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- EMDB-28263: Cryo-EM structure of human liver glycogen phosphorylase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28263
タイトルCryo-EM structure of human liver glycogen phosphorylase
マップデータ
試料
  • 複合体: Glycogen Phosphorylase
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen phosphorylase, liver form
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE
キーワードGlycogen Phosphorylase / PLP / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding ...vitamin binding / purine nucleobase binding / 5-phosphoribose 1-diphosphate biosynthetic process / D-glucose binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / linear malto-oligosaccharide phosphorylase activity / SHG alpha-glucan phosphorylase activity / glycogen catabolic process / bile acid binding / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding / necroptotic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / glucose homeostasis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site.
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen phosphorylase, liver form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Su C / Lyu M / Zhang Z / Yu EW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Cell Rep / : 2023
タイトル: High-resolution structural-omics of human liver enzymes.
著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Zhemin Zhang / Masaru Miyagi / Wei Huang / Derek J Taylor / Edward W Yu /
要旨: We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined ...We applied raw human liver microsome lysate to a holey carbon grid and used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to define its composition. From this sample we identified and simultaneously determined high-resolution structural information for ten unique human liver enzymes involved in diverse cellular processes. Notably, we determined the structure of the endoplasmic bifunctional protein H6PD, where the N- and C-terminal domains independently possess glucose-6-phosphate dehydrogenase and 6-phosphogluconolactonase enzymatic activity, respectively. We also obtained the structure of heterodimeric human GANAB, an ER glycoprotein quality-control machinery that contains a catalytic α subunit and a noncatalytic β subunit. In addition, we observed a decameric peroxidase, PRDX4, which directly contacts a disulfide isomerase-related protein, ERp46. Structural data suggest that several glycosylations, bound endogenous compounds, and ions associate with these human liver enzymes. These results highlight the importance of cryo-EM in facilitating the elucidation of human organ proteomics at the atomic level.
履歴
登録2022年9月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月10日-
マップ公開2023年5月10日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28263.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-1.9994271 - 2.8791687
平均 (標準偏差)-0.000022685865 (±0.054636102)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_28263_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_28263_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_28263_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Glycogen Phosphorylase

全体名称: Glycogen Phosphorylase
要素
  • 複合体: Glycogen Phosphorylase
    • タンパク質・ペプチド: Glycogen phosphorylase, liver form
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

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超分子 #1: Glycogen Phosphorylase

超分子名称: Glycogen Phosphorylase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glycogen phosphorylase, liver form

分子名称: Glycogen phosphorylase, liver form / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: glycogen phosphorylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: liver
分子量理論値: 95.376406 KDa
配列文字列: MAKPLTDQEK RRQISIRGIV GVENVAELKK SFNRHLHFTL VKDRNVATTR DYYFALAHTV RDHLVGRWIR TQQHYYDKCP KRVYYLSLE FYMGRTLQNT MINLGLQNAC DEAIYQLGLD IEELEEIEED AGLGNGGLGR LAACFLDSMA TLGLAAYGYG I RYEYGIFN ...文字列:
MAKPLTDQEK RRQISIRGIV GVENVAELKK SFNRHLHFTL VKDRNVATTR DYYFALAHTV RDHLVGRWIR TQQHYYDKCP KRVYYLSLE FYMGRTLQNT MINLGLQNAC DEAIYQLGLD IEELEEIEED AGLGNGGLGR LAACFLDSMA TLGLAAYGYG I RYEYGIFN QKIRDGWQVE EADDWLRYGN PWEKSRPEFM LPVHFYGKVE HTNTGTKWID TQVVLALPYD TPVPGYMNNT VN TMRLWSA RAPNDFNLRD FNVGDYIQAV LDRNLAENIS RVLYPNDNFF EGKELRLKQE YFVVAATLQD IIRRFKASKF GST RGAGTV FDAFPDQVAI QLNDTHPALA IPELMRIFVD IEKLPWSKAW ELTQKTFAYT NHTVLPEALE RWPVDLVEKL LPRH LEIIY EINQKHLDRI VALFPKDVDR LRRMSLIEEE GSKRINMAHL CIVGSHAVNG VAKIHSDIVK TKVFKDFSEL EPDKF QNKT NGITPRRWLL LCNPGLAELI AEKIGEDYVK DLSQLTKLHS FLGDDVFLRE LAKVKQENKL KFSQFLETEY KVKINP SSM FDVQVKRIHE YKRQLLNCLH VITMYNRIKK DPKKLFVPRT VIIGGKAAPG YHMAKMIIKL ITSVADVVNN DPMVGSK LK VIFLENYRVS LAEKVIPATD LSEQISTAGT EASGTGNMKF MLNGALTIGT MDGANVEMAE EAGEENLFIF GMRIDDVA A LDKKGYEAKE YYEALPELKL VIDQIDNGFF SPKQPDLFKD IINMLFYHDR FKVFADYEAY VKCQDKVSQL YMNPKAWNT MVLKNIAASG KFSSDRTIKE YAQNIWNVE

UniProtKB: Glycogen phosphorylase, liver form

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分子 #2: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

分子名称: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / : PLP
分子量理論値: 247.142 Da
Chemical component information

ChemComp-PLP:
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / ピリドキサ-ル5′-りん酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 41.25 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 764806
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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