLL EILSLVVSVR MVFFLEDVMT CTKRLLEWIA GWLPRHFIGA ILVSLPALAV YSHVTSEFE TNIHSTMFTG SAVLTAVVQY CNFCQLSSWM RSSLATVVGA GPLLLLLYVS LCPDSSTVIS HLDAVQNFSS T RKLCNASL PHDGRSPASL IGQEVILVFF LLLLLVWFLN REFEVSYRLH YHGDVEADLH RTKIQSMRDQ ADWLLRNIIP YH VAEQLKV SQTYSKNHDS GGVIFASIVN FSEFYEENYE GGKECYRVLN ELIGDFDELL SKPDYSSIEK IKTIGATYMA ASG LNATQC RDGSHPQEHL QILFEFAKEM MRVVDDFNNN MLWFNFKLRV GFNHGPLTAG VIGTTKLLYD IWGDTVNIAS RMDT TGVEC RIQVSEESYR VLSKMGYEFD YRGTVNVKGK GQMKTYLYPK CTDSGAAALE VLFQGPGGVS KGEELFTGVV PILVE LDGD VNGHKFSVSG EGEGDATYGK LTLKFICTTG KLPVPWPTLV TTFGYGLQCF ARYPDHMKQH DFFKSAMPEG YVQERT IFF KDDGNYKTRA EVKFEGDTLV NRIELKGIDF KEDGNILGHK LEYNYNSHNV YIMADKQKNG IKVNFKIRHN IEDGSVQ LA DHYQQNTPIG DGPVLLPDNH YLSYQSALSK DPNEKRDHMV LLEFVTAAGI TLGMDELYKA ASAWSHPQFE KGGGSGGG S GGSAWSHPQF EK

UniProtKB: Adenylate cyclase type 9

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 47.003801 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG GEGGEEDPNA AKSNSDGEK ATKVQDIKNN LKEAIETIVA AMSNLVPPVE LANPENQFRV DYILSVMNVP DFDFPPEFYE HAKALWEDEG V RACYERSN ...文字列:
MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG GEGGEEDPNA AKSNSDGEK ATKVQDIKNN LKEAIETIVA AMSNLVPPVE LANPENQFRV DYILSVMNVP DFDFPPEFYE HAKALWEDEG V RACYERSN EYQLIDCAQY FLDKIDVIKQ DDYVPSDQDL LRCRVLTSGI FETKFQVDKV NFHMFDVGGQ RDERRKWIQC FN DVTAIIF VVASSSYNMV IREDNQTNRL QEALNLFKSI WNNRWLRTIS VILFLNKQDL LAEKVLAGKS KIEDYFPEFA RYT TPEDAT PEPGEDPRVT RAKYFIRDEF LRISTASGDG RHYCYPHFTC AVDTENIRRV FNDCRDIIQR MHLRQYELLG GHHH HHHHH

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #3: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: 3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ONM
分子量理論値: 656.328 Da
Chemical component information

ChemComp-ONM:
3'-O-(N-METHYLANTHRANILOYL)-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

+
分子 #4: FORSKOLIN

分子名称: FORSKOLIN / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: FOK
分子量理論値: 410.501 Da
Chemical component information

ChemComp-FOK:
FORSKOLIN

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分子 #5: MANGANESE (II) ION

分子名称: MANGANESE (II) ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MN
分子量理論値: 54.938 Da

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分子 #6: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE

分子名称: 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: GSP
分子量理論値: 539.246 Da
Chemical component information

ChemComp-GSP:
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE

+
分子 #7: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 10758 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
詳細: Two datasets were merged using two different microscopes, using pixel size of 0.831 A/pix (4453 micrographs; 60 e-/A2) and 0.8544 A/pix (6305 micrographs; 45 e-/A2). Final dataset was scaled to 0.8544 A/pix.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1107881
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AC9-GalphaS (EMD-4719) was used as initial model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM (ver. 1.0.0) / 使用した粒子像数: 142147
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 110.92
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6r4o:
Structure of a truncated adenylyl cyclase bound to MANT-GTP, forskolin and an activated stimulatory Galphas protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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